حدود ۴۰۰ ژن مخمر برای توانایی جلوگیری از ظهور جدید پروتیین‌های prion غربال شدند .
liebman گفت : " ما از طریق چندین پرده به تعداد بسیار کوچک‌تری ( از ژن‌ها ) رسیدیم که ظاهر prion را مهار کردند ." این ژن‌ها به دو کلاس تقسیم شدند - - که هنوز هم می‌توانست حلقه‌ها را بسازد ، که نشانه شروع تجمیع prion است . liebman گفت که اما دسته دیگر از ژن‌ها با تشکیل حلقه دچار مشکل شده‌اند .
liebman و Manogaran همچنین به دنبال تشکیل prion جدید بودند تا ببینند که آیا این ژن‌ها اثر سمیت همراه با پروتیینی دارند که موجب بیماری Huntington's می‌شود - - یک اختلال عصبی کشنده انسان .
liebman گفت : " ما دریافتیم که ژن‌هایی که می‌توانند حلقه کنند ، در حضور پروتیین بیماری‌های Huntington's سمی بودند .
liebman هشدار داد که مفاهیم کامل یافته‌ها هنوز درک نشده اند .
هر چه بیشتر در مورد این مکانیزم‌ها و ژن‌هایی که درگیر هستند بیشتر درک کنیم ، بیشتر خواهیم توانست ظاهر جدید بیماری prion - مانند Creutzfeldt - جاکوب و بیماری جنون گاوی را درک کنیم . هر چه بیشتر درک کنیم که چه چیزی بر سمیت تاثیر می‌گذارد ، بیشتر درک خواهیم کرد که چرا اینها سمی هستند ."
این یافته‌ها در مساله ۱۹ ماه مه of ژنتیک گزارش شده‌اند .
Manogaran ، که اکنون در دانشگاه ویسکانسین - میلواکی ، Joo Joo دستیار تحقیق UIC هنگ‌کنگ و دانشجوی دوره لیسانس UIC ، جوآن Hufana ، در این پروژه کار می‌کرد . دیگر نویسندگان این مقاله ، Jens Tyedmers از دانشگاه هایدلبرگ و سوزان lindquist از موسسه فن‌آوری ماساچوست هستند .
مواجهه بالقوه انسان با بیماری‌های prion مورد ارزیابی قرار گرفت
مبدا :
علوم بهداشتی
خلاصه :
محققان پتانسیل برای مواجهه با بیماری‌های prion ، شکار ، شکار گوزن ، و سفر به مناطقی را بررسی کرده‌اند که در آن‌ها بیماری‌های prion در حیوانات گزارش شده‌است . سه بیماری prion به طور خاص - - بیماری Creutzfeldt spongiform گاوی ، بیماری Creutzfeldt - ژاکوب و بیماری‌های مزمن - - در تحقیقات مشخص شده‌اند .
محققان مراکز کنترل و پیش‌گیری از بیماری‌ها ( CDC ) ، پتانسیل برای مواجهه با بیماری‌ها ، شکار ، مصرف گوشت گوزن ، و سفر به مناطقی که در آن بیماری‌های prion در حیوانات گزارش شده‌است را مورد بررسی قرار داده‌اند . سه بیماری prion به طور خاص - - گاوی spongiform گاوی ( BSE ) یا " بیماری جنون گاوی " )، بیماری variant - یاکوب ( vCJD ) و بیماری‌های مزمن ( cwd ) - - در تحقیقات مشخص شده‌اند .
نتایج این تحقیق در شماره ماه ژوئن نشریه انجمن رژیم آمریکا منتشر شده‌است .
" در حالی که بیماری‌های prion نادر هستند ، به طور کلی برای هر کسی که آلوده شود ، مهلک هستند . محقق ارشد جوزف Y گفت : " بیش از هر چیز دیگری ، نتایج این مطالعه از نیاز به مراقبت مداوم از بیماری‌های prion حمایت می‌کند ." Abrams ، MPH ، مرکز ملی بیماری‌های عفونی و بیماری‌های عفونی ، CDC ، آتلانتا ، گفت : " اما it's مهم است که مردم واقعیات را در مورد این بیماری‌ها بدانند ، به ویژه از آنجا که این مطالعه نشان می‌دهد که شمار زیادی از مردم در فعالیت‌هایی شرکت کرده‌اند که ممکن است آن‌ها را در معرض خطر ابتلا به آلودگی قرار دهند ."
اگر چه بیماری‌های نادر و غیر انسانی مانند CJD ممکن است به جنون گاوی مرتبط باشد . prion ( ذرات عفونی proteinaceous ) گروهی از بیماری‌های نادر مغز هستند که بر انسان‌ها و حیوانات تاثیر می‌گذارند . وقتی یک فرد مبتلا به بیماری prion می‌شود ، عملکرد مغز مختل می‌شود . این باعث ایجاد حافظه و تغییرات شخصیت ، زوال عقل و مشکلات با حرکت می‌شود . تمام اینها در طول زمان بدتر می‌شوند . این بیماری‌ها همواره مرگبار هستند . از آنجا که این بیماری‌ها ممکن است سال‌ها طول بکشد ، آگاهی از میزان قرار گرفتن انسان در معرض بیماری‌های prion ممکن است در رویداد شیوع بیماری مهم باشد .

منبع سایت علم روز

یک سوال مرغ و تخم‌مرغ . ذرات infectious که prions نامیده می‌شوند از کجا می‌آیند ؟ در اصل انبوه پروتیین‌های misfolded ، prions باعث اختلال اعصاب ژنتیکی مانند بیماری جنون گاوی / یا کوب شده در انسان‌ها و حیوانات می‌شوند . prions ها، the را تحریک می‌کنند و همتایان خود را با هم جمع می‌کنند ، اما معمولا ً به نوعی از " بذر " نیاز دارند تا شروع شود .
Biochemists در دانشکده پزشکی دانشگاه اموری ، پروتیین مخمر به نام Lsb۲ را شناسایی کرده‌اند که می‌تواند شکل‌گیری prion به خودی را ترویج کند. این پروتئین کوتاه‌مدت و پایدار به شدت توسط تنش‌های سلولی از قبیل گرما تولید می‌شود . ویژگی‌های Lsb۲'s همچنین نشان می‌دهند که چگونه سلول‌ها روش‌هایی را برای کنترل و تنظیم تشکیل prion توسعه داده‌اند . تحقیقات در مخمر نشان داده‌است که گاهی ، prions می‌توانند به سلول‌ها کمک کنند تا با شرایط مختلف سازگار شوند .
نتایج در شماره ۲۲ ژوئیه سلول مولکولی ژورنال منتشر می‌شوند . نویسنده ارشد ، کیت ویلکینسن ، PhD ، استاد بیوشیمی در دانشکده پزشکی دانشگاه اموری است .
شکل کلی پروتین هایی که با چندین بیماری عصبی عصبی مثل Alzheimer's ، Parkinson's و Huntington's مرتبط هستند ، در برخی شرایط مانند prions عمل می‌کنند . بنابراین یافته team's اموری به این مساله پی می‌برد که چگونه راه‌هایی که سلول‌ها با استرس مقابله می‌کنند ممکن است منجر به تجمع پروتیین سمی در بیماری‌های انسان شوند .
ویلکینسن می‌گوید : " یک انسان مستقیم به نام Lsb۲ doesn't وجود دارد ، اما ممکن است یک پروتئین وجود داشته باشد که همان عملکرد را انجام دهد .
Lsb۲ به نظر نمی‌رسد که prions ثابتی داشته باشند . در عوض ، به نظر می‌رسد که به جمع کردن پروتیین دیگر ، Sup۳۵ ، که prions را تشکیل می‌دهد ، متصل شود .
ویلکینسن می‌گوید : " مدل ما این است که استرس سطوح بالایی از Lsb۲ را القا می‌کند ، که به جمع‌آوری پروتئین prion newborn کمک می‌کند .
این تحقیق توسط موسسه ملی بهداشت حمایت شده‌است .
دو کلاس ژن مربوط به تشکیل prion جدید
مبدا :
دانشگاه ایلینوی در شیکاگو
خلاصه :
محققان دو کلاس از ژن‌های مخمر را کشف کرده‌اند که ممکن است سرنخ‌هایی به دست آورند که نشان می‌دهند چرا پروتئین‌ها در شکل prion prion می‌گیرند ، شرایطی که با چندین بیماری عصبی مانند " گاو دیوانه " مرتبط است .
آزاد کردن مکانیزمی که باعث بیماری‌های دامی اعصاب می‌شود ، ممکن است به یک کلید ژنتیکی نیاز داشته باشد، یافته‌های جدیدی را که توسط دانشگاه ایلینوی در شیکاگو ، استاد علوم زیستی ، سوزان liebman ، گزارش شده‌است .
prions می‌توانند پروتیین عادی را به شکل misfolded تبدیل کنند . یکی از prion در پستانداران ، اختلالات عصبی پیشرفته شبیه " بیماری جنون گاوی " را ترویج می‌دهد که اغلب منجر به مهلک شدن می‌شود . اما این که چگونه این فرآیند اتفاق می‌افتد یک سوال باز برای دانشمندان است .
دیده‌شده که prions در گستره وسیعی از ارگانیسم‌ها وجود دارند . آن‌هایی که در مخمر brewer's کار می‌کنند ، که مطالعه liebman را دوست دارند ، در مورد چگونگی کار prions اطلاعات حیاتی ارائه می‌کنند .
prion پروتیین در aggregate مخمر ، در حالی که پروتئین‌های غیر prion این کار را انجام نمی‌دهند . تجمع of جدید به طور خودبخود اتفاق می‌افتد - - اما در دنیای طبیعی بسیار آهسته .
آنیتا Manogaran ، استادیار سابق تحقیقات علوم زیستی در علوم زیستی ، کار خود را با liebman انجام داد و تشکیل prion برای شناسایی ژن‌ها در این فرآیند را تسریع کرد . محققان همچنین توانستند مراحل مختلف ظاهر prion را با برچسب زدن پروتیین‌های prion با پروتئین دیگری که به رنگ سبز است ، بررسی کنند . سلول‌ها در روند ایجاد prions ، حلقه‌های فلورسنت داشتند که می‌تواند باعث ایجاد cells با prions شود .
liebman گفت : " ما فهمیدیم که برخی از ژن‌ها برای تولید prions مهم هستند . "

منبع سایت علم روز

صفحه، یک ضد افسردگی و داروهای دیگر را پیدا می‌کند که ممکن است بر ضد بیماری‌های خونی مغزی ناشی از مغز کار کنند
مبدا :
مرکز پزشکی دانشگاه نیویورک / دانشکده پزشکی دانشگاه نیویورک
خلاصه :
در یک مطالعه جدید ، محققان گزارش می‌دهند که چندین ترکیب شیمیایی از جمله یک ضد افسردگی را یافته‌اند که تاثیرات قدرتمندی بر ضد عفونی کردن عفونت‌های prion در موش‌ها دارند و در را به درمان‌های بالقوه بیماری‌های prion انسانی باز می‌کنند .
محققان دانشکده پزشکی دانشگاه نیویورک گزارش می‌دهند که چندین ترکیب شیمیایی از جمله یک ضد افسردگی را یافته‌اند که تاثیرات قدرتمندی بر ضد عفونی کردن عفونت‌های prion در موش‌ها دارند و در را به درمان‌های بالقوه بیماری‌های prion انسان باز می‌کنند .
محققان ، دکتر توماس Wisniewski ، پروفسور عصب‌شناسی ، آسیب‌شناسی و روان‌پزشکی ، یافته‌های خود را در نشریه آنلاین PLoS شماره یک گزارش کردند . بیماری prion خانواده‌ای از اختلالات عصبی پیشرفته نادر است که هم انسان‌ها و هم حیوانات را تحت‌تاثیر قرار می‌دهد . یک عامل عفونی غیر معمول ، یک prion - - یک شکل بد شکل از یک پروتیین سلولی معمولی - - باعث اختلالات مهلک می‌شود . هیچ درمانی وجود ندارد .
محققان دریافتند که trimipramine ، یک ضد افسردگی و fluphenazine که آنتی antipsychotic است ، علیه prions فعالیت می‌کنند . دکتر Wisniewski معتقد است که از آنجایی که داروها در حال حاضر کاربرد بالینی دارند ، دکتر Wisniewski معتقد است که پزشکان می‌توانند آن‌ها را در بیماران انسان با بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ، رایج‌ترین بیماری common انسان ، آزمایش کنند .
دکتر Wisniewski و همکارانش پیش از این ۶۸ مجتمع شیمیایی که به عنوان ترکیبات styryl شناخته می‌شوند را در مغز افرادی که از بیماری Alzheimer's جان باختند ، پیدا کردند . از آنجا که این بیماری - باعث تجمع amyloid - بتا و prion می‌شود ، به طور گسترده‌ای به داشتن سازه‌های مشابه اعتقاد دارند ، تیم او این ۶۸ ترکیبات مبتنی بر styryl را برای توانایی آن‌ها برای مهار عفونت prion در یک فرهنگ سلول استاندارد به نمایش گذاشت . آن‌ها دو نفر را یافتند که هم موثر و هم غیر سمی به نظر می‌رسیدند و اثر خود را با نشان دادن این که به طور متوسط ظهور علایم در موش‌های آزمایشگاهی تزریق‌شده به طور قابل‌توجهی را به تاخیر انداخته‌اند را تایید کرده‌اند . ترکیبات مبتنی بر styryl نیز نشانه‌هایی از بیماری در مغز موش را کاهش دادند .
تیم دکتر Wisniewski's نتایج مشابهی را به عنوان داروی ضد افسردگی و داروی anti drug پیدا کرد . هر دو به طور شیمیایی مرتبط با داروی ضد protozoal هستند ، که به کاهش عفونت prion در کشت‌های سلولی مشهور است ، اگر چه در حفاظت از موش آلوده و یا انسان‌ها شکست می‌خورد . تفاوت شیمیایی آن‌ها از quinacrine ظاهرا ً این دو دارو را قادر می‌سازد تا محکم‌تر به توده‌های سمی prion متصل شوند و - مانند ترکیبات مبتنی بر styryl - از جمع کردن نسخه‌های جدید خود جلوگیری کنند .
دکتر Wisniewski می‌گوید : " یکی از موش‌های تیمار شده در طی این مطالعه ۴۰۰ روزه سالم ماند . "
موسسه ملی بودجه بهداشت دکتر Wisniewski's laboratory's تلاش می‌کند تا واکسن‌های فلج‌اطفال بالقوه را توسعه دهد. بیماری prion در حیوانات برای جهش به جمعیت انسان‌ها شناخته شده‌است . بیماری prion گاوی به نام گاوی spongiform گاوی در دهه ۱۹۸۰ از میان گاوها در بریتانیا عبور کرد ، انسان‌ها را از طریق محصولات گوشت گاو مبتلا کرد و بیش از ۲۰۰ نفر را در سراسر جهان کشت .
در حال حاضر یک بیماری prion معروف به بیماری‌های مزمن ( cwd ) از طریق گوزن و جمعیت گوزن شمالی در حال گسترش است . انسان‌ها به طور فزاینده‌ای در معرض cwd هستند، به عنوان مثال با خوردن گوشت گوزن ، و اگر چه cwd تا کنون به نظر انسان‌ها غیر طبیعی به نظر می‌رسد ، نشان‌داده شده‌است که دیگر primates را آلوده کرده‌است . دکتر Wisniewski و همکارانش واکسن خوراکی برای cwd در گوزن شمالی و گوزن شمالی را آزمایش می‌کنند .
استرس سلولی می‌تواند مخمر را وادار به ترویج تشکیل prion کند .
خلاصه :
Biochemists یک پروتیین مخمر به نام Lsb۲ را شناسایی کرده‌اند که می‌تواند شکل‌گیری prion به خودی را ترویج کند. prions می‌توانند باعث اختلالات عصبی مانند بیماری جنون گاوی / یا یاکوب ، در انسان‌ها و حیوانات شوند .

منبع سایت علم روز

بیماری پارکینسون یک بیماری نورودژنراتیو است که می‌تواند به عنوان یک مدل برای دیگر بیماری‌های ناشی از تجمع پروتئین‌ها در نتیجه بیماری آلزایمر و پارکینسون به کار رود . سوالات زیادی درباره این بیماری‌ها هنوز بی‌جواب مانده‌اند . مطالعه دکترای جدید تعدادی از عوامل مرتبط با جذب این پروتئین و چگونگی تعامل این پروتئین با سلول‌های ایمنی در روده‌ها را آشکار کرده‌است .
در گوسفند به یک گروه از بیماری‌ها اطلاق می‌شود که " شکل قابل انتقال " نامیده می‌شود زیرا بین حیوانات مختلف انتقال داده می‌شود و تولید اسفنج را تولید می‌کند . این بیماری‌ها نه تنها شامل گوسفند , گاو , آهو و انسان می‌شوند . آن‌ها می‌توانند تا حد معینی بین گونه‌ها انتقال یابند , همانطور که در طول دهه ۱۹۷۰ اتفاق افتاد , زمانی که بیش از ۴۰۰ هزار نفر توسط مواد غذایی آلوده و آلوده شدند .
این پروتئین که جز طبیعی سلول‌های بدن است , به عنوان یکی از اعضای طبیعی سلول‌های بدن شناخته می‌شود و در مغز بسیار پرکار است . به طور کلی , این بیماری ممکن است مسری , موروثی و یا به صورت نامنظم / خودبخود باشد . بیماری زمانی بروز می‌کند که پروتئین طبیعی پروتئین به متغیر بیمار متصل شود , که با تغییر ساختار این پروتئین در ساختار متفاوت است . سلول‌های بدن به دلیل ساختار متفاوت خود دچار مشکل می‌شوند و بنابراین تجمع می‌یابند .
از آنجایی که در بافت لنفاوی دستگاه گوارش در مراحل اولیه بیماری دیده می‌شود , فرض بر این است که انتقال از طریق دستگاه گوارش رخ می‌دهد . در طی تحقیق دکترای خود , دانشمند علوم دامپزشکی , کارولین گلد اسمیت , جذب این پروتئین در روده‌ها را مورد مطالعه قرار داد و در نتیجه نور جدیدی را بر فرآیندهایی که در مراحل اولیه رشد این بیماری رخ داد , قرار داد. برخلاف فرضیات قبلی , او به وسیله میکروسکوپ نوری نشان داد که پروتئین مسئول این بیماری مستقیما ً از روده به بافت‌های لنفاوی مرتبط با روده‌ها منتقل نمی‌شود . بر عکس , او نشان داد که پروتئین آزادانه یا در سلول‌های لنفاوی خارج از بافت لنفاوی سازمان‌یافته در روده عبور می‌کند .
سلول‌های دندریتیک به عنوان " محافظ " عمل می‌کنند که تعیین‌کننده چیزی است که بدن می‌تواند تحمل کند و کدام واکنش‌های دفاعی سیستم ایمنی هنگام مواجهه با مواد خارجی را تحریک کند . یکی از اهداف این پروژه بررسی برهم کنش سلول‌های دندریتیک با جذب پروتئین است . اول , توصیف سلول‌های دندریتیک در روده سالم گوسفند و ثانیا ً بررسی این که کدام نوع از سلول‌ها با جذب این پروتئین مرتبط هستند , ضروری بود .
یافته‌ها نشان داد که سلول‌های دندریتیک موجود نیستند , بلکه ماکروفاژها هستند که عمدتا ً مسئول جذب پروتئین می‌باشند . این مطالعه نشان داد که این پروتئین از کانال جذب فیزیولوژیک طبیعی برای ماکرومولکول ها در روده استفاده می‌کند و این امر می‌تواند تاثیر قابل‌توجهی بر سیستم مراقبت ایمنی بدن داشته باشد . یکی از پیامدهای احتمالی آن این است که مقاومت به پروتئین تحریک می‌شود , بنابراین مانع از یک واکنش ایمنی طبیعی علیه پروتئین این پروتئین از طریق روده‌ها می‌شود .
مطالعات بعدی می‌تواند نشان دهد که چگونه سلول‌های ایمنی منتقل می‌شوند و چگونه پروتئین در بدن پردازش می‌شود نه تنها به منظور فراهم آوردن اطلاعات بیشتر در مورد سلول‌های عصبی , بلکه در مورد سایر بیماری‌های نورودژنراتیو , هم در انسان‌ها و هم در حیوانات .
سلام . از رساله دکترای خود در تاریخ ۱۹ دسامبر در دانشکده علوم دامپزشکی نروژ استفاده کرد . این پایان‌نامه تحت عنوان مطالعه جذب فسفر و برهمکنش زودرس آن‌ها با سلول‌های ایمنی روده گوسفند می‌باشد .

منبع سایت علم روز

طبق تحقیقات منتشر شده توسط دانشگاه علوم پزشکی تگزاس در هیوستون , آسیب‌های مغزی که مشخصه بیماری آلزایمر را مشخص می‌کند , ممکن است به شکلی شبیه بیماری جنون گاوی ( جنون گاوی ) و ژاکوب - ژاکوب باشد .
کلودیو سوتو , استاد عصب‌شناسی دانشگاه تگزاس در دانشگاه پزشکی تگزاس در هوستون , گفت : " یافته‌های ما این احتمال را باز می‌کنند که برخی از موارد بیماری آلزایمر ممکن است ناشی از یک فرآیند عفونی باشد که با بیماری‌های عصبی دیگر مانند جنون گاوی و شکل انسانی آن رخ می‌دهد . " " مکانیسم زیربنایی بیماری آلزایمر با این بیماری بسیار مشابه است . این پروتئین شامل یک پروتئین طبیعی است که بد شکل می‌شود و با تبدیل پروتئین‌های خوب به بد , گسترش می‌یابد . پروتئین‌های بد در مغز تجمع می‌یابند و نهشته‌های پلاک را تشکیل می‌دهند که معتقدند سلول‌های عصبی در آلزایمر را می‌کشند . "
نتایج نشان داد که انتشار بالقوه بیماری آلزایمر در مدل‌های حیوانی به صورت آنلاین منتشر شده‌است . این تحقیق توسط جورج پی . و سینتیا w . مرکز تحقیقات بیماری‌های آلزایمر و بیماری‌های مرتبط با آن در بیماری آلزایمر .
بیماری آلزایمر شکلی از زوال تدریجی است که بر حافظه , تفکر و رفتار تاثیر می‌گذارد . از حدود ۱۲۵ میلیون مورد بیماری آلزایمر در ایالات‌متحده , 33 / 57 درصد در حال پراکنده هستند . پلاک‌های حاصل از توده‌های بدشکلی پروتئین آمیلوئید بتا همراه با فیبرهای پیچیده پروتئین تاو پروتئین , دو مشخصه اصلی مرتبط با این بیماری هستند . به گفته انجمن آلزایمر , آلزایمر ششمین علت مرگ در ایالات‌متحده است .
محققان بافت مغز یک بیمار آلزایمری را به موش‌ها تزریق کردند و نتایج آن را با نمونه‌های بدون بیماری مقایسه کردند . هیچ کدام از موش‌های تزریق‌شده با کنترل علایم آلزایمر را نشان ندادند , در حالی که تمام آن‌هایی که با عصاره مغز آلزایمر تزریق شدند , پلاک‌ها و دیگر تغییرات مغزی معمول بیماری را ایجاد می‌کردند .
سوتو که مدیر مرکز میچل است , گفت : " ما یک مدل موشی طبیعی گرفتیم که به طور خودبخود آسیب مغزی ایجاد نمی‌کند و مقدار کمی از بافت مغز انسان را به مغز حیوان تزریق می‌کند . " " موش در طول زمان آلزایمری شد و به بخش‌های دیگر مغز گسترش یافت . ما در حال حاضر روی این مساله کار می‌کنیم که آیا انتقال بیماری می‌تواند در زندگی واقعی و تحت مسیرهای طبیعی قرار گیرد . "
نویسنده مشترک این مقاله رودریگو مورالس است . د , دکتری , و کلودیا دوران - یار , دستیار تحقیق . هم‌کاری دیگر در این زمینه عبارتند از : 1 . استرادا , دانشگاه‌های شیلی , سانتیاگو , شیلی . دوران یکی از دانشجویان دوره دکترا در دانشگاه ویسکانسین در سانتیاگو در شیلی است . سوتو , مورالس , و استرادا , بخشی از تحقیقات را در دانشگاه تگزاس در دانشگاه تگزاس انجام دادند .
یافته‌های جدید در مورد پروتئین و برهمکنش آن با سیستم ایمنی
منبع :
دانشکده دامپزشکی نروژ
خلاصه :
بیماری پارکینسون یک بیماری نورودژنراتیو است که می‌تواند به عنوان یک مدل برای دیگر بیماری‌های ناشی از تجمع پروتئین‌ها در نتیجه بیماری آلزایمر و پارکینسون به کار رود . سوالات زیادی درباره این بیماری‌ها هنوز بی‌جواب مانده‌اند . مطالعه جدید تعدادی از عوامل مرتبط با جذب این پروتئین را در ارتباط با توسعه این بیماری و چگونگی تعامل این پروتئین با سلول‌های ایمنی در روده‌ها کشف کرده‌است .

منبع سایت علم روز

پروتئین‌های CPEB - مانند پروتیین در همه حیوانات وجود دارند و در سلول‌های مغز ، آن‌ها نقش مهمی در حفظ تولید پروتیین‌های تقویت‌کننده دیگر دیگر ایفا می‌کنند . مطالعات Si و دیگران در چند سال گذشته اشاره کرده‌اند که گرایش CPEB's به oligomerize صرفا ً اتفاقی نیست ، بلکه برای توانایی آن برای تثبیت حافظه بلند مدت ضروری است .
در مطالعه جدید ، Si و همکارانش یک مگس میوه Drosophila به نام protein را بررسی کردند . نویسنده اصلی ، Amitabha Majumdar ، محقق دکترا در آزمایشگاه Si's می‌گوید : " ما دریافتیم که این Orb۲ در نورون‌ها بیش از حد تحریک می‌شوند و این افزایش در oligomers در نزدیکی سیناپس‌ها رخ می‌دهد . "
نکته کلیدی این بود که نشان دهیم اختلال of oligomerization به خودی خود تابع Orb۲'s در حفظ حافظه است . Majumdar قادر به انجام این کار با ایجاد یک جهش Orb۲ است که فاقد توانایی نرمال برای oligomerize است، با این حال غلظت نسبتا ً نرمال در نورون‌ها را حفظ می‌کند . در ۲۴ ساعت پس از یک انگیزه در شکل گرفتن حافظه ، حافظه در آنجا بود ، اما تا ۴۸ ساعت دیگر سپری شده‌بود ، در حالی که در پرواز با Orb۲ عادی ، حافظه همچنان ادامه داشت .
سی و تیم او در حال حاضر بدنبال آزمایش‌ها هستند تا مشخص کنند که برای زنده نگه داشتن حافظه باید به طور پیوسته حضور داشته باشند ، زیرا آن‌ها به روشی self هستند که مونومر باقی می‌ماند " .
تحقیقات team's نیز برخی احتمالات جذاب برای حوزه‌های دیگر علوم اعصاب را نشان می‌دهد . این مطالعه نشان داد که پروتیین‌های Orb۲ در سیستم عصبی Drosophila به شکل نادر و به شدت oligomerization شکل می‌گیرند ( Orb۲A ) و به نظر می‌رسد که به شکل یک دانه برای the اولیه عمل می‌کند ، که نسخه‌هایی از فرم بسیار فراوان‌تر را می‌کشد .
این یافته‌ها ممکن است به دانشمندان در درک بیماری‌های ناشی از بیماری کمک کند . بیماری Alzheimer's ، Parkinson's و Huntington's و همچنین بیماری‌های prion مانند بیماری Creutzfeldt - ژاکوب همه در مغز به ظاهر سمی پروتیین‌های مختلف درگیر هستند . یکی از این پروتئین ، که به شدت در بیماری Alzheimer's نقش دارد ، بتا amyloid است ؛ مانند Orb۲ که در دو شکل رخ می‌دهد ، the بسیار oligomerizing - بتا - ۴۲ و the نسبتا ً بی‌اثر - بتا - ۴۰ . Si's به این امکان اشاره می‌کنند که بیماری‌های مرتبط با oligomer در مغز نسبتا ً شایع هستند ، زیرا مغز به گونه‌ای تکامل‌یافته که نسبت به CPEB پروتیین و سایر oligomers کاربردی نسبتا ً مهمان‌نواز باشد ، و بنابراین مکانیسم‌های کمتری برای حفظ oligomers سرکش تحت کنترل دارد .
سایر محققانی که به این کار کمک کردند عبارتند از Wanda کولون Cesario ، Erica White ، Huoqin رن ، Fangzhen Li ، Liying لی ، Edward Man ، Feng Kannan ، Feng لی ، جی Li و برایان سلاخی در موسسه تحقیقات پزشکی کانزاس سیتی ، میسوری .
این تحقیق توسط بنیاد کریت مورد حمایت قرار گرفت . این بنیاد در ماه مارس جایزه Connor Basil ، بنیاد Klingenstein و بنیاد McKnight را دریافت کرد .
تحقیقات نشان می‌دهند که Alzheimer's ممکن است به شیوه‌ای مشابه بیماری‌های عفونی عفونی شوند .
مبدا :
مرکز علوم درمانی دانشگاه تگزاس در هیوستون
خلاصه :
آسیب مغزی که مشخصه بیماری Alzheimer's را مشخص می‌کند ممکن است به شکلی مشابه بیماری‌های عفونی عفونی مانند گاوی spongiform گاوی ( گاو مجنون ) و Creutzfeldt - یاکوب ، سرچشمه بگیرد .

منبع سایت علم روز

در این مطالعه ، او قادر به تطبیق الگو از مدل انتشار بود که disbursal پروتیین در مغز سالم را دنبال می‌کرد و به الگوهای of مغزی مشاهده‌شده در بیماران مبتلا به بیماری Alzheimer's یا FTD پی برد . این انحطاط با استفاده از MRI و ابزارهای دیگر اندازه‌گیری شد که می‌تواند میزان تلفات حجم مغز تجربه‌شده در هر ناحیه از مغز patient's را تعیین کند . امی Kuceyeski ، Ph.D. ، محقق postdoctoral که با دکتر راج کار می‌کند ، به تجزیه و تحلیل اندازه‌گیری حجم مغز در مغز بیمار کمک کرد .
دکتر راج می‌گوید : " مطالعه ما نشان می‌دهد که چنین مکانیسم انتشار مستقیم به الگوهای مشاهده‌شده در atrophy مختلف منجر می‌شود ، در حالی که الگوهای کلاسیک زوال عقل به خوبی شناخته‌شده هستند ، این اولین مدلی است که ویژگی‌های شبکه مغزی را به الگوها مرتبط می‌سازد و آن‌ها را به روش قطعی و پیشگیرانه توضیح می‌دهد ."
سومین نویسنده تشکیل‌دهنده این کتاب ، مایکل وینر ، استاد رادیولوژی در دانشگاه کالیفرنیا در سن فرانسیسکو ، و محقق اصلی طرح تصویربرداری عصبی بیماری تصویربرداری عصبی است که توسط موسسه ملی بهداشت تامین مالی شده‌است .
خاطرات گذشته : پروتیین prion - مانند نقش کلیدی در ذخیره‌سازی خاطرات بلند مدت ایفا می‌کند .
مبدا :
موسسه تحقیقات پزشکی Stowers
خلاصه :
خاطرات در مغز ما با اتصالات بین نورون‌ها به نام " سیناپس‌ها " حفظ می‌شوند ، اما چگونه این سیناپس‌ها می‌توانند قوی بمانند و خاطرات را برای دهه‌ها زنده نگه دارند ؟ ذهن شناسان سرنخ اصلی از مطالعه در مورد مگس‌های میوه‌ها را کشف کرده‌اند : هاردی ، خوشه‌های self یا oligomers یک پروتیین سیناپس یک جز ضروری برای شکل‌گیری حافظه بلند مدت هستند .
خاطرات در مغز ما با اتصالات بین نورون‌ها به نام " سیناپس‌ها " حفظ می‌شوند ، اما چگونه این سیناپس‌ها می‌توانند قوی بمانند و خاطرات را برای دهه‌ها زنده نگه دارند ؟ neuroscientists در موسسه تحقیقات پزشکی ، سرنخ اصلی از مطالعه در مورد مگس‌های میوه‌ها را کشف کرده‌اند : هاردی ، خوشه‌های self یا oligomers یک پروتیین سیناپس یک جز ضروری برای شکل‌گیری حافظه بلند مدت هستند .
این یافته از یک نظریه جدید شگفت‌انگیز در مورد حافظه پشتیبانی می‌کند و ممکن است تاثیر عمیقی بر تشریح وظایف و بیماری‌های مرتبط با oligomer در مغز ، از جمله بیماری‌های Alzheimer's و بیماری‌های prion داشته باشد .
Kausik Si ، Ph.D. ، محقق در موسسه Stowers ، و مولف ارشد این مطالعه جدید که در نشریه شماره ۲۷ ژانویه ۲۰۱۲ انتشار یافته‌است ، می‌گوید : " جمعیت‌های Self که در سیناپس‌ها قرار گرفته‌اند ممکن است کلید to طولانی‌مدت سیناپسی باشند ؛ در واقع یافته‌های ما نشان می‌دهد که oligomers نقش بزرگ‌تری را در مغز ایفا می‌کند تا تفکر . "
تحقیقات Si's در این زمینه نزدیک به یک دهه پیش در دوران تحقیق دکترای خود در آزمایشگاه دانشگاه کلمبیا از neuroscientist اریک Kandel آغاز شد . او دریافت که در کرم دریایی Aplysia californica ، که مدت‌ها مورد توجه عصب شناسان برای آزمایش‌ها حافظه است ، به دلیل این که نورون‌ها به آسانی مورد مطالعه قرار می‌گیرند، یک پروتئین نگهداری سیناپس که به نام CPEB شناخته می‌شود ( Cytoplasmic Polyadenylation ) دارای خاصیت غیر منتظره‌ای است .
بخشی از ساختار خود - مکمل است و - - که بیشتر شبیه cartons خالی است - - می‌تواند به راحتی با کپی‌های دیگری از خودش انباشته شود . بنابراین در نورون‌ها تا حدودی به شکل of وجود دارد ، که تعداد زیادی از نورون‌ها را افزایش می‌دهد و سیناپس‌ها تقویت می‌شوند . این oligomers مقاومت hardy نسبت به حلال‌های معمولی دارند ، و در داخل نورون‌ها ممکن است بسیار پایدارتر از مونومر یک نسخه " مونومر " of باشند . همچنین به نظر می‌رسد که آن‌ها به طور فعال جمعیت خود را با خدمت به عنوان الگو برای تشکیل oligomers جدید از مونومر آزاد در مجاورت حفظ می‌کنند .

منبع سایت علم روز

" این امر می‌تواند به متخصصان neurologists اجازه دهد تا پیش‌بینی کنند که کدام یک از حالات patient's و state شناختی در آینده در هر نقطه مورد نظر قرار خواهد گرفت . آن‌ها می‌توانند تشخیص دهند که آیا و زمانی که بیمار موانع گفتاری ، از دست دادن حافظه ، ویژگی‌های رفتاری و غیره را توسعه خواهد داد .
دکتر راج می‌گوید : " در برخی موارد ، ما توانایی هدف را به دست خواهیم آورد و سلامت مناطق خاص مغز و بافت عصبی را بهبود بخشیم . تشخیص اولیه کلید جلوگیری و مدیریت جنون است ."
پی‌گیری جریان پروتیین‌ها
مدل محاسبه‌ای که دکتر راج توسعه یافت ، آخرین مورد است و یکی از مهم‌ترین آن‌ها ، validations از این ایده است که زوال عقل توسط پروتین ها ایجاد می‌شود که در طول شبکه نورون‌ها در مغز پخش می‌شوند . این گزارش یافته‌های گسترده‌ای را گسترش می‌دهد که در ماه فوریه به طور گسترده‌ای گزارش شدند که بیماری Alzheimer's در یک منطقه ویژه مغز شروع می‌شود ، اما بیشتر از طریق misfolded ، سمی و تاو پخش می‌شود . آن مطالعات توسط محققان مرکز پزشکی دانشگاه کلمبیا و بیمارستان عمومی ماساچوست در مدل‌های موش انجام شد و تنها بر روی بیماری Alzheimer's متمرکز بود .
در این مطالعه ، دکتر راج توضیح می‌دهد که چگونه مدل ریاضی جریان پروتیین‌های سمی را توسعه داد و سپس نشان می‌دهد که به درستی الگوهای تخریب که منجر به تعدادی از اشکال مختلف زوال عقل می‌شود را پیش‌بینی کرده‌است .
او می‌گوید که مدل او براساس درک اخیر پیش‌بینی شده‌است که همه اشکال شناخته‌شده جنون با آن همراه بوده و به احتمال زیاد ناشی از پروتئین غیر عادی یا " misfolded " هستند . پروتیین‌ها ، بسته به عملکرد خاص خود ، یک شکل مشخص دارند - - اما پروتئین‌ها که بد شکل می‌گیرند ، می‌توانند اثرات سمی ناخواسته تولید کنند . یک نمونه از تاو است که در یک حالت misfolded در مغز هر دو بیمار و بیماران مبتلا به جنون گیجگاهی مغز یافت می‌شود ( FTD ) . پروتئین‌های دیگر مانند TDP۴۳ و ubiquitin نیز در FTD یافت می‌شوند و آلفا synuclein در بیماری Parkinson's یافت می‌شود .
این پروتئین‌ها " prion - like " نامیده می‌شوند چون misfolded ، یا بیمار ، پروتئین‌ها the پروتئین‌های دیگر را القا می‌کنند که از یک مسیر نورونی مشخص عبور می‌کنند . بیماری‌های prion ( مانند بیماری جنون گاوی ) که شامل انتقال پروتیین‌های misfolded می‌شوند ، تصور می‌شود که بین مردم واگیردار هستند و هیچ مدرکی وجود ندارد که Alzheimer's یا سایر dementias مسری باشند ، به همین دلیل است که انتقال آن‌ها prion - مانند است ."
توضیح ساده برای clinically الگوهای مشاهده‌شده of
دکتر راج مدل خود را از گسترش neuronal پروتیین " بسیار ساده " می‌نامد . این فرآیند همان فرآیندی است که هر گونه گاز در هوا پخش می‌شود ، به جز آن که در مورد of فرآیند انتشار در امتداد رشته‌های عصبی عصبی متصل در مغز رخ می‌دهد .
او می‌گوید : " این یک فرآیند مشترک است که از طریق آن هر گونه پروتئین منجر به بیماری‌های مختلف می‌شود . "
این مدل ، شبکه عصبی عصبی در مغز را شناسایی می‌کند که پروتئین‌های misfolded قبل از حرکت به دیگر نواحی مغزی که با شبکه نورون‌ها در ارتباط هستند ، جمع‌آوری می‌کند . در این فرآیند ، پروتئین‌ها عملکرد نرمال تمامی نواحی مغزی که از آن‌ها دیدن می‌کنند را تغییر می‌دهند .
دکتر راج می‌گوید : " آنچه جدید و واقعا ً قابل‌توجه است ، خود مدل انتشار شبکه است ، که بر روی شبکه اتصال عادی مغز عمل می‌کند و بسیاری از جنبه‌های شناخته‌شده کلی از کل الگوهای بیماری مغزی را در dementias ایجاد می‌کند .

منبع سایت علم روز

A یک شکل مسری و misfolded از یک پروتئین معمولی است . این پروتئین‌های amyloid مخرب را در مغز خود رها می‌کنند که در آن رشد می‌کنند و منجر به انحطاط و مرگ احتمالی می‌شوند. آن‌ها مسئول بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها و گاوی spongiform گاوی یا " جنون گاوی " در گاو هستند. در سال ۱۹۹۷ ، neurologist استنلی بی . Prusiner of برنده جایزه نوبل فیزیولوژی برای کشف و توصیف the شد . یافته او یک اصل زیست‌شناسی مدرن را واژگون کرد و نشان داد که یک پروتیین به جای مولکول‌های DNA و RNA می‌تواند منجر به عفونت شود .
وینر توضیح داد : " ایده یک شیوه prion - مانند پیشرفت در dementias ، که بسیاری از دانشمندان شروع به حمایت می‌کنند ، این است که پروتیین misfolded در یک نورون ، سلول مغزی همسایه را آلوده می‌کند و باعث می‌شود که پروتئین‌ها در سلول‌های خاصی در مغز پخش شوند " . این مقاله این ایده را تقویت می‌کند که آسیب به تدریج در امتداد این شبکه و دیگران رخ می‌دهد ."
وینر تاکید کرد که جنون و زوال عقل " بیماری‌های عفونی مانند Creutzfeldt - نیستند . اما او گفت : " ممکن است که یک دانه کوچک از این بیماری در یک نورون در مغز شروع شود و به شیوه‌ای مشابه گسترش یابد - - به نحوی مسری در مغز ، از یک نورون به نورون دیگر ."
نویسنده اصلی این مقاله راج راج ، دکترا ، of و UCSF در زمان مطالعه است و هم اکنون در دانشکده پزشکی Weill ، دانشگاه کورنل ، NY ؛ مولف هم‌کار امی Kuceyeski از Weill کورنل است .
این مطالعه توسط بودجه موسسه ملی بهداشت حمایت شد که برخی از آن‌ها توسط موسسه تحقیقات و آموزش کالیفرنیای شمالی اداره می‌شدند . مرکز تحقیقات بیماری UCSF کالیفرنیا نیز حمایت و به این مطالعه کمک کرده‌است .
مدل کامپیوتری گسترش جنون می‌تواند الگوهای بیماری‌های آینده را قبل از اینکه در یک بیمار رخ دهد پیش‌بینی کند .
مبدا :
بیمارستان پر سبیتری نیویورک / مرکز پزشکی دانشگاه کلمبیا و بیمارستان نیویورک
خلاصه :
محققان یک برنامه کامپیوتری ایجاد کرده‌اند که به دنبال روشی است که اشکال مختلف زوال عقل در مغز انسان گسترش می‌یابند . آن‌ها می‌گویند که مدل ریاضی آن‌ها را می‌توان برای پیش‌بینی کجا و تقریبا ً در زمانی که یک مغز patient's منفرد از انتشار ، نورون به نورون ، " prion - مانند " پروتیین‌های سمی " رنج می‌برد - - فرآیندی که آن‌ها می‌گویند زمینه‌ساز همه اشکال جنون است ، مورد استفاده قرار داد .
محققان در کالج پزشکی Weill کورنل یک برنامه کامپیوتری را توسعه دادند که روشی را که اشکال مختلف زوال عقل در مغز انسان گسترش می‌یافت را دنبال کرد . آن‌ها می‌گویند که مدل ریاضی آن‌ها را می‌توان برای پیش‌بینی کجا و تقریبا ً در زمانی که یک مغز patient's منفرد از انتشار ، نورون به نورون ، " prion - مانند " پروتیین‌های سمی " رنج می‌برد - - فرآیندی که آن‌ها می‌گویند زمینه‌ساز همه اشکال جنون است ، مورد استفاده قرار داد .
یافته‌های آن‌ها که در شماره ۲۲ مارس of منتشر شد می‌تواند به بیماران و خانواده‌هایشان کمک کند که تشخیص بیماری جنون را تایید کرده و برای رشد شناختی آتی در طول زمان آماده شوند . محقق ارشد study's ، researcher راج ، استاد دکترای علوم کامپیوتر در رادیولوژی در کالج پزشکی Weill می‌گوید : در آینده - در دوره‌ای که داروهای هدفمند علیه جنون وجود دارند - ممکن است این برنامه به پزشکان کمک کند اهداف مناسب مغز برای مداخله درمانی را شناسایی کنند .
دکتر راج می‌گوید : " به آن به عنوان یک سیستم رادار هواشناسی فکر کنید ، که در طی ۴۸ ساعت آینده یک ویدئو از الگوهای آب و هوایی در منطقه شما نشان می‌دهد . "

منبع سایت علم روز

تجمع پروتیین‌های misfolded یک فرآیند بیماری زا بنیادی در بیماری‌های قلبی کشنده است ، اما عواملی که تجمع یک - سین را تحریک می‌کنند ، به طور ضعیف درک می‌شوند .
تیم پن مشاهده کرد که misfolded در امتداد گذرگاه‌های اصلی سیستم عصبی مرکزی ، تکثیر شد و به مناطقی فراتر از محل‌های تزریق رسید . علاوه بر این ، آن‌ها برای اولین بار نشان دادند که سنتزی برای تولید یک چرخه معیوب از تشکیل بدن Lewy و انتقال of - سین در موش‌ها ، کافی هستند .
این مطالعه نشان می‌دهد که چگونه پروتیین بیماری Parkinson's می‌تواند در مغز patient's از نظر جذب به نورون سالم ، گسترش درون سلول و در نهایت به نورون همسایه گسترش یابد .
لی می‌گوید : " دانستن این مکانیزم امکان immunotherapies احتمالی برای قطع واکنش زنجیره‌ای از طریق توقف پروتیین جهش‌یافته در سیناپس را فراهم می‌کند . "
بت - آن Sieber ، مشاور موسسه ملی اختلالات عصبی و سکته مغزی ( NINDS ) ، بخشی از موسسه ملی بهداشت و درمان ، می‌گوید : " ریزش مو بر روی این که چگونه یک - به بیماری‌های قلبی کمک می‌کند ، هم برای درک این بیماری‌ها و توسعه درمان‌های بالقوه مفید است .
این اثر توسط a موریس کی پشتیبانی شد . Udall Udall ( NS - ۰۵۳۴۸۸ ) و بنیاد JPB .
تکنیک MRI می‌تواند پیشرفت of را پیش‌بینی کند
مبدا :
دانشگاه کالیفرنیا - سان‌فرانسیسکو
خلاصه :
دانشمندان گزارش می‌دهند که یک روش جدید برای تحلیل تصاویر مغز امکان استفاده از تصویربرداری تشدید مغناطیسی برای پیش‌بینی میزان پیشرفت و مسیر فیزیکی بسیاری از بیماری‌های مغز فاسد را ارائه می‌دهد .
یک تکنیک جدید برای آنالیز تصاویر مغز امکان استفاده از تصویربرداری تشدید مغناطیسی ( MRI ) را برای پیش‌بینی میزان پیشرفت و مسیر فیزیکی بسیاری از بیماری‌های مغزی فاسد ، گزارش دانشمندان در مرکز پزشکی سانفرانسیسکو VA و دانشگاه کالیفرنیا ، سان‌فرانسیسکو ارائه می‌دهد .
این تکنیک که توسط SFVAMC دانشمند در هم‌کاری با تیمی به رهبری بروس میلر ، مدیر بالینی مرکز حافظه و پیری ، توسعه یافت ، همچنین شواهدی را تایید می‌کند که dementias از طریق مغز به همراه مسیرهای نورونی مخصوص به همان شکل بیماری‌های prion گسترش می‌یابند .
دانشمندان تکنیک‌های مدلسازی کامپیوتری جدید را برای پیش‌بینی واقع‌بینانه روند حرکت فیزیکی بیماری Alzheimer's و جنون گاوی ( FTD ) با استفاده از تصاویر ۱۴ مغز سالم به کار گرفتند . این مدل‌ها مبتنی بر tractography های مغز کل ، یک تکنیک MRI بودند که مسیرهای عصبی ، یا " سیم‌های ارتباطی " را ترسیم می‌کند که قسمت‌های مختلف مغز را متصل می‌کنند . گسترش بیماری در امتداد این مسیرها ، همان طور که این مدل‌ها پیش‌بینی کرده بودند، با تصاویر واقعی MRI از انحطاط مغزی در ۱۸ بیمار Alzheimer's و ۱۸ بیمار FTD مطابقت داشت .
مطالعه آن‌ها در نسخه ۲۲ مارس of منتشر شد .
دکتر مایکل وینر ، نویسنده ارشد مرکز SFVAMC بیماری‌های neurodegenerative ، گفت : " نتایج باید تکرار شوند ، اما آن‌ها پیشنهاد می‌کنند که با استفاده از این روش ، ما می‌توانیم محل و مسیر of مغزی آینده را براساس تنها یک MRI که در ابتدای این بیماری گرفته‌شده ، پیش‌بینی کنیم .
وینر ، که استاد UCSF رادیولوژی ، پزشکی ، روان‌پزشکی و عصب‌شناسی نیز هست ، گفت که نتایج " سازگار با یک مفهوم نوظهور هستند که آسیب مغزی در این بیماری‌های مخرب عصبی در بخش نفوذی ، prion - مانند رخ می‌دهد ."

منبع سایت علم روز