prion اثر ماندگار بر روی حافظه می‌گذارد
 
مبدا:
 
انتشارات سلول
 
خلاصه:
 
prions یک گروه ویژه از پروتئین‌ها هستند که به عنوان منبع جنون گاوی و سایر بیماری‌های مخرب عصبی شناخته می‌شوند. با وجود این اعتبار منفی، prion ممکن است نقش‌های مهم و بسیار مثبتی در عملکرد مغز داشته باشد. محققان پیشنهاد می‌کنند که یک پروتئین prion - مانند ممکن است در eukaryotes بالاتر، از صدف دریایی روی بالا، در حافظه مشارکت داشته باشد.
 
prions یک گروه ویژه از پروتئین‌ها هستند که به عنوان منبع جنون گاوی و سایر بیماری‌های مخرب عصبی شناخته می‌شوند. با وجود این اعتبار منفی، با توجه به یک گزارش جدید در شماره ۵ فوریه سلول ژورنال، انتشار یک سلول، یک prion نیز ممکن است نقش‌های مهم و بسیار مثبتی در عملکرد مغز داشته باشد. محققان پیشنهاد می‌کنند که یک پروتئین prion - مانند ممکن است در eukaryotes بالاتر، از صدف دریایی روی بالا، در حافظه مشارکت داشته باشد.
 
 
 
Kausik Si، موسسه تحقیقات پزشکی Stowers، می‌گوید: " تداوم حافظه یک مشکل بنیادی است؛ آن‌ها زمانی اتفاق می‌افتند، اما باید به نوعی منجر به تغییراتی [ در مغز ] شوند که تا حدودی دائمی هستند."
 
 
 
این تغییرات باید توسط مولکول‌ها، از جمله پروتیین‌ها، میانجی گری شوند و این سوال این است که چگونه می‌توانید یک وضعیت پایدار را با مولکول‌های زیستی ناپایدار حفظ کنید."
 
 
 
و حالا تحقیقات انجام‌شده توسط Si در هم‌کاری با اریک Kandel، برنده جایزه نوبل، پیشنهاد می‌کند که prions ممکن است یک راه‌حل برای این مشکل باشند. prions با توانایی خود در فرض حداقل دو حالت conformational متمایز که یکی از آن‌ها رایج و self است، متمایز می‌شوند. این یعنی زمانی که یک پروتیین به حالت "prion" خود تبدیل می‌شود، این توانایی را دارد که پروتئین‌های غیر prion دیگر را به آن حالت تبدیل کند. بنابراین، زمانی که درگیر شد، "حالت prion" تجدید و پایدار است.
 
 
 
Si گفت که یافته‌ها حاکی از آن است که اثرات حافظه ممکن است به یک مکانیزم نسبتا منحصر به فرد شامل پروتئین prion مانند CPEB، Si، وابسته باشد و به یک بدن رو به رشد نشان می‌دهد که پروتئین‌ها با ویژگی‌هایی که به prions ناشی از بیماری نسبت داده می‌شوند، ممکن است نقش بزرگتری در بیولوژی داشته باشند.
 
 
 
دانشمندان مدتی است که بسیاری از پروتیین‌ها در ارگانیزم‌های نسبتا ساده‌ای مثل مخمر، که برخی از آن‌ها عملکردهای شناخته‌شده دارند، یافت می‌شوند. گزارش گروه دیگری در سلول سال گذشته نشان داد که prions در مخمر ممکن است به عنوان یک منبع مهم تنوع در طبیعت عمل کنند.
 
 
 
تیم Si's مطالعات خود را در مطالعات کرم دریایی Aplysia انجام داد که به عنوان یک مدل عنصری برای یادگیری و حافظه برای چندین دهه خدمت کرده‌است. وقتی فلس حیوانات را لمس می‌کنید، آن‌ها عقب‌نشینی می‌کنند. هنگامی که the با لمس gill و تحویل یک شوک آموزش می‌بینند، واکنش عقب‌نشینی تا یک ماه قوی‌تر می‌شود.
 
 
 
دانشمندان مدت‌ها پیش این رفتار آموخته ساده را به مجموعه‌ای خاص از نورون‌های حسی و حرکتی دنبال کردند که توسط پیک عصبی سروتونین تحریک می‌شوند. اما سیلسیم می‌خواست بهتر جزئیات ملکولی را درک کند. در یک بررسی از پروتین ها که در سیناپس ایجاد می‌شوند وقتی که سروتونین به کار برده می‌شود، he را بالا می‌برد. پس از بررسی دقیق‌تر توالی protein's، Si چیزی را داشت که او "لحظه aha" خود می‌نامد. او متوجه شد که CPEB خیلی شبیه the که دیگران در مخمر پیدا کرده بودند، به نظر می‌رسید.
 
 
 
او پیش‌تر شواهدی را گزارش کرده بود که پروتیین کرم هنگامی که وارد مخمر شد خواص prion مانند را نمایش می‌دهد. آن‌ها اکنون شواهدی را ارایه می‌دهند که این ویژگی‌ها زمانی که پروتیین در همان نقطه معمول خود بیان می‌شود، حفظ می‌شوند - نورون‌های حسی Aplysia. این پروتئین‌ها به حالت prion خود متصل می‌شوند و (مانند prions که معمولا در حضور سروتونین انجام می‌شوند)در کنار هم جمع می‌شوند. آنتی‌بادی که پروتئین prion را هدف قرار می‌دهد پایداری ارتباطات عصبی را که مبنای سلولی برای یادگیری و حافظه هستند را هدف قرار می‌دهد.
 
منبع سایت علم روز

بیماری مرگبار مغزی Creutzfeldt - یاکوب در انسان‌ها، جنون گاوی (گاوی - گاوی)در گوسفندان و scrapie در گوسفندان به اصطلاح بیماری‌های prion، که به موجب آن یکی از the نرمال پروتیین، پروتیین prion به شکل بیماری زا into می‌شود: PrPSc. علی‌رغم چندین سال تحقیقات گسترده، هنوز چیزی در مورد آنچه در این فرآیند اتفاق می‌افتد هنوز مشخص نیست.
 
علی‌رغم این واقعیت که prp یکی از most پروتیین‌ها در ژنوم انسان است، عملکرد فیزیولوژیکی آن هنوز ناشناخته است. متغیر بیماری زا ناشی از تغییرات در the ساختاری of است.
 
ما باید بیشتر در مورد نحوه بیان و رفتار در سلول‌ها بدانیم تا بفهمیم چگونه misfolding رخ می‌دهد و چرا سلول‌ها در نتیجه می‌میرند. در دوره کار مربوط به دکترای خود، Christoffer لوند مطالعات مفصلی در مورد کشت‌های سلولی of طبیعی در گوسفندان انجام داد. By (GFP)با استفاده از پروتیین فلورسنت سبز (GFP)در prp، prp در فرهنگ‌های سلول را می توان در زیر میکروسکوپ مطالعه کرد. علاوه بر این، انواع دستکاری ژنتیکی of به منظور کشف عوامل مهم در رابطه با تعیین محل of در سلول‌ها و بریدن آنزیمی of ساخته شده‌اند.
 
prp به طور طبیعی در طول عمر سلولی اش تکه‌تکه می‌شود. لوند یکی از این مراحل برش را مورد مطالعه قرار داد. جایی که برش α - برشی در سلول رخ می‌دهد، و به چه هدفی، نامعلوم است. از طریق مطالعات خود، لوند نشان داد که prp در همان مکان بریده می‌شود، حتی زمانی که ترکیب اسید آمینه در محل برش تغییر کرده‌است. prp نیز در همان مکان قطع می‌شود، صرف‌نظر از اینکه آیا در خارج از غشا سلولی عضو شده یا در سیتوپلاسم سلول قرار دارد یا خیر. یافته‌های Lund's نشان می‌دهد که برش در همان مکان در prp رخ می‌دهد، اما این برش ناشی از مکانیسم‌های مختلف است، بسته به جایی که the در سلول قرار دارد.
 
یک پدیده مرتبط با موضعی که هنوز درک نشده است این است که در برخی از انواع سلول‌ها، prp به جای آن در غشا سلولی که به احتمال زیاد عملکرد خود را انجام می‌دهد، در سیتوپلاسم cell's قرار گرفته‌است. یک نظریه غالب در مورد این که چرا پروتئین‌ها ممکن است در سیتوپلاسم پیدا شوند به جای آن در غشا سلولی، این است که سلول مورد سوال در حالت استرس است. علاوه بر این، نشان‌داده شده‌است که prp در مقایسه با دیگر پروتیین‌ها یک زنجیره سیگنال ناکارآمد داشته و بنابراین ممکن است با دنبال کردن مسیر طبیعی خود به غشا سلولی، حتی تحت شرایط عادی سلولی، کارآیی کمتری داشته باشد.
 
اثر Lund's نشان می‌دهد که یک مکانیزم کاملا متفاوت مرتبط با ترجمه واقعی of ممکن است دلیل این باشد که چرا نسبت مولکول‌ها به سیتوپلاسم منتقل می‌شوند. با مطالعه انواع mutated تغییر یافته of، لوند نشان داد که یک متغیر پری of می‌تواند پس از been مولکول‌های prp از یک کدون start پایین‌دست در ژن prp ایجاد شود. نتیجه این ترجمه شکلی کوتاه شده از prp است که بخش‌های بزرگی از توالی سیگنال را کم می‌کند و در نتیجه در سیتوپلاسم سلول به پایان می‌رسد.
 
لوند توصیف مفصلی از آنتی‌بادی تولید می‌کند (۳ F۴)، که اغلب در تحقیقات prion مورد استفاده قرار می‌گیرد. او نشان داده‌است که معیارهایی که برای اتصال آنتی‌بادی با prp ضروری هستند با آن‌هایی که قبلا ضروری فرض شده‌اند متفاوت هستند. این دانش جدید از اهمیت زیادی برخوردار است هنگامی که به تفسیر داده‌های جایی که ۳ F۴ مورد استفاده قرار گرفته‌اند، می‌رسد. در کل، نتایج این کار منجر به درک بیشتر فرآیندهای بنیادی مرتبط با prp و بینش جدید در ارزش مصرفی of برچسب گذاری شده برای مطالعه prp در فرهنگ‌های سلول می‌شود. کار Lund's همچنین چالش‌های دیگری که مطالعات پروتیین‌ها در فرهنگ‌های سلول را با آن مواجه است را برجسته می‌کند.
 
Christoffer لوند، پایان‌نامه دکترای خود را در تاریخ ۳ دسامبر ۲۰۰۹ در دانشکده علوم دامپزشکی نروژ ارائه کرد. این پایان‌نامه با عنوان "مطالعات درباره پروتئین prion برچسب خورده در فرهنگ سلول" مورد استفاده قرار می‌گیرد.

منبع سایت علم روز

دانشمندان ملی بهداشت (ان ان ان)بررسی می‌کنند که چگونه بیماری‌های prion مغز را از بین می‌برند، شکل جدیدی از بیماری را در موش‌ها مشاهده کرده‌اند که منجر به زوال مغز مثل بیماری‌های prion نمی‌شوند. در عوض آن شبیه به نوعی بیماری Alzheimer's انسان، amyloid cerebral است که به شریان‌های مغز آسیب می‌رساند.
 
نتایج مطالعه، گزارش‌شده توسط دانشمندان NIH در موسسه ملی بیماری‌های عفونی و عفونی (NIAID)در ژورنال آنلاین PLoS Pathogens مشابه یافته‌های دو مورد جدید گزارش‌شده بیماری prion - Straussler - Straussler - Scheinker (GSS است. دکتر بروس Chesebro، رئیس آزمایشگاه بیماری‌های ویروسی پایدار در آزمایشگاه‌های کوهستانی NIAID's راکی، گفت که این یافته نشان‌دهنده مکانیسم جدیدی از آسیب‌های مغزی ناشی از بیماری prion است.
 
بیماری‌های prion که به نام transmissible spongiform قابل انتقال نیز شناخته می‌شوند در درجه اول به مغز آسیب می‌رسانند. بیماری‌های prion شامل بیماری جنون گاوی یا گاوی bovine گاوی در گاو، scrapie در گوسفندان، sporadic متفاوت و GSS در انسان‌ها؛ و بیماری تلف کردن مزمن در گوزن‌ها، گوزن شمالی و گوزن.
 
نقش یک لنگر سلول خاص برای پروتئین prion در معمای مطالعه NIAID است. پروتیین prion معمولی از یک مولکول خاص، glycophosphoinositol (GPI)استفاده می‌کند تا به سلول‌های میزبان در مغز و دیگر اندام‌ها بسته شود. در مطالعه آن‌ها، دانشمندان NIAID بطور ژنتیکی لنگر GPI را از موش‌های آزمایشگاهی حذف کرده و مانع از سفت شدن پروتئین prion به سلول‌ها می‌شوند و در نتیجه امکان پخش آزادانه در سیال بیرون از سلول‌ها را فراهم می‌کنند.
 
سپس دانشمندان آن موش‌ها را در معرض بیماری‌های عفونی قرار دادند و آن‌ها را تا ۵۰۰ روز مشاهده کردند تا ببینند آیا بیمار شده‌اند یا خیر. محققان علائم نوعی از بیماری prion از جمله کاهش وزن، عدم تربیت، اختلالات رفتاری و عدم فعالیت را مستند کرده‌اند. اما هنگامی که آن‌ها بافت مغز را بررسی کردند، سوراخ‌های اسفنج مانند درون و اطراف سلول‌های عصبی را در سلول‌های عصبی مشاهده نکردند. در عوض، مغز شامل تجمع بزرگ of پروتیین در بیرون رگ‌های خونی در یک فرآیند بیماری به نام amyloid cerebral است که به شریان‌ها، رگ‌ها و مویرگ‌ها در مغز آسیب می‌رساند. علاوه بر این، مسیر نرمال که از طریق آن تخلیه مایع از مغز به نظر می‌رسد مسدود شده‌است.
 
مطالعه آن‌ها، دکتر Chesebro می‌گوید، نشان می‌دهد که بیماری‌های prion را می توان به دو گروه تقسیم کرد: کسانی با plaques که رگ‌های خونی مغزی و آن را بدون plaques که منجر به آسیب اسفنجی مانند آسیب به سلول‌های عصبی می‌شوند، نابود می‌کنند. دکتر Chesebro می‌گوید که حضور یا عدم حضور لنگر پروتئین prion مشخص می‌شود که کدام نوع بیماری رشد می‌کند.
 
مدل جدید موشی مورد استفاده در این مطالعه و دو مورد سامانه GSS جدید، که همچنین فاقد لنگر سلول پروتیین prion همیشگی هستند، اولین کسانی هستند که نشان می‌دهند که در بیماری‌های prion، آسیب مربوط به پلاک به رگ‌های خونی بدون آسیب اسفنجی همانند آسیب به مغز رخ می‌دهد. دکتر Chesebro می‌گوید اگر دانشمندان بتوانند یک بازدارنده برای نوع جدید بیماری prion پیدا کنند، ممکن است قادر به استفاده از همان بازدارنده برای درمان انواع مشابهی از آسیب در بیماری Alzheimer's باشند.
 
دانشمندان آژانس آزمایشگاه‌های دامپزشکی در اسکاتلند نیز در این مطالعه شرکت داشتند.
پروتئین prion در فرهنگ سلول
مبدا:
دانشکده علوم دامپزشکی نروژ
خلاصه:
بیماری مرگبار مغزی Creutzfeldt - یاکوب در انسان‌ها، جنون گاوی (گاوی - گاوی)در گوسفندان و scrapie در گوسفندان به اصطلاح بیماری‌های prion، که به موجب آن یکی از the نرمال پروتیین، پروتیین prion به شکل بیماری زا into می‌شود: PrPSc. علی‌رغم چندین سال تحقیقات گسترده، هنوز چیزی در مورد آنچه در این فرآیند اتفاق می‌افتد هنوز مشخص نیست.

منبع سایت علم روز

این اطلاعات بینشی جدید را در مورد مساله امنیت غذایی بسیار مهم فراهم می‌کند؛ قرار گرفتن در معرض آن برای گوشت گاو آلوده به the BSE به حدود ۲۰۰ مورد از CJD متغیر در انسان‌ها منجر شده‌است.
 
عامل عفونی اصلی در بیماری‌های prion PrPSc است که شکل بسیار کلی پروتیین prion سلولی (PrPC)است. راحتی و راحتی prions از گونه‌های مختلف را می توان به گونه‌های میزبان جدید انتقال داد. این تیم پی برد که انتقال بین گونه‌ها با یک بلوک ساختاری مشابه در موقعیت ۱۷۰ در PrPC نسبتا آسان بود در حالی که بین این گونه‌ها با بلوک‌های سازنده مختلف در آن موقعیت نسبتا دشوار بود.
 
از آنجا که این بلاک ساختن پروتیین بر ساختار پروتیین PrPC تاثیر می‌گذارد، نویسندگان پیشنهاد می‌کنند که ساختار محلی of متاثر از بلوک ساختمان پروتئین در موقعیت ۱۷۰ ممکن است نقش آغازین در prion transmissibility بین گونه‌های مختلف داشته باشد.
 
این تحقیق در ژورنال تحقیقات بالینی منتشر شده‌است.
مدل جدید برای بیماری‌های مزمن
مبدا:
مجله آمریکایی آسیب‌شناسی
خلاصه:
دانشمندان یک مدل موش از cervid مزمن wasting را تولید کرده‌اند. بیماری تلف کردن مزمن، بیماری مهلک prion است که شبیه به بیماری جنون گاوی است که بر cervids نظیر گوزن، گوزن شمالی و گوزن تاثیر می‌گذارد. این یک بیماری کشنده است که با کاهش وزن مزمن منجر به مرگ می‌شود.
گروهی به رهبری دکتر ادوارد هوور در دانشگاه ایالتی کلرادو، فورت کالینز، ۲ CO یک مدل موش از cervid مزمن wasting را ایجاد کرده‌است.
 
آن‌ها این یافته‌ها را در شماره ژوئن ۲۰۱۰ درباره آسیب‌شناسی تشریحی آمریکایی ارایه کردند.
 
بیماری تلف کردن مزمن، بیماری مهلک prion است که شبیه به بیماری جنون گاوی است که بر cervids نظیر گوزن، گوزن شمالی و گوزن تاثیر می‌گذارد. این یک بیماری کشنده است که با کاهش وزن مزمن منجر به مرگ می‌شود. prions عوامل عفونی هستند که در درجه اول از پروتیین‌ها تشکیل‌شده که تصور می‌شود با انتقال یک وضعیت پروتئین تا شده، تکثیر می‌شوند. به خاطر فقدان یک مدل کوچک و مناسب برای حیوانات، کم شناخته شده‌است.
 
با استفاده از یک مدل موشی از بیماری wasting مزمن که cervid prion (prp)را بیان می‌کند، seelig و همکاران حساسیت، بیماری زا بودن و انتقال بیماری wasting مزمن را مورد بررسی قرار دادند. آن‌ها دریافتند که cervid PrPC (prp حساس protease)در تعدادی از بافت‌های مختلف از جمله lymphoid، عصبی، خون ساز، غدد درون‌ریز و بافت‌های پوششی خاص در این مدل بیان شده‌است. علاوه بر این، بیماری می‌تواند با روش‌های عفونی مختلف از جمله تزریق به مغز، جریان خون و روده منتقل شود. هم چنین می‌تواند به صورت شفاهی منتقل شود، اگر چه مسیر شفاهی نیاز به infecting بیشتری دارد. علاوه بر این، این بیماری می‌تواند بین حیوانات بدون مداخله تجربی به موش‌های غیر عفونی منتقل شود و مناسب بودن این سیستم در مطالعه cervid transmissible قابل انتقال را برجسته کند.
 
گروه دکتر Hoover's پیشنهاد می‌کند که "موش cervidized تراژنی" به طور قابل‌توجهی از clinical بالینی، shedding، و PrPRES tropism و الگوهای انتقال گزارش‌شده در موش‌های native [ CerPrP ] و [ که ] مطالعات در Tg [ CerPrP ] و انتقال جانبی [ بیماری اتلاف مزمن ] prions، گزارش می‌دهد.
شکل جدیدی از بیماری‌های prion به شریان‌های مغز آسیب می‌زند.
مبدا:
موسسه ملی بهداشت و بیماری‌های عفونی
خلاصه:
دانشمندانی که در حال بررسی این مساله هستند که چگونه بیماری‌های prion مغز را از بین می‌برند، شکل جدیدی از بیماری را در موش‌ها مشاهده کرده‌اند که منجر به زوال مغز مثل بیماری‌های prion نمی‌شوند. در عوض آن شبیه به نوعی بیماری Alzheimer's انسان، amyloid cerebral است که به شریان‌های مغز آسیب می‌رساند.

منبع سایت علم روز

مطالعه جدیدی توسط دانشمندان اسپانیایی حاکی از ارتباط علی بین شروع بیماری Creutzfeldt - ژاکوب (CJD)است که از طریق پروتیینی به نام a و جراحی عمومی ایجاد می‌شود.
 
CJD خود را به صورت موروثی، یا اشکال پراکنده، یا به دلایل نامعلومی آشکار می‌کند که بیشتر موارد را حساب می‌کند.
 
حضرت پدرو، نویسنده اصلی این مطالعه و رئیس نظارت بر نظارت بر بیماران در مرکز امراض مسری موسسه سلامت کارلوس سوم، توضیح می‌دهد: " براساس سوابق نظارتی of قابل انتقال در دو کشور اسکاندیناوی، ما امکان انتقال فرم پراکنده از CJD را از طریق جراحی عمومی مورد مطالعه قرار دادیم."
 
یافته، که اخیرا در ژورنال عصب‌شناسی منتشر شد، Neurosurgery & را نشان می‌دهد که با چند استثنا، خطر ابتلا به شکل پراکنده of، خود را دست‌کم ۲۰ سال پس از آن که عمل جراحی را تجربه کرده‌است، نشان می‌دهد.
 
De می‌گوید: " در حالی که ما این ایده را رد نمی‌کنیم که انتقال خون می‌تواند بخش ثانویه را بازی کند، داده‌ها حاکی از آن هستند که این بیماری وارد سیستم عصبی مرکزی یا محیطی می‌شود.
 
به گفته نویسندگان، این حقیقت که سوابق جراحی جراحی از اوایل دهه هفتاد در بیمارستان‌ها در سوئد انجام شده‌است و دانمارک عملیات بر روی ساکنان این کشورها را قادر می‌سازد تا با پرونده‌های of ارتباط داشته باشند، که " کیفیت فوق‌العاده‌ای را به اطلاعات و اعتبار بیشتر به یافته‌های حاصل از فقدان کلی تعصب حافظه می‌دهد."
 
چرا ایده انتقال از طریق عمل مهم است؟
 
جالب‌ترین چیز در مورد این یافته، که به یک دلیل خارجی اشاره می‌کند که می توان از آن جلوگیری کرد، این است که " ممکن است حرکتی در درک ما از ماهیت بیماری‌های دامی، مانند Alzheimer's یا Parkinson's باشد."
 
بنابراین ما ممکن است از خودمان بپرسیم که آیا انواع دیگر بیماری‌های نورون حرکتی را می توان از طریق عمل جراحی کرد و برای چند دهه پنهان کرد، مانند آن‌هایی که در آن عوامل خطر، به ویژه حرفه‌های فیزیکی و فعالیت‌های ورزشی خاص، که به احتمال زیاد منجر به جراحی می‌شوند، مشخص شده‌اند.
 
او گفت: " تشخیص اینکه یک بیماری می‌تواند در طی مراقبت‌های بهداشتی به دست آورده شود یک تایید بسیار ظریف است، چرا که برخی از خویشاوندان بیماران با CJD پراکنده ممکن است وسوسه شوند تا به دنبال جبران خسارات وارده به مقامات بهداشتی در سال‌های اخیر انتقالی باشند که در موارد فردی ثابت نخواهد شد."
 
با این وجود، most الگو که مطالعه نشان می‌دهد، اگرچه براساس چند مورد و موردی که باید در مطالعات آینده تکرار شود، این است که ظهور of حدودا ۱۰ سال پس از عملیاتی در شبکیه چشم با تجهیزات مورد استفاده مجدد رخ می‌دهد.
توالی و کلید ساختاری برای انتقال بیماری زا
مبدا:
مجله تحقیقات بالینی
خلاصه:
بیماری‌های prion، اختلالات عصبی کشنده هستند که شامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها و گاوی spongiform گاوی (BSE)که عموما به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود)در گاوها وجود دارد. داده‌های جدید تولید شده در موش‌ها، درک بیشتری از عواملی که تعیین می‌کنند چقدر برای بیماری‌های prion آسان است را فراهم می‌کند تا به گونه‌های میزبان جدید منتقل شود. این اطلاعات بینشی جدید در مورد مساله امنیت غذایی بسیار مهم فراهم می‌کند.
بیماری‌های prion، اختلالات عصبی کشنده هستند که شامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب (CJD)در انسان‌ها و گاوی spongiform گاوی (BSE)است که عموما به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود. گروهی از محققان، به رهبری Adriano Aguzzi و کریستینا Sigurdson، در UniversitatsSpital زوریخ سوییس، داده‌ها را در موش تولید کرده‌اند که درک بیشتری از عواملی را فراهم می‌کند که تعیین می‌کنند چقدر برای بیماری‌های prion به گونه‌ای که به گونه‌های میزبان جدید منتقل شوند چقدر آسان است.

منبع سایت علم روز

 
دکتر Gambetti سپس با دکتر Zou، دستیار مدیر در مرکز، برای حل معمای یک بیماری که برخی از ویژگی‌های بیماری prion را در امتحان histopathological به نمایش گذاشت، هم‌کاری کرد اما با استفاده از آزمون استاندارد وسترن بلات منفی بود.
دکتر Zou's، استادیار پاتولوژی در مدرسه ذخیره غربی پزشکی، به خاطر می‌آورد: " هنگامی که من اولین اثر وسترن بلات را در این موارد با آنتی‌بادی متفاوتی در برابر prions به دست آوردم، تعجب کردم که این پرونده‌ها به طور مداوم این مجموعه تنظیمات خاص را به نمایش گذاشتند؛ کسی که من در بیش از ۱۰ سال کار بر روی بیماری‌های prion انسانی ندیده بودم. کشف این نوع منحصر به فرد from شواهد محکمی را ارایه می‌دهد که این بیماری جدید ممکن است دارای بیماری زا باشد که متفاوت از بیماری مزمن prion است که در حال حاضر شناخته شده‌است.
 
 
 
با وجود تحقیقات گسترده، یک گروه نسبتا بزرگ از بیماری‌های مخرب عصبی مرتبط با جنون هنوز تعریف‌نشده اند. قبل از کشف و مشخص شدن، VPSPr یکی از the diseases undefined بود. کشف of در آن گروه از بین رفته‌است. در دو سال بعد از کشف آن، بیش از ۳۰ مورد گزارش شده‌است.
 
 
 
دکتر Gambetti، استاد آسیب‌شناسی در دانشکده پزشکی کیس وسترن of، چنین نتیجه‌گیری می‌کند: " اگر، همانطور که شواهد موجود نشان می‌دهند، مکانیزم VPSPr موثر بر مغز متفاوت از دیگر بیماری‌های پراکنده دیگر است، مانند sCJD، کشف of نیز می‌تواند برای سایر بیماری‌های dementing نیز مفید باشد، و دارای پیامدهایی برای استراتژی‌هایی است که باید برای رسیدن به درمان دنبال شوند."
 
 
 
دکتر Gambetti و Zou به همراه گروه تحقیقاتی گسترده خود قصد دارند تا پروتیین prion غیر عادی مرتبط با VPSPr و دیگر ویژگی‌های مهم پروتئین، مانند میل disease's برای انتقال به واکسن و تکرار آن در لوله‌های تست را مشخص کنند. این ویژگی‌ها در VPSPr با نتایج of برای بدست آوردن یک تصویر کامل از این که چگونه پروتیین غیر عادی مغز در این دو بیماری مغز را مورد حمله قرار می‌دهد، مقایسه خواهد شد.
 
 
 
این تحقیق با تامین بودجه موسسه ملی بهداشت، مراکز کنترل و پیش‌گیری بیماری‌ها، بنیاد Britton، بنیاد CJD، Alliance BioSecure، و مرکز دانشگاه در پیری و بهداشت با حمایت بنیاد مک گرگور و صندوق President's Discretionary (کیس وسترن رزرو)حمایت شد.
prions عفونی می‌توانند به طور خود در بافت طبیعی مغز ایجاد شوند.
مبدا:
موسسه تحقیقاتی Scripps
خلاصه:
در یک کشف جدید شگفت‌انگیز، دانشمندان برای اولین بار نشان داده‌اند که prions غیر عادی، تکه‌های پروتیین عفونی که عاری از DNA یا آران‌ای است و می‌تواند باعث بیماری عصبی کشنده شود، می‌تواند به طور ناگهانی از بافت مغز سالم شروع شود.
در یک مطالعه جدید که شامل تحقیقات در هر دو طرف آتلانتیک شد، دانشمندان موسسه تحقیقات Scripps در فلوریدا و کالج عصب‌شناسی دانشگاه لندن (UCL)در انگلستان برای اولین بار نشان دادند که prions غیرطبیعی، تکه‌های پروتیین عفونی که فاقد DNA یا RNA هستند، می‌توانند به طور ناگهانی از بافت مغز سالم فوران کنند.
 
کاتالیست در این مطالعه، سطح فلزی سیم‌های فولادی ساده بود. تحقیقات پیشین نشان داد که prions به آسانی به این نوع سطوح متصل می‌شوند و می‌توانند منجر به بروز عفونت با کارایی قابل‌توجه شوند. به طور شگفت‌انگیز، با توجه به تحقیق جدید، سیم‌های پوشیده شده با homogenate مغزی غیر عفونی می‌تواند موجب بیماری prion در کشت سلول شود که به موش تبدیل شده‌بود.

منبع سایت علم روز

پروفسور Jucker می‌گوید: " این یافته که مکانیسم برای انتقال سنگ دانه از محیط اطراف مغز وجود دارد، این سوال را مطرح می‌کند که آیا تجمع و انتشار پروتیین، که ممکن است در سایر بیماری‌های عصبی مغز دخیل باشد، می‌تواند ناشی از عوامل ایجاد شده در محیط عصبی باشد." یافته‌های حاضر، نشانه‌های جدیدی را در مورد مکانیسم pathogenetic بیماری Alzheimer's فراهم می‌کند؛ تحقیقات بیشتر به احتمال زیاد منجر به استراتژی‌های جدیدی برای پیش‌گیری و درمان خواهد شد.
در حالی که این اصل مولکولی تجمع پروتیین، شباهت‌های بسیاری با بیماری‌های prion دارد، دومی که شامل encephalopathy اسفنجی شکل گاوی (BSE)است نیز می‌تواند با معرفی prions در محیط اطراف مغز آغاز شود. مطالعه حاضر نشان می‌دهد که این یک ویژگی منحصر به فرد برای بیماری‌های prion نیست، همانطور که تاکنون فرض شده‌است. با وجود این مشاهده قابل‌توجه و شباهت‌های ظاهری بین بیماری‌های Alzheimers و prion، هیچ مدرکی وجود ندارد که بیماری Alzheimer's یا amyloid مغزی بین پستانداران و یا انسان‌ها به همان شکل بیماری‌های prion منتقل شود.
بیماری پروتیین prion پراکنده جدید: variably حساس protease با characteristics genotype با Creutzfeldt - ژاکوب
مبدا:
دانشگاه کیس وسترن رزرو
خلاصه:
یک بیماری پروتیین prion در حال پراکنده کشف شده‌است. این بیماری از زمانی که بیماری Creutzfeldt - یاکوب در دهه ۱۹۲۰ گزارش شد، به عنوان دومین نوع بیماری پراکنده و پراکنده مورد استفاده قرار می‌گیرد.
یک بیماری پروتیین prion در حال پراکنده کشف شده‌است. این بیماری از زمان بیماری sporadic - ژاکوب (VPSPr)در دهه ۱۹۲۰ گزارش شده‌است.
 
کشف نقطه عطف از مرکز مراقبت آسیب‌شناسی تشریحی ملی در دانشگاه کیس وسترن رزرو، در شماره ماه آگوست مغز عصب‌شناسی منتشر شده‌است.
 
ژن prion انسان به علت توانایی اش برای رمز کردن پروتیین‌های prion که شامل اسید آمینه methionine است، معمولا به صورت M، هم methionine و هم valine که معمولا به عنوان V شناخته می‌شود، یا فقط برای آمینو اسید آمینه at در موقعیت ۱۲۹ مورد شناسایی قرار می‌گیرد. بنابراین، وقتی نوبت به ژن prion پروتیین می‌رسد، افراد دارای ۱۲۹ میلی متر، ۱۲۹ MV یا ۱۲۹ VV شناسایی می‌شوند. Sporadic (sCJD)، که شایع‌ترین بیماری prion انسان است، می‌تواند بر بیمارانی که هر یک از سه نوع ژن پروتیینی prion را دارند، تاثیر بگذارد.
 
در سال ۲۰۰۸، Pierluigi Gambetti، MD، و ون کوان Zou، MD، با همکاران، کشف این بیماری جدید را گزارش کردند که بر بیمارانی تاثیر گذاشت که تنها یکی از سه نوع ژن prion را نشان می‌دهند. در این مطالعه موردی، آن‌ها کشف کردند که هر سه گروه ژنتیکی می‌توانند تحت‌تاثیر این بیماری جدید قرار بگیرند که هم اکنون در نمایش این ویژگی به sCJD می‌پیوندد. با این حال، VPSPr با پروتئین prion غیر عادی مرتبط است که ویژگی‌های بسیار متفاوتی از بیماری‌های of و دیگر بیماری‌های prion را نشان می‌دهد و این نشان می‌دهد که ممکن است ناشی از یک مکانیزم متفاوت، شاید شبیه به دیگر بیماری‌های دامی، مانند بیماری Alzheimer's باشد. این یافته ممکن است برای اولین بار، این امکان را نشان دهد که پروتیین prion بر مغز با مکانیسم‌های مختلف تاثیر می‌گذارد.
 
دکتر Gambetti در حالی که در حال بررسی پرونده‌ها در مرکز نظارت آسیب‌شناسی تشریحی ملی است، مشاهده کرد که زیر مجموعه‌ای از موارد دارای ویژگی‌های بالینی و آسیب‌شناسی بسیار متفاوت از انواع مختلف بیماری‌های prion انسانی است. علاوه بر این، پس از آزمایش برای پروتیین‌های prion از طریق لکه وسترن - - استاندارد طلایی تشخیص بیماری prion - - موارد منفی بودند.
 

منبع سایت علم روز

مطالعات دیگر گزارش داده‌اند که lipofuscin، رنگ fluorescent داخل سلولی، در چشم حیواناتی که با بیماری‌های عصبی آلوده شده‌اند جمع می‌شود. petrich و تیم او درخشش در شبکیه چشم مثبت را به سطوح بالاتر of نسبت می‌دهند.
 
petrich گفت که علت هر چه که باشد، واضح است که تفاوت‌های متمایزی در فلورسانس و طیف‌سنجی شبکیه چشم گوسفند وجود دارد که به طور طبیعی به scrapie و آن‌هایی که نیستند، آلوده شده‌اند. و بنابراین او و تیم تحقیقاتی او به عنوان نوید بخش برای آزمایش تشخیصی براساس این کشف فکر می‌کنند.
 
این مساله شروع به توسعه یک دستگاه کرده‌است (او دوست دارد آن را "gizmo" بنامند که می‌تواند در گیاهان گوشتی به کار رود تا شبکیه چشم حیوانات را برای نشانه‌های بیماری‌های نورولوژیکی مورد آزمایش قرار دهد. او انتظار دارد که چندین سال طول بکشد تا توسعه، ساخت و آزمایش یک وسیله مفید را انجام دهد.
 
petrich گفت: " آنچه که من در مورد آن دوست دارم این است که بسیار ساده است.
 
القای محیطی به آسیب‌شناسی مغز مانند موش‌ها در موش‌ها
 
مبدا:
 
انجمن مراکز تحقیقاتی آلمان
 
خلاصه:
 
به گفته یک مطالعه جدید، Pathological پروتئین Pathological مرتبط با بیماری Alzheimer's و amyloid مغزی را می توان نه تنها با استفاده از قطعات پروتیین misfolded به طور مستقیم در مغز، بلکه توسط مدیریت محیطی خارج از مغز تحریک کرد.
 
deposits پروتیین متصل به بیماری Alzheimer's و amyloid مغزی را می توان نه تنها با استفاده از بخش‌های پروتیین misfolded pathogenic به طور مستقیم در مغز، بلکه توسط مدیریت محیطی خارج از مغز تحریک کرد.
 
 
 
این امر در یک مطالعه جدید انجام‌شده توسط محققان در موسسه تحقیقات مغز بالینی (hih، بیمارستان دانشگاه (توبینگن، دانشگاه Tubingen)و مرکز بیماری‌های neurodegenerative (DZNE)، که در علم منتشر می‌شود، نشان‌داده شده‌است.
 
 
 
بیماری Alzheimer's و اختلالات عروقی مغز که beta مغزی نامیده می‌شوند، با تجمع یک تکه از پروتیین که به نام Aβ شناخته می‌شود، مشخص می‌شوند. در بیماری Alzheimers، misfolded Aβ عمدتا در plaques so به نام amyloid deposited قرار می‌گیرد، در حالی که در beta مغزی - amyloid angiopathy، پروتیین Aβ در دیواره‌ای رگ‌های خونی نفوذ می‌کند و در برخی موارد منجر به گسیختگی ناشی از خونریزی بعدی می‌شود.
 
 
 
در سال ۲۰۰۶، دانشمندان در توبینگن، به رهبری Mathias Jucker، گزارش دادند که تزریق عصاره‌های رقیق از بافت مغز موش Alzheimer's، یا از بافت مغز موش حامل مغز، به مغز موش‌های تراژنی (به طور ژنتیکی اصلاح شده‌اند تا شکل انسانی of را تولید کنند).
 
 
 
در مطالعه علمی فعلی، پروفسور Jucker و اولین نویسنده Yvonne eisele، همراه با تیم تحقیقاتی خود (hih، دانشگاه Tubingen، DZNE)و همکاران ماتیاس Staufenbiel (دانشگاه اموری، آتلانتا)گزارش دادند که رسوب Aβ می‌تواند در مغز موش تراژنی با استفاده از مدیریت intraperitoneal عصاره مغز موش حاوی misfolded Aβ ایجاد شود. این رسوب باعث شد که رسوب Aβ عمدتا با the مرتبط باشد، اما همچنین به عنوان plaques amyloid بین سلول‌های عصبی مشهود بود. زمان مورد نیاز برای ایجاد deposition amyloid در مغز برای محیطی که در مقایسه با مدیریت مستقیم مغز برای محیطی بیشتر بود، بسیار طولانی‌تر بود. در هر دو مورد، بیماری induced القا شده نیز باعث ایجاد اختلال عصبی و عصبی شدیدی می‌شود که عموما در مغز بیماران با بیماری Alzheimers و beta مغزی - amyloid مشاهده می‌شود.
 
منبع سایت علم روز

آزمون چشم برای بیماری‌های عصبی در دام‌ها
مبدا :
دانشگاه ایالتی آیووا
خلاصه :
محققان کشف کرده‌اند که چشمان گوسفندان آلوده به scrapie ، وقتی با نور آبی برخورد می‌کنند ، درخشندگی شدید و تقریبا ً سفیدی دارند . این یافته حاکی از آن است که تکنولوژی‌ها می‌توانند برای تست سریع و غیر - برای transmissible spongiform قابل انتقال ، بیماری‌های پیشرونده و کشنده عصبی مثل بیماری جنون گاوی توسعه یابند .
طبق یک پروژه تحقیقاتی که توسط University's Jacob Jacob ایالت آیووا رهبری می‌شود ، چشم گوسفندان آلوده به scrapie - - یک اختلال نورولوژیکی مشابه با بیماری جنون گاوی - - وقتی با نور تحریک آبی برخورد می‌کنند ، نور شدید و تقریبا ً سفیدی را باز می‌گردانم .
یافته‌ها پیشنهاد می‌کنند که تکنولوژی‌ها و تکنیک‌ها را می ‌توان به سرعت و برای تست سریع بیماری‌های عصبی ، پیشرفته و مرگبار مثل بیماری جنون گاوی در گاو و بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها ایجاد کرد . در حقیقت petrich در تلاش است تا یک دستگاه تست را توسعه دهد.
این یافته‌ها در اوایل سال جاری در مجله شیمی تجزیه چاپ شد . این پروژه با کمک وزارت دفاع آمریکا مورد حمایت قرار گرفت .
این تحقیق نتیجه یک کشف تصادفی است ، در حالی که petrich و همکاران او در حال توسعه یک دستگاه طیف‌سنجی فلوروسانس هستند که در حال حاضر برای آزمایش لاشه احشام به منظور مدفوع و ممکن است . coli را آلوده می‌کند.
petrich ، استاد و رئیس دپارتمان شیمی آیوا State's گفت : " یک روز ما دستگاه را با نور درخشان بر روی لاشه آزمایش کردیم و ما شاهد درخشش طناب نخاعی بودیم . روشنایی بسیار شدید بود . این یک نتیجه شگفت‌انگیز بود ."
این منجر به یک تفکر جدید شد : شاید تکنولوژی فلوروسانس برای آزمایش حیواناتی مانند transmissible قابل انتقال مانند گاوی که اغلب به نام بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود ، به کار رود . برای کاهش خطر قرار گرفتن انسان در معرض بیماری‌ها ، مغز و نخاع حیوانات در حین ذبح و پردازش از بین می‌روند . اما هیچ تست سریع برای شناسایی حیوانات با این بیماری‌ها وجود ندارد .
و بنابراین petrich و یک تیم از محققان شروع به مطالعه امکان‌سنجی یک تست فلورسنس کردند . The Adhikary ، دانشجوی کارشناسی‌ارشد دانشگاه ایالتی آیووا در رشته شیمی در دانشگاه پیتسبورگ ؛ Prasun Mukherjee ، دستیار محقق سابق دانشگاه ایالتی آیووا و استادیار فعلی در موسسه فن‌آوری حیوانات هندی در موسسه فن‌آوری حیوانات هندی ، و مارک راسموسن از مرکز ملی دارو و داروی آمریکا در Medicine ، Md .
محققان ۱۴۰ مردمک چشم را از ۷۳ گوسفند جمع‌آوری کردند . سی و پنج نفر از این گوسفندان به scrapie مبتلا شدند ؛ ۳۸ تن نبودند . محققان readings را از بخش‌های مختلف چشمان همه گوسفندان دریافت کردند .
petrich گفت : " خط پایین is مردمک چشم مثبت است و مانند دیوانگان است .
مطالعه قبلی منتشر شده در the دامپزشکی گزارش داد که عملکرد و ساختار شبکیه در گاوها آلوده به transmissible mink altered شده‌است . اعضای تیم تحقیق شامل پژوهشگران ایالت آیووا ، ام . هدر West Greenlee ، استادیار علوم پزشکی در دانشکده پزشکی دامپزشکی ؛ جاستین Greenlee ، استادیار علوم پزشکی ؛ و Juergen Richt ، دانشیار دانشکده دامپزشکی و داروی پیشگیرانه .

منبع سایت علم روز

او گفت : " این حقیقت که آن‌ها مانند ویروس‌ها رفتار می‌کنند به این معنا هستند که آن‌ها چیزی شبیه به یک ویروس هستند . با این حال ، اثر نهایی یک‌سان است . prions و viruses هر دو می‌توانند ساختار خود را تغییر دهند تا زنده بمانند ."
اولین مولف این تحقیق Sukhvir P است . محل تحقیقات Scripps . نویسندگان دیگر عبارتند از شاون براونینگ ، Jiali لی ، و Irena Suponitsky - Kroyter نیز از تحقیقات Scripps .
این مطالعه توسط موسسه ملی بهداشت و بنیاد خانواده Alafi حمایت شد .
کشف جدید مواد مخدر ، هدف دارویی برای بیماری جنون گاوی و بیماری‌های مربوط به آن را نشان می‌دهد .
مبدا :
فدراسیون جوامع آمریکایی برای زیست‌شناسی تجربی
خلاصه :
در یک مطالعه جدید ، دانشمندان دریافتند که پروتئینی که بدن ما برای شکستن لخته‌های خونی از پیشرفت بیماری‌های prion استفاده می‌کند . این ماده که plasminogen نامیده می‌شود ، یک هدف دارویی جدید برای بیماری‌های prion در انسان‌ها و حیوانات است .
در یک گزارش تحقیقی جدید در نشریه چاپ دسامبر ۲۰۱۰ مجله FASEB ، دانشمندان دریافتند که پروتئینی که بدن ما برای شکستن لخته‌های خونی از پیشرفت بیماری‌های prion استفاده می‌کند . این ماده که plasminogen نامیده می‌شود ، یک هدف دارویی جدید برای بیماری‌های prion در انسان‌ها و حیوانات است .
دکتر Chongsuk Ryou ، محقق در کار از دانشگاه کنتاکی در لکسینگتون گفت : " امیدوارم که مطالعه ما به توسعه درمان بیماری‌های prion کمک کند که در نهایت کیفیت زندگی بیمارانی که از بیماری‌های prion رنج می‌برند را بهبود بخشد .
برای این کشف ، محققان از واکنش‌های لوله آزمایشی ساده برای ضرب کردن پروتیین‌های prion مرتبط با بیماری‌ها استفاده کردند . واکنش‌ها در حضور یا عدم حضور plasminogen انجام شد . آن‌ها دریافتند که تکرار طبیعی prions توسط plasminogen در سلول‌های انسان و هم حیوانات تحریک شده‌است .
دکتر جرالد Weissmann ، سردبیر نشریه FASEB می‌گوید : " prions Rogue یکی از جالب‌ترین و شناخته‌شده‌ترین and هستند . آن‌ها نه ویروس هستند و نه باکتری‌ها ، بلکه آن‌ها را می‌کشند و یا به شما آسیب می‌زنند . با نشان دادن این که چگونه prions دستگاه busting را می‌دزدند ، این کار به هدف جدیدی برای درمان ضد prion اشاره می‌کند ."
طبق گزارش موسسه ملی بیماری‌های عفونی و عفونی آمریکا ، بیماری‌های prion یک گروه وابسته به بیماری‌های نادر و مهلک هستند که بر حیوانات و انسان‌ها تاثیر می‌گذارند . این بیماری‌ها با مولکول‌های پروتئینی ویژه‌ای مشخص می‌شوند که در بافت مغز ظاهر می‌شوند . اشکال عادی این مولکول‌های پروتئین prion در سطح بسیاری از انواع سلول‌ها ، از جمله سلول‌های مغز ، ساکن هستند، اما دانشمندان درک نمی‌کنند که پروتیین prion طبیعی چه می‌کند .
از سوی دیگر ، دانشمندان بر این باورند که پروتئین prion غیر عادی که در بافت مغز جمع و جمع می‌شود به احتمال زیاد باعث آسیب مغزی می‌شود که رخ می‌دهد . دانشمندان درک خوبی از آنچه که باعث می‌شود پروتئین prion طبیعی به شکل غیر عادی بد شکل بگیرد ، ندارند . بیماری‌های prion نیز به نام transmissible spongiform قابل انتقال شناخته می‌شوند و شامل بیماری گاوی spongiform گاوی ( بیماری جنون گاوی ) در انسان‌ها ؛ Jakob در انسان‌ها ؛ scrapie در گوسفندان ؛ و بیماری‌های مزمن در گوزن و گوزن . این پروتئین‌ها ممکن است از طریق انواع خاصی از تماس با بافت آلوده ، مایعات بدن و احتمالا ً، ابزارهای پزشکی آلوده گسترش یابند .

منبع سایت علم روز