تکامل داروین بدون DNA
این یافته‌های جدید تقریبا ً یک سال پس از آن صورت می‌گیرد که Weissmann و همکارانش تحقیقی را در نسخه ۱ ژانویه ۲۰۱۰ مجله ساینس منتشر کردند که نشان می‌داد prions قادر به تکامل داروین بوده‌اند .
این مطالعه پیش از این نشان داد که prions می‌توانند تعداد زیادی جهش ایجاد کنند و این جهش‌ها می‌توانند منجر به تغییرات تکاملی مثل مقاومت دارویی شوند ، پدیده‌ای که قبلا ً شناخته شده‌بود تنها در باکتری‌ها و ویروس‌ها رخ می‌دهد . این مطالعه همچنین پیشنهاد می‌کند که پروتیین prion نرمال - که به طور طبیعی در سلول‌های پستانداران رخ می‌دهد - می‌تواند یک هدف درمانی موثرتر از رابطه غیر عادی سمی آن باشد .
Weissmann گفت : " چون prions می‌توانند با محیط‌های متغیر وفق پیدا کنند ، اکنون مشخص می‌شود که پیدا کردن داروهایی که علیه آن‌ها کار می‌کنند دشوار است . این رویکرد برای درمان ، با وجود تقاضای تکنیکی ، می‌تواند پیش‌بینی شود زیرا همانطور که قبلا ً نشان دادیم ، محرومیت of برای سلامتی مضر نیست - - دست‌کم برای سلامتی موش‌ها ."
Folding و misfolding
prions که تن‌ها از پروتیین تشکیل شده‌اند ، با نژاده‌ای متمایز طبقه‌بندی می‌شوند که با زمان incubation و بیماری آن‌ها مشخص می‌شوند . علاوه بر بیماری جنون گاوی و جنون گاوی در دام ، بیماری‌هایی که از prions ناشی می‌شوند عبارتند از : scrapie در گوسفند ، بیماری‌های مزمن در گوزن ، و بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها . prions توانایی تولید مثل را دارند ، به رغم این واقعیت که آن‌ها فاقد ژنوم اسید نوکلییک هستند .
سلول‌های mammalian معمولا ً پروتیین prion سلولی یا PrPC تولید می‌کنند . در طول عفونت ، پروتیین غیر عادی یا misfolded - - که به عنوان PrPSc شناخته می‌شود - - به واسطه تغییر شکل یا شکل آن ، پروتیین طبیعی میزبان را به شکل سمی خود تبدیل می‌کند . مرحله آخر شامل ورقه‌های بزرگ ( پلیمرها ) از این پروتئین‌های misfolded است که باعث ایجاد بافت سنگین و آسیب سلولی می‌شود .
Weissmann گفت : " پروتئین prion عفونی می‌تواند به روش‌های مختلفی برابر شود و بسته به برابر ، یک نوع فشار روانی متفاوت ایجاد می‌شود . تا زمانی که prions در همان میزبان حفظ می‌شوند ، آن‌ها تا حد مشخصه خود را حفظ می‌کنند، به همین دلیل این گونه strains درست می‌شوند ."
زمانی که prions ضرب می‌شوند ، این رقم همیشه به درستی تکثیر نمی‌شود ، بنابراین جمعیت prion دارای انواع زیادی است ، البته در سطوح پایین .
مطالعه جدید نشان داد که وقتی یک جمعیت prion به میزبان متفاوتی انتقال داده شود، یکی از متغیرها ممکن است سریع‌تر باشد - - یک مزیت تکاملی - - و تبدیل به کرنش غالب می‌شود . این جمعیت جدید شامل انواع مختلفی است که یکی از آن‌ها را می ‌توان در زمان انتقال به میزبان دیگری انتخاب کرد .
Weissmann گفت : " نتیجه این است که prions ، با وجود عاری از مواد ژنتیکی ، مشابه ویروس‌ها و عوامل بیماری زای دیگر رفتار می‌کنند ، که در آن آن‌ها می‌توانند تغییر کنند و انتخاب تکاملی انجام دهند .
کاربردی با این حال مغایر است
این مطالعه جدید نشان می‌دهد که جمعیت‌های prion یک " شبه گونه " مشابه با ویروس‌های مختلف مانند ویروس آنفولانزا و HIV را تشکیل می‌دهند .
مانفرد Eigen یک quasi آلمانی است که برنده جایزه نوبل شیمی در سال ۱۹۶۷ شد . اساسا ً، یک شبه گونه ، جمعیت complex و self از نهاده‌ای گوناگون و مرتبطی است که به عنوان یک کل عمل می‌کنند . با این حال ، Weissmann بود که در سال ۱۹۷۸ اولین تایید این نظریه را از طریق مطالعه یک ویروس خاص فراهم کرد - ویروسی که باکتری‌ها را آلوده می‌کند - - در حالی که او مدیر موسسه خز انستیتو Molekularbiologie در زوریخ سوییس است .
Weissmann گفت : اما that's جایی است که مقایسه تمام می‌شود .

منبع سایت علم روز

تحقیقات اخیر نشان داده‌است که انتقال انسان به انسان از طریق تزریق خون رخ داده‌است و بر اهمیت درک مسیرهای احتمالی انتقال تاکید دارد . این بیماری که می‌تواند به انسان‌ها سرایت کند , قبل از حمله به سیستم عصبی مرکزی که در آن اثرات مرگبار خود را از دست می‌دهند , در بافت‌های لنفاوی جمع‌آوری می‌شوند . التهاب می‌تواند باعث ایجاد فولیکول‌های لنفاوی در اندام‌های دیگر از جمله کبد و کلیه شود که منجر به حمله به ارگان‌های بدن می‌شود که به طور معمول آلوده نیستند . در تحقیقاتی که اخیرا ً انجام‌شده, این تیم , به رهبری برهان‌الدین ربانی , استاد دانشگاه زوریخ , ایتالیا و دانشگاه زوریخ, در دانشگاه زوریخ , سوییس , گزارش داد که گوسفندان مبتلا به ورم پستان در غدد پستانی , به عنوان ورم پستان شناخته می‌شوند .
در تحقیقات جدید , این تیم به گوسفندان مبتلا به رتروویروس های شایع مبتلا به ورم پستان منجر می‌شود . آن‌ها گوسفندان را پرورش دادند تا ماده‌ها را پرورش دهند تا شیر تولید کنند , که سپس آن‌ها را جمع‌آوری کردند و به لمب‌ها غذا دادند . این لمب ها پس از دو سال , این بیماری را ایجاد کردند , سرعتی که محققان را شگفت‌زده کرد و پیشنهاد کرد که سطح بالایی از عفونت‌زایی در شیر وجود دارد . "
این تحقیق چندین احتمال آزاردهنده را افزایش می‌دهد .
یک ویروس رایج در گوسفند با این بیماری , می‌تواند منجر به عدم آلودگی در استخر شیر شود و ممکن است منجر به ایجاد عفونت در سایر حیوانات شود .
همان ویروس در گوسفندی که به این پروتئین مبتلا شده , می‌تواند در یک گله از طریق انتقال مدفوع به لمب‌ها , از طریق شیر , این عفونت را تکثیر کند . این ممکن است به ویژه در دامداری‌های صنعتی که ورم پستان ممکن است شایع باشد , و در بز و گوسفند رخ دهد .
افراد مبتلا به بیماری جاکوب - ژاکوب ممکن است در اندام‌های ملتهب تجمع کنند و همچنین می‌توانند ترشح بزاق ترشح کنند .
به هر حال , " این اثر نمی‌تواند مستقیما ً به گله منتقل شود . " او می‌گوید که bse در ارگان‌های لنفوئیدی جمع نمی‌شود و انتظار نمی‌رود که با التهاب جمع شود . او می‌گوید : " با این حال , " اگر ممکن است منابع سلولی دیگری برای ورود به شیر در شیر وجود داشته باشد , آزمایش شیر از گاوها با ورم پستان ارزشمند خواهد بود . " "
ایجاد جهش و سازگاری با محیط میزبان
منبع :
موسسه تحقیقات کشاورزی
خلاصه :
دانشمندان نشان داده‌اند که مدفوع , تکه‌های پروتئینی عفونی که می‌تواند باعث بیماری‌های نورودژنراتیو کشنده مانند جنون گاوی یا بیماری جنون گاوی شود , توانایی سازگاری با زنده ماندن در محیط جدید میزبان را دارد .
دانشمندان موسسه تحقیقات علمی فلوریدا نشان داده‌اند که در محیط میزبان جدید , تعدادی از پروتئین‌های عفونی می‌توانند باعث بیماری‌های نورودژنراتیو کشنده مانند جنون گاوی یا بیماری جنون گاوی شوند .
در این رابطه , اگرچه آن‌ها فاقد dna و rna هستند , آن‌ها همانند ویروس‌ها عمل می‌کنند , جهش‌های ساختاری دائمی ایجاد می‌کنند که یک مزیت تکاملی آشکار ایجاد می‌کنند .
" ما متوجه شدیم که وقتی یک پروتئین خاص از سلول‌های مغز به یک خط سلولی مختلف منتقل می‌شود خواص آن به تدریج تغییر می‌کند و منجر به یک سویه متفاوت می‌شود که بهتر با این محیط سلولی جدید سازگار است . " اگر همین سلول‌ها به خط سلول دیگر منتقل شوند , دوباره تغییر می‌کنند و با این سلول‌های میزبان جدید سازگار می‌شوند . و اگر به مغز بازگردیم , دستگاه به تدریج ویژگی‌های اولیه خود را بازیافت . ما شواهد فیزیکی پیدا کردیم که , حداقل در یک مورد , تا زمانی که ویژگی‌های آن تغییر کرد , تاخوردگی مجدد تغییر کرد . "

منبع سایت علم روز

این مطالعه که در ژورنال تحقیقات بالینی منتشر شد نشان می‌دهد که پروتئین‌های آسیب‌دیده آلفا - synuclein ( که در بیماری Parkinson's مبتلا هستند ) می‌توانند به روش " prion - مانند " گسترش یابند ، یک مدل عفونت که قبلا ً برای بیماری‌هایی مثل جنون گاوی ( بیماری جنون گاوی ) توصیف شده‌بود .
پروفسور Patrik Brundin در دانشگاه لوند ، سوئد ، که گروهی از محققان را از مراکز تحقیقاتی دانمارک ، فرانسه و پرتغال هدایت می‌کرد ، می‌گوید : "این یک گام مهم به جلو در درک ما از نقش بالقوه بیماری سلول به سلول در بیماری‌زایی سرطان است و ما در مورد یافته‌ها بسیار هیجان‌زده هستیم " .
مشاهده قبلی که پروتیین آلفا - synuclein را جمع می‌کند به تدریج در نورون‌های جوان سالم ظاهر می‌شود که به مغز بیماران Parkinson's پیوند زده می‌شوند و در ابتدا به فرضیه group's انتقال پروتیین به سلول تبدیل شدند . این تئوری در حال حاضر در چندین آزمایش فرهنگ سلولی مورد آزمایش قرار گرفته‌است . دکتر کریستین هانسن ، یکی از محققان کلیدی ، اهمیت یافته‌های جدید را توضیح می‌دهد :
" در حال حاضر نشان داده‌ایم که آلفا - synuclein نه تنها می‌تواند از یک سلول به سلول دیگر منتقل شود ، بلکه هم چنین پروتئین منتقل شده می‌تواند تجمع آلفا - synuclein را در سلول‌های گیرنده نیز فراهم کند . این می‌تواند یک مکانیزم مهم برای گسترش آسیب‌شناسی باشد ."
آزمایش‌ها Transplant در موش‌ها ، که توسط دکتر Elodie Angot انجام شد ، نظریه انتقال سلول به سلول را تقویت کرد : " شش ماه پس از این که مدل بیماری Parkinson's با نورون‌های دوپامین سالم پیوند یافتند ، ما دریافتیم که سلول‌های جدید مغزی حاوی ماده آلفا - synuclein هستند که نشان‌دهنده انتقال سلول به سلول از مغز میزبان به پیوند است ."
این یافته‌ها حمایت بیشتری را به فرضیه group's تحقیقاتی اضافه می‌کنند که تجمع پروتیین‌ها بر روی غشای سلولی منجر به بیماری‌زایی بیماری‌های دامی شده‌است . Patrik Brundin به این نتیجه می‌رسد : " ما یک گام به درک این مساله هستیم که چگونه the در سراسر سیستم عصبی در بیماری Parkinson's گسترش می‌یابد ، که راه‌هایی برای درمان‌های جدید ایجاد می‌کند . خوشبختانه ، در آینده ما قادر خواهیم بود این گسترش را مهار کنیم و روند پیشرفت بیماری بیرحمانه و بدتر شدن علایم در بیماران را کاهش دهیم ."
بیماری prion در گوسفند از طریق شیر mother's پخش می‌شود.
مبدا :
جامعه آمریکا برای میکرو بیولوژی
خلاصه :
انتقال بیماری‌های مغزی prion مانند گاوی spongiform گاوی ( BSE ) - - به طور کلی به مصرف مغز و یا گوشت بدن حیوانات آلوده منسوب است اما تحقیقات جدید نشان می‌دهد که بره‌ها در معرض شیر گوسفند آلوده به prion یا غدد پستانی می‌توانند بیماری prion را ایجاد کنند . این تحقیق تاثیرات عمده‌ای برای سلامت انسان و احشام دارد .
انتقال بیماری‌های مغزی prion مانند گاوی spongiform گاوی ( BSE ) - - به طور کلی به مصرف مغز و یا گوشت بدن حیوانات آلوده منسوب است اما تحقیقات جدید نشان می‌دهد که بره‌ها در معرض شیر گوسفند آلوده به prion یا غدد پستانی می‌توانند بیماری prion را ایجاد کنند . این تحقیق که در شماره ژانویه ۲۰۱۱ مجله of منتشر شده‌است ، مفاهیم مهمی برای سلامت انسان و احشام دارد .
نویسنده مربوط به کریستینا Sigurdson از دانشگاه کالیفرنیا ، دانشکده پزشکی سن دیگو ، می‌گوید : " این مطالعه اولین تظاهرات از prions از یک ارگان ملتهب است که ترشح می‌شود و باعث بروز علائم بالینی در یک میزبان طبیعی برای بیماری prion می‌شود .

منبع سایت علم روز

مشخص است که پروتیین‌های معمول prion و prions عفونی نیاز به تعامل دارند تا بیماری prion رخ دهد ، هر چند نه این که چگونه و چگونه این تعاملات رخ می‌دهند . کشف مکانیسم‌های حمل و نقل of یک کلید برای حل این مساله است که چگونه دو نوع از پروتئین‌ها با یکدیگر تعامل دارند و یک سوال مهم در مقررات حمل و نقل این بوده‌است که چگونه فعالیت موتور در سلول‌ها کنترل می‌شود .
محموله پروتیین prion در مسیرهای طولانی microtubule به همراه اعصاب سیستم عصبی مرکزی و محیطی به سمت پایانه ، یا سیناپس به سمت پایانه متصل به غشا به نام زباله‌دان ، حرکت می‌کند . انتقال درون سلولی اغلب دو جهتی است ، زیرا کالا به طور منظم مسیر خود را در مسیر مقصد نهایی خود معکوس می‌کند .
محققان این موتورها را به عنوان anterograde kinesin - ۱ شناسایی کردند - - که تنها به سمت سیناپس حرکت می‌کند - - و dynein که در حال حرکت واپس رونده است ، از سیناپس حرکت می‌کند . این دو پروتیین‌های موتور روی کیسه‌های PrPC جمع می‌شوند تا آن‌ها را در حالت microtubules به عقب و جلو حرکت دهند .
دوم ، آن‌ها کشف کردند که حرکت کالا و عقب توسط عوامل تنظیم‌کننده ، به جای هر گونه تغییرات ساختاری در اتحادیه‌های کالا - کالا ، تعدیل می‌شود . داده‌های مطالعه نشان می‌دهند که فعالیت of - ۱ و dynein به شدت جفت شده‌اند ، با PrPC ریزی که در سرعت‌های مختلف حرکت می‌کنند و برای طول تنوع در طول آکسون‌ها به حرکت در می‌آیند. با این حال ، نوع و مقدار این مجموعه‌های موتور به طور پایدار در ارتباط با حرکت ایستا و متحرک باقی می‌ماند ، و حمل و نقل حرکتی نرمال به وسیله kinesin - ۱ مستقل از پیوند dynein - vesicle است .
مطالعه UCSD مکانیسم‌های پشت حرکت نرمال vesicle در امتداد آکسون‌ها در سلول‌های موش ، ممکن است به بیماری عصبی دیگری نیز توجه کند . در حالی که Alzheimer's به طور کلی یک بیماری عفونی مانند بیماری جنون گاوی در نظر گرفته نمی‌شود ، داده‌های در حال ظهور نشان می‌دهند که تاو ، بتا - بتا و آلفا - synuclein که در بیماری Alzheimer's و Parkinson's نقش دارند - دارای ساختارهای fibril self با ویژگی‌های prion هستند .
نویسنده اول ساندرا ای می‌گوید : " چه این مولکول‌های سمی در امتداد مسیرهای حمل و نقل عصبی گسترش پیدا کنند یا به روش‌هایی شبیه به پروتئین معمولی prion ناشناخته هستند . " اما تعیین این مکانیزم‌های طبیعی ممکن است منجر به راهی برای کنترل جابجایی درون سلولی ، و شاید به درمان برای بسیاری از بیماری‌های دامی شود ."
کمک کنندگان اضافی به این مطالعه عبارتند از Lukasz Szpankowski ، از برنامه فارغ‌التحصیلی bioinformatics UCSD و موسسه پزشکی هوارد هیوز ، و Wing Chun ، بخش UCSD دانشگاه سلولی و مولکولی ، حالا در دانشگاه برکلی .
این مطالعه در بخشی از موسسه ملی of موسسه ملی Health's مورد حمایت قرار گرفت .
pathogenesis Unfolding در پارکینسون : پیشرفت سلول‌های آسیب‌دیده بین سلول‌ها را پیشنهاد می‌دهد .
مبدا :
دانشگاه لوند
خلاصه :
The از پروتئین‌های غیر عادی در سلول‌های مغز یک عامل کلیدی در رشد بیماری Parkinson's است . مطالعه اخیر نشان می‌دهد که پروتئین‌های بیمار به آرامی بین سلول‌ها حرکت می‌کنند و در نهایت منجر به تخریب سلول میزبان جدید می‌شوند . این کشف می‌تواند به طور بالقوه منجر به استراتژی‌های درمانی جدید برای بیماری‌های قلبی عصبی با هدف جلوگیری از گسترش of پروتیین در مغز شود .
The از پروتئین‌های غیر عادی در سلول‌های مغز یک عامل کلیدی در رشد بیماری Parkinson's است . مطالعه اخیر نشان می‌دهد که پروتئین‌های بیمار به آرامی بین سلول‌ها حرکت می‌کنند و در نهایت منجر به تخریب سلول میزبان جدید می‌شوند . این کشف می‌تواند به طور بالقوه منجر به استراتژی‌های درمانی جدید برای بیماری‌های قلبی عصبی با هدف جلوگیری از گسترش of پروتیین در مغز شود .

منبع سایت علم روز

یک تاثیر بد
اما it's مشخص می‌کنند که چه اتفاقی می‌افتد وقتی این مکانیزم‌ها توقف می‌کنند - - پروتیین‌های misfolded شروع به استخدام نسخه‌های معمولی از همان پروتیین می‌کنند و تجمع بزرگ را شکل می‌دهند . حضور این اجتماعات در نورون‌ها با چندین بیماری عصبی عصبی مرتبط است .
Kopito دریافت که پروتیین جهش‌یافته مرتبط با بیماری Huntington's می‌تواند یک سلول را ترک کرده و یک سلول دیگر را وارد کند ، و در هر سلول جدید مشکل ایجاد کند ، چرا که در طول خط پیشرفت می‌کند . گسترش پروتیین misfolded ممکن است توضیح دهد که چگونه Huntington's در مغز پیشرفت می‌کند .
این بیماری مانند Parkinson's و Alzheimer's در یک ناحیه از مغز شروع می‌شود و به بقیه منتقل می‌شود . این مشابه با گسترش of ، the self که در بیماری جنون گاوی و در انسان‌ها ، بیماری Creutzfeldt - ژاکوب هم نقش دارند ، مشابه است . از آنجا که پروتئین misfolded به قسمت‌های بیشتری از مغز می‌رسد ، می‌تواند مسئول بدتر شدن این بیماری‌ها باشد .
Kopito گفت که اکنون که می‌دانیم این پروتئین‌های misfolded بخشی از زمان خود را در خارج از سلول‌ها صرف می‌کنند، از یک سلول به سلول دیگر سفر می‌کنند ، داروهای جدید می‌تواند آن‌ها را در آنجا هدف قرار دهد . این می‌تواند به جلوگیری یا جلوگیری از پیشرفت این بیماری‌ها کمک کند .
Kopito در حال حاضر تلاش می‌کند تا بفهمد چگونه پروتیین‌ها در وهله اول از غشای سلولی عبور می‌کنند . فقط یکبار در سیتوپلاسم cell's وجود دارد که این پروتئین‌ها می‌توانند دیگران را استخدام کنند . بنابراین این مطالعات می‌تواند به یافتن راه‌هایی برای نگه داشتن چنین makers از پروتئین‌های طبیعی کمک کند .
او همچنین با Liqun Luo ، استاد زیست‌شناسی ، هم‌کاری می‌کند تا این پروتئین‌ها را بین سلول‌های موجود در سیستم عصبی و عصبی ایجاد کند . Kopito گفت که او در آینده امیدوار است که کار بیولوژی cell را به آسیب‌شناسی بیماری ربط دهد تا نقش پروتیین‌ها در بیماری انسان را درک کند .
این که چگونه پروتئین‌ها در طول آکسون‌ها در مغز حرکت می‌کنند
مبدا :
دانشگاه کالیفرنیا - سن دیگو
خلاصه :
محققان موتورها را شناسایی کرده‌اند که پروتئین‌های prion غیر عفونی را حرکت می‌دهند - - در بسیاری از سلول‌های پستانداران یافت می‌شود - - بالا و پایین مسیرهای حمل و نقل عصبی . شناسایی مکانیسم‌های حرکت طبیعی of ممکن است به محققان کمک کند تا گسترش of عفونی را در داخل و بین نورون‌ها برای رسیدن به مغز درک کنند و به توسعه درمان‌های پزشکی برای توقف حمل و نقل کمک کنند .
محققان در دانشگاه کالیفرنیا ، سن دیگو از پزشکی ، موتورها را شناسایی کرده‌اند که پروتئین‌های prion عفونی را حرکت می‌دهند ( PrPC ) - - در بسیاری از سلول‌های پستانداران یافت می‌شود - - بالا و پایین مسیرهای حمل و نقل عصبی . شناسایی مکانیسم‌های حرکت طبیعی of ممکن است به محققان کمک کند تا گسترش of عفونی را در داخل و بین نورون‌ها برای رسیدن به مغز درک کنند و به توسعه درمان‌های پزشکی برای توقف حمل و نقل کمک کنند .
مطالعه آن‌ها در ویرایش ۱۸ فوریه سلول ژورنال منتشر شده‌است .
پروتیین prion کوچک در غشا سلولی نورون‌های مغزی یافت می‌شود . شکل misfolded یا عفونی این پروتیین که " scrapie " نامیده می‌شود مسئول بیماری جنون گاوی است و نیز در بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها نقش داشته‌است . فرم‌های غیر عفونی و scrapie برای تولید بیماری تعامل دارند ، بنابراین ، برای کمک به کشف این که چگونه عفونت در داخل و بین سلول‌های نورونی به مغز گسترش می‌یابد ، دانشمندان UCSD مکانیزم حرکت سلول‌های عصبی نرمال را در سلول‌های عصبی موش مورد مطالعه قرار دادند .
" کار ما از تصحیح مکانیزم عادی حرکت این پروتئین prion به ما کمک خواهد کرد تا درک کنیم که چگونه نسخه‌های نابود کننده بیماری زا در بیماری جنون گاوی و دیگر بیماری‌های prion شکل می‌گیرند و در مغز منتقل می‌شوند . Intriguingly ، محقق اصلی لری Goldstein ، محقق موسسه پزشکی سلولی و مولکولی ، هوارد هیوز ، محقق موسسه پزشکی هاوارد هیوز ، و مدیر کالج سلول‌های بنیادی سن دیگو ، گفت : " Intriguingly ، اثر ما نیز ممکن است بر آنچه که در سایر بیماری‌های دامی نظیر بیماری Alzheimer's رخ می‌دهد ، روشن کند ."

منبع سایت علم روز

دانشمندان توضیح می‌دهند که جستجوی خود را در میان ۱۰۰۰۰ مواد مخدر به تعداد کمی از most ها و سپس سنتز تغییرات جدید ترکیبات ، توصیف می‌کنند . آزمایش‌ها در موش‌های آزمایشگاهی نشان داد که ترکیبات جدید می‌توانند به مغز برسند و هنگامی که به صورت خوراکی مصرف می‌شوند و سمی ظاهر نمی‌شوند ، به غلظت‌های بالا دست یابند . آزمایش‌ها بر روی سلول‌های مغز موش آلوده به prion نشان داد که ترکیبات میزان پروتئین prion غیر عادی را کاهش می‌دهند . این گزارش می‌گوید که به نظر می‌رسد که این ترکیبات از جمله موثرترین درمان‌های بالقوه برای بیماری‌های prion هستند که کشف شده‌اند .
چگونه پروتیین‌های disordered از سلولی به سلول گسترش پیدا کرده و به طور بالقوه بیماری را گسترش می‌دهند
مبدا :
دانشگاه استنفورد
خلاصه :
پروتئین‌های misfolded می‌توانند به سلول‌ها وارد شوند و توده‌های بزرگی را با جذب پروتیین‌های معمولی تشکیل دهند . این توده‌های سنگ با بیماری‌های قلبی عصبی مرتبط هستند . یک مطالعه جدید نشان می‌دهد که پروتیین متصل به Huntington's می‌تواند از یک سلول به سلول دیگر سرایت کند . این تحقیق می‌تواند توضیح دهد که چگونه این بیماری‌ها از طریق مغزهای ما گسترش می‌یابند، شناختی که ممکن است منجر به توسعه داروها برای هدف قرار دادن پروتیین‌های misfolded شود .
یک سیب بد تمام چیزی است که برای خراب کردن بشکه لازم است . و یک پروتیین misfolded ممکن است برای فاسد کردن پروتئین‌های دیگر ضروری باشد ، تجمع بزرگ مربوط به چندین بیماری عصبی لاعلاج مانند as ، Parkinson's و Alzheimer's را تشکیل می‌دهد .
پروفسور روانشناسی استنفورد ، پروفسور رون Kopito نشان داده‌است که mutant ، پروتیین misfolded که مسئول این بیماری Huntington's است می‌تواند از سلولی به سلول دیگر برود ، پروتئین‌های معمولی را جذب کرده و تجمع در هر سلول را تشکیل دهد.
او گفت : " دانستن اینکه این پروتئین بخشی از زمان خود را صرف سلول‌های خود می‌کند، امکان درمان را فراهم می‌کند ." Kopito مطالعات نشان می‌دهند که چگونه چنین پروتئین‌های misfolded از غشا cell's عبور می‌کنند و به سیتوپلاسم آن منتقل می‌شوند ، جایی که آن‌ها می‌توانند با پروتئین‌های معمولی تعامل داشته باشند. او همچنین در حال بررسی این است که چگونه این پروتئین‌ها بین سلول‌های عصبی حرکت می‌کنند .
توانایی این پروتئین‌ها برای حرکت از یک سلول به سلول دیگر می‌تواند نحوه گسترش بیماری Huntington's در مغز بعد از شروع در یک منطقه خاص را توضیح دهد . مکانیزم‌های مشابهی ممکن است در پیشرفت of و Alzheimer's از طریق مغز دخیل باشند .
وی در تاریخ ۱۸ فوریه در نشست سالانه انجمن پیشرفت علوم آمریکا در واشنگتن دی سی به بحث و تبادل نظر پرداخت .
خیلی بد نبود .
همه پروتیین‌های misfolded بد نیستند . Kopito گفت که اصل این اصل این است که همه پروتیین‌های ما ساختارهای منظم و مرتب تشکیل داده‌اند که در مجتمع‌های با تعداد زیادی از پروتیین‌های دیگر جمع شده‌اند . اما در طول ۲۰ سال گذشته ، محققان دریافته اند که تا ۳۰ درصد از پروتئین‌ها هرگز به ساختارهای پایدار تقسیم نمی‌شوند . و حتی به پروتئین‌ها دستور داده شد که برخی قطعات نامنظم داشته باشند .
پروتئین‌های Disordered برای توابع cellular طبیعی مهم هستند . برخلاف پروتئین‌های معمولی ، آن‌ها تنها با یک شریک در یک زمان تعامل دارند . اما آن‌ها بسیار پویاتر هستند و قادر به تعامل سریع با بسیاری از پروتیین‌های مختلف هستند . Kopito گفت که این امر آن‌ها را برای بسیاری از ارتباطات استاندارد که در یک سلول برای کارکرد عادی خود رخ می‌دهد ، ایده‌آل می‌سازد .
اما اگر برخی از پروتیین‌های ما همیشه بی‌نظم هستند ، چگونه سلول‌های ما تشخیص می‌دهند که کدام پروتئین‌ها باید به درستی تا شده باشند ، و کدام don't ؟ Kopito گفت : " این یک راز بزرگ است " و یکی از آن he's است که مطالعه می‌کند . این سوال مفاهیمی برای این مساله دارد که مردم چگونه بیماری‌های قلبی را گسترش می‌دهند که به نظر می‌رسد همه آن‌ها به سن و سال ربط دارند .
بیماری Huntington's ناشی از یک پروتئین تغییر یافته خاص است . اما بدن این پروتئین جهش‌یافته را تمام زندگی شما تولید می‌کند ، پس چرا شما این بیماری را در بزرگسالی بعدی به دست می‌آورید ؟ Kopito گفت که به این دلیل که مکانیسم‌های حفاظتی body's کار خود را وقتی بزرگ‌تر می‌شوند ، متوقف می‌کنند . او گفت که آزمایشگاه او امیدوار است که مشخص کند این مکانیزم‌ها چیستند .

منبع سایت علم روز

کاهشی در میزان CSF ها نشان‌دهنده عدم تعادل متابولیسم iron brain's است که با sCJD مرتبط است . دکتر سینگ توضیح می‌دهد که جدا بودن بخشی از فرآیند بیماری sCJD ، به احتمال زیاد شاخص دقیق‌تر of نسبت به تست‌های فعلی است .
دکتر سینگ توضیح می‌دهد : " CSF اولین biomarker است که مربوط به آسیب‌شناسی زیربنایی در مغز sCJD می‌باشد . "
در حال حاضر ، sCJD با آزمایش برای سطوح بالا از پروتئین ۱۴ - ۳ - ۳ و T - تاو در CSF حالات مورد ظن بیماری تشخیص داده می‌شود . از آنجا که این نشانگرهای زیستی در چندین بیماری دیگر در کنار sCJD قرار گرفته‌اند ، رخداد نتایج مثبت کاذب بالا است . تعویض ۱۴ - ۳ - ۳ با Tf ، ویژگی تست را به طور قابل‌توجهی افزایش می‌دهد، و ترکیب biomarker بالاتری را برای تشخیص of فراهم می‌کند .
براساس گفته‌های دکتر سینگ ، توانایی تشخیص دقیق بیماران در حالی که هنوز زنده هستند ، برای جلوگیری از انتشار غیر عمدی sCJD ها به افراد سالم ، برای کاهش the عوامل قابل‌درمان اسهال ، و در نهایت به توسعه روش‌های درمانی بالقوه برای sCJD حیاتی است .
به عنوان بخشی از مطالعه آن‌ها ، دکتر سینگ و تیم او میزان Tf در CSF را تا ۲۴ ماه قبل از مرگ از موارد تایید شده of ( n = ۹۹ ) و جنون of - ( n = ۷۴ ) تخمین زدند . آن‌ها دریافتند که سطح Tf در موارد sCJD در مقایسه با جنون of - کاهش‌یافته است . تست بیشتر نشان داد که اندازه‌گیری of به تنهایی با حساسیت ۸۵ درصد ، اختصاصی بودن ۷۲ درصد و دقت ۸۰ درصد شناسایی شده‌است . هنگامی که ترکیب با the surrogate T - تاو ، پیوند CSF و T - تاو با ویژگی بهبود یافته ۸۷ درصد و دقت ۸۶ درصد با توجه به این تحقیق شناسایی شد .
علاوه بر ارائه دقت تشخیصی ، دکتر سینگ یادآور می‌شود که CSF Tf دارای چندین مزیت دیگر است . در شناسایی enzymes مقاوم است و به احتمال زیاد نتایج دقیق را حتی از نمونه‌هایی که به طور تصادفی با خون در طول فرآیند جمع‌آوری به طور تصادفی آلوده شده‌اند ارایه می‌دهد ؛ و ، Tf در CSF ها به طور تصادفی بین ۱۴ - ۳ - ۳ و T - تاو فراوان بوده و اجازه تشخیص دقیق از حجم نمونه کوچک را می‌دهد .
با حرکت به جلو ، محققان تلاش خواهند کرد تا یک تست ساده و کمی برای CSF ها ایجاد کنند تا روش سریع و یکنواخت تشخیصی برای sCJD را فراهم کنند . آن‌ها همچنین به آزمایش نمونه‌های CSF از sCJD و دیگر انواع اختلالات بدن انسان و حیوانی ادامه خواهند داد تا اولین نقطه زمانی را در این دوره بیماری ایجاد کنند که این آزمایش مثبت شود .
کشف انبار کاه در انبار کاه ، یک داروی بالقوه بیماری‌های مغزی را شناسایی می‌کند .
مبدا :
انجمن شیمی آمریکا
خلاصه :
دانشمندانی که بیش از ۱۰۰۰۰ ترکیب شیمیایی را در طول سال گذشته در جستجوی داروهای جدید برای گروهی از بیماری‌های مغزی untreatable بررسی کردند، گزارش می‌دهند که یک ماده وعده‌های غیرمعمول را نشان می‌دهد . نشانه‌های مثبت اولیه برای به اصطلاح بیماری‌های prion ناشی از تحقیقات در موش‌های آزمایشگاهی و فرهنگ‌های سلول است .
دانشمندانی که بیش از ۱۰۰۰۰ ترکیب شیمیایی را در طول سال گذشته در جستجوی داروهای جدید برای گروهی از بیماری‌های مغزی untreatable بررسی کردند، گزارش می‌دهند که یک ماده وعده‌های غیرمعمول را نشان می‌دهد . آن‌ها در گزارشی در مجله شیمی دارویی "ACS " می‌گویند که نشانه‌های مثبت اولیه برای به اصطلاح بیماری‌های prion از تحقیقات در موش‌های آزمایشگاهی و فرهنگ‌های سلولی حاصل می‌شود .
آدام Renslo و همکارانش که برنده جایزه نوبل (استنلی ) هستند . Prusiner توضیح دهید که بیماری‌های prion شامل بیماری‌هایی مثل بیماری جنون گاوی در حیوانات و بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها هستند که ناشی از رسوب پروتئین prion غیر عادی در بافت مغز است . بیماری‌های prion همواره مرگبار هستند و هنوز هیچ درمانی در دسترس نیست .

منبع سایت علم روز

همچنین اعتقاد بر این است که انتقال iatrogenic ممکن است در نتیجه ابزارهای جراحی آلوده رخ دهد - - یک نگرانی که بیمارستان‌ها در اسکس و ولز را وادار به تماس با بیماران در اوایل امسال کرد .
در واکنش به این شواهد که vCJD پتانسیل ایجاد عفونت موج دوم ناشی از انتقال انسان به انسان را دارد ، اداره حفاظت از بهداشت ( هکتوپاسکال ) تلاش کرد تا یک آرشیو بافت پس از مرگ ایجاد کند .
هدف آن تعیین میزان شیوع پروتیین prion غیر عادی است که نشانه عفونت vCJD در انگلستان است تا تاثیر اقدامات احتیاطی فعلی را تعیین کرده و مشخص کند که آیا معیارهای بیشتری لازم است .
اما پس از یک مکاتبه طولانی با افسر ارشد پزشکی ، the با اشاره به مسائل از جمله قانونی بودن آن ، هزینه و امکان پذیر بودن آن خودداری کرد و نتیجه‌گیری کرد که شرکت در بخش " به طور زیان‌آور بر استقلال خدمات coronial تاثیر خواهد گذاشت و اعتماد عمومی را بیشتر خواهد کرد ."
به گفته نویسندگان این روزنامه ، " کاهش مشارکت در این مطالعه ، گمراه شده و شکست قابل‌توجهی از سوی the برای به رسمیت شناختن تعهد اخلاقی coroners برای حفاظت از سلامت عمومی را نشان می‌دهد ."
آن‌ها افزودند : " حفاظت از بهداشت عمومی یک وظیفه مناسب و حیاتی مسئولان دولتی است چرا که چنین حمایتی به تضمین شرایط لازم برای افراد و گروه‌ها برای زندگی سالم و ایمن کمک می‌کند ."
نویسنده اصلی کاترین McGowan ، که در دانشکده بهداشت و سیاست عمومی در LSHTM مستقر است ، گفت : " یک قاضی ارشد با درک روشنی از نقش خدمات coroner's در حفاظت از منافع عمومی - باید بتواند این نوع نظرسنجی از سلامت عمومی را در آینده تسهیل کند ."
علی‌رغم تلاش‌های دلیرانه مجلس اعیان برای حفظ موقعیت پیشنهادی بازپرس ، از میان برداشتن لایحه هیات‌های دولتی ، اکنون این موضع احتمالا ً توسط مجلس عوام اخراج خواهد شد . این یک اشتباه جدی به نظر می‌رسد ."
biomarker جدید برای بیماری Creutzfeldt - ژاکوب شناسایی شد
مبدا :
دانشگاه کیس وسترن رزرو
خلاصه :
محققان اولین بیماری مربوط به بیماری را برای بیماری sporadic - ژاکوب ( sCJD ) ، یک بیماری مغزی مرگبار و فاسد که هیچ درمانی وجود ندارد ، شناسایی کرده‌اند . sCJD یکی از علل جنون است و معمولا ً منجر به مرگ در طی یک سال بروز بیماری می‌شود .
Neena سینگ ، MD و همکاران دانشکده پزشکی دانشگاه کیس وسترن ، اولین بیماری ویژه بیماری را برای بیماری sporadic - ژاکوب ( sCJD ) ، یک بیماری مرگبار و فاسد مغز که هیچ درمانی وجود ندارد ، شناسایی کرده‌است . sCJD یکی از علل جنون است و معمولا ً منجر به مرگ در طی یک سال بروز بیماری می‌شود .
این یافته‌ها که در شماره ۹ مارس of یک مجله علمی منتشر شده توسط کتابخانه عمومی علوم ، مبنایی را برای تهیه یک تست برای تشخیص sCJD در حالی که بیماران هنوز زنده هستند ، ارایه می‌دهد . در حال حاضر تنها تست تشخیصی قطعی برای این بیماری نیازمند بافت مغز با نمونه‌برداری و یا بعد از مرگ است .
در مطالعه آن‌ها ، دکتر سینگ ، دانشیار آسیب‌شناسی در دانشکده پزشکی ، و تیمش دریافتند که سطح پروتیین حمل و نقل ( Tf ) به طور قابل‌توجهی در مایع مغزی - نخاعی بیماران مبتلا به sCJD قبل از مرحله نهایی این بیماری ، بطور بالقوه برای تشخیص زودهنگام کاهش می‌یابد .
دکتر سینگ می‌گوید : " کاهش در Tf به اندازه کافی قابل‌توجه است که تشخیص sCJD از مبدا غیر CJD با دقت ۸۰ درصد را تشخیص دهد . " این امر حاکی از آن است که دو مشخصه زیستی نشان‌دهنده فرآیندهای جداگانه بیماری و مکمل یکدیگر بعنوان نشانگرهای زیستی تشخیصی است .

منبع سایت علم روز

دانشمندان موسسه ملی بیماری‌های عفونی و عفونی ( NIAID ) ، بخشی از موسسه ملی بهداشت ( NIH ) ، گزارش می‌دهند که آن‌ها یک روش - - ۱۰، ۰۰۰ برابر نسبت به روش‌های دیگر - - برای شناسایی بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) در پلاسمای خون ایجاد کرده‌اند . vCJD نوعی بیماری prion در انسان است که منجر به آسیب مغزی و مرگ می‌شود . محققان NIAID همچنین از این آزمون برای تشخیص سریع scrapie ، بیماری prion گوسفند ، در hamsters عفونی ، و برخی از نشانه‌های بیماری استفاده کردند .
بیماری prion که به نام transmissible spongiform قابل انتقال نیز شناخته می‌شود ، تشخیص ، untreatable و در نهایت کشنده است . دانشمندان بر این باورند که prions ناشی از بیماری ، خوشه‌های غیر عادی مولکول‌های پروتئین prion هستند . معمولا ً مولکول‌های پروتئینی prion در هر پستاندار به شکل بی‌ضرر و بی‌ضرر وجود دارند . در بیماری‌های prion ، آسیب بافت اسفنجی از اسفنج میکروسکوپی را در مغز به جا می‌گذارد . علاوه بر vCJD و scrapie ، انواع دیگر بیماری‌های prion عبارتند از : بیماری‌های مزمن به هدر رفته در گوزن ، گوزن شمالی و گوزن و بیماری گاوی bovine گاوی که به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود .
از آنجا که حیوانات و انسان‌ها سال‌ها قبل از بروز علائم بیماری مبتلا شده‌اند ، دانشمندان کوشیده‌اند تا یک ابزار غربالگری سریع و حساس را برای تشخیص بیماری‌های prion در خون ایجاد کنند که به تلاش‌ها برای جلوگیری از گسترش بیماری‌های prion در بین گونه‌ها از طریق عرضه خون و یا در غیر این صورت کمک خواهد کرد .
هم‌کاری با دانشمندانی از Prionics AG مستقر در سوییس ، گروه NIAID رویکرد مبتنی بر آنتی‌بادی را با واکنش تبدیل پروتیین القا شده به زمان حقیقی ( RT - QuIC ) ترکیب کرد . RT - QuIC که در سال‌های اخیر توسعه‌یافته است، تشخیص می‌دهد که پروتیین prion نرمال به یک شکل غیر عادی تبدیل می‌شود . تست نتیجه - - که آن‌ها را enhanced می‌نامند ( eQuIC ) - - چشم‌انداز را برای تشخیص معمول سطوح پایین of غیر عادی در بافت‌ها ، مایعات و نمونه‌های محیطی نظیر خاک بهبود می‌بخشد . این گروه قصد دارد eQuIC را به عنوان یک ابزار بالقوه برای تشخیص بیماری‌های مختلف prion در حیوانات مختلف مورد مطالعه قرار دهد .
بیماری Creutzfeldt - ژاکوب : غلط بودن برای گفتن نه به جمع‌آوری بافت پس از مرگ ، دانشگاهیان بریتانیایی بحث می‌کنند .
مبدا :
دانشکده بهداشت & در لندن ( LSHTM )
خلاصه :
ایجاد یک آرشیو بافت پس از کالبدشکافی برای مطالعه نوع بشر از بیماری جنون گاوی به دلیل امتناع misguided از شرکت coroners برای مشارکت ، دانشگاهیان در بریتانیا در یک مقاله جدید استدلال می‌کنند .
محققان در یک مقاله جدید استدلال می‌کنند که ایجاد یک آرشیو بافت پس از کالبدشکافی برای مطالعه نوع بشر از بیماری جنون گاوی به دلیل امتناع misguided از شرکت coroners برای شرکت در یک مقاله جدید شکست خورد .
انجمن Coroners انگلستان و ولز ( CSEW ) تعهد اخلاقی خود برای حفاظت از سلامت عمومی " را از خطرات بالقوه جدید مرتبط با بیماری variant - یاکوب ( vCJD ) به رسمیت نشناخته و تصمیم گرفت که اجازه ندهد مجموعه بافت‌های کالبد شکافی را کالبد شکافی نکند . این نتیجه‌گیری یک مقاله است که توسط محققی در دانشکده بهداشت & در لندن نوشته شده‌است که به صورت آنلاین منتشر شده‌است و قرار است در نسخه بعدی مجله بهداشت عمومی ظاهر شود .
نویسندگان می‌گویند که بر این باورند که دلایل ارایه‌شده توسط the برای توجیه شرکت در این مطالعه کافی نبود و خواستار بررسی گسترده‌تر نقش of در اقدامات بهداشت عمومی در آینده شد . آن‌ها همچنین از حرکت دولت برای لغو موقعیت پیشنهادی بازپرس بخش به عنوان بخشی از لایحه هیات‌های دولتی انتقاد کردند که قرار است روز دوشنبه در روز دوشنبه در مجلس اعیان قرائت شود .
تا سال ۲۰۰۳ ، همه موارد of - - یک بیماری مرگبار - - در انسان‌ها ناشی از قرار گرفتن در معرض خطر جنون گاوی ( BSE ) در رژیم غذایی است .
به تازگی تعداد کمی از عفونت ناشی از انتقال خون از اهدا کنندگان است که نمی‌دانستند به with آلوده شده‌اند .

منبع سایت علم روز

محققان سی‌دی نتایج بررسی جمعیت ۲۰۰۶ - ۲۰۰۷ را ارزیابی کردند که توسط شبکه نظارت فعال بیماری‌ها ( FoodNet ) انجام شد . این تحقیق اطلاعات مربوط به شیوه‌های مصرف مواد غذایی ، نتایج سلامتی و ویژگی‌های جمعیتی ساکنان سایت‌های برنامه عفونت‌های در حال ظهور را جمع‌آوری می‌کند . این تحقیق در Connecticut ، جورجیا ، مریلند ، مینه سوتا ، نیومکزیکو ، اورگون ، تنسی ، و همچنین پنج بخش در منطقه خلیج سانفرانسیسکو ، هفت بخش در منطقه دنور بزرگ و ۳۴ بخش در غرب و شمال شرقی نیویورک انجام شد .
از شرکت کنندگان در نظرسنجی از رفتارهایی پرسیده شد که می‌توانند با قرار گرفتن to و cwd ، از جمله سفر به نه کشور که در نظر گرفته می‌شوند BSE - بومی ( بریتانیا ، فرانسه ، پرتغال ، سوییس ، ایتالیا ، اسپانیا ) و طول تجمعی اقامت در هر یک از این کشورها باشد . از پاسخ دهندگان پرسیده شد که آیا آن‌ها تا به حال برای گوزن یا گوزن شمالی شکار کرده بودند و اگر شکار در مناطق در نظر گرفته شده‌بود بومی be - بومی ( شمال شرقی کلرادو ، جنوب شرقی وایومینگ و یا جنوب غربی نبراسکا ) . همچنین از آن‌ها پرسیده شد که آیا گوشت گوزن ، یا فراوانی مصرف را مصرف کرده و آیا گوشت از حیات وحش گرفته شده‌است یا نه.
نسبت of نظرسنجی که گزارش دادند حداقل یکی از ۹ کشور endemic BSE از سال ۱۹۸۰ به ۲۹ / ۲۹ % رسید . مسافرت به انگلستان توسط ۱۹.۴ درصد از پاسخ دهندگان ، بیشتر از هر کشور BSE - بومی دیگر گزارش شد . در میان کسانی که سفر می‌کردند ، مدت‌زمان سفر به بریتانیا ( ۱۴ روز ) بیش از هر کشور BSE - endemic بود . مسافران در بریتانیا به احتمال زیاد حداقل ۳۰ روز در این کشور ( ۲۴.۹ % ) در مقایسه با مسافران دیگر country BSE به سر می‌برند . رواج و میزان سفر به انگلستان حاکی از آن است که نگرانی‌های بهداشتی در انگلستان نیز ممکن است به مسائل مربوط به ساکنان آمریکا تبدیل شود .
نسبت دهندگان نظرسنجی که برای گوزن یا گوزن شمالی شکار کرده بودند، ۱۸.۵ % و ۱.۲ درصد گزارش دادند که شکار گوزن یا گوزن شمالی را در مناطق cwd - بومی شکار کرده‌اند . مصرف گوشت گوزن by درصد از FoodNet پاسخ دهندگان گزارش شده‌بود و ۸۸.۶ درصد از آن‌ها مصرف گوشت گوزن را از حیات وحش به دست آورده بودند . این یافته‌ها اهمیت برنامه‌های نظارت و کنترل cwd برای گوزن وحشی و گوزن شمالی را برای کاهش exposure انسان تقویت می‌کند . شکارچیان در نواحی cwd - بومی توصیه می‌شود که اقدامات احتیاطی ساده‌ای مانند : اجتناب از مصرف گوشت از گوزن بیمار یا گوزن شمالی ، اجتناب از مصرف مغز و بافت‌های طناب نخاعی ، به حداقل رساندن کنترل مغز و بافت‌های طناب نخاعی ، و پوشیدن دستکش در هنگام لاشه موش‌های صحرایی .
به گفته آبرامز " بررسی جمعیت FoodNet ۲۰۰۶ تا ۲۰۰۷ ، اطلاعات مفیدی را در مورد این که عفونت prion به افزایش نگرانی عمومی در آینده تبدیل شود ، فراهم می‌کند . داده‌های ارایه‌شده شامل شیوع رفتارهای مهم و ارتباط آن‌ها با خصوصیات جمعیتی است . نظارت بر بیماری‌های گاوی ، cwd ، و بیماری‌های prion انسان جنبه‌های مهمی از پرداختن به بار این بیماری‌ها در جمعیت‌های حیوانی و نحوه ارتباط آن با سلامت انسان است ."
این مقاله توسط جوزف Y نوشته شده‌است . آبرامز ، MPH ، رایان A . Maddox ، MPH ، Alexis R ، MPH ، لارنس B . - Schonberger ، MD و Ermias د . Belay ، MD.
آزمون خون حساس و حساس برای بیماری prion انسان
مبدا :
موسسه ملی بهداشت و بیماری‌های عفونی
خلاصه :
دانشمندان یک روش - - ۱۰، ۰۰۰ بار نسبت به روش‌های دیگر - - برای شناسایی بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) در پلاسمای خون ایجاد کرده‌اند . vCJD نوعی بیماری prion در انسان است که منجر به آسیب مغزی و مرگ می‌شود . محققان همچنین از این آزمون برای تشخیص سریع scrapie ، بیماری prion گوسفند ، در hamsters عفونی ، و برخی از نشانه‌های بیماری استفاده کردند .

منبع سایت علم روز