اختلالات عصبی مربوط به سن در برابر کشف درمان‌های موثر مقاوم هستند . Jucker و واکر پیشنهاد می‌کنند که مفهوم of پروتیین زا نه تنها می‌تواند استراتژی‌های تحقیق برای این بیماری‌ها به ظاهر بی‌ربط را متمرکز کند ، بلکه نشان می‌دهد رویکردهای درمانی که برای خنثی کردن دانه‌های prion - مانند زودرس در فرآیند بیماری طراحی شده‌اند ، در نهایت می‌تواند به تاخیر بیافتد و یا حتی از بیماری‌ها پیش‌گیری کند.
"لینک گم‌شده " پیدا شده‌است : یک هدف نویدبخش برای داروهای جدید
مبدا :
دانشگاه ییل
خلاصه :
محققان در گزارش روز ۴ سپتامبر مجله journal گزارش دادند که محققان پروتئینی را کشف کرده‌اند که پیوند گم‌شده در زنجیره پیچیده رویدادهایی است که منجر به بیماری Alzheimer's می‌شوند . محققان همچنین دریافتند که مسدود کردن پروتئین با یک داروی موجود می‌تواند حافظه را در موش‌ها با آسیب‌های مغزی که شبیه بیماری است احیا کند .
به گزارش این روزنامه در روز ۴ سپتامبر ، محققان دانشکده پزشکی ییل پروتئینی را کشف کرده‌اند که پیوند گم‌شده در زنجیره پیچیده رویدادهایی است که منجر به بیماری Alzheimer's می‌شوند . محققان همچنین دریافتند که مسدود کردن پروتئین با یک داروی موجود می‌تواند حافظه را در موش‌ها با آسیب‌های مغزی که شبیه بیماری است احیا کند .
استفان Strittmatter ، پروفسور عصب‌شناسی و مولف ارشد این مطالعه ، گفت : " آنچه بسیار هیجان‌انگیز است این است که همه پیوندها در این زنجیره مولکولی ، پروتئینی است که ممکن است به راحتی توسط مواد مخدر مورد هدف قرار گیرد .
دانشمندان قبلا ً یک نقشه مولکولی جزئی از این که چگونه بیماری Alzheimer's سلول‌های مغز را از بین می‌برد ، ارایه کرده‌اند . در کار قبلی ، آزمایشگاه Strittmatter's نشان داد که پپتید amyloid - بتا ، که مشخصه of ، زوج با پروتئین prion روی سطح نورون‌ها هستند . کوپلینگ یک سیگنال مولکولی در سلول به نام Fyn را فعال می‌سازد .
در مقاله Neuron ، تیم ییل حلقه گم‌شده زنجیر را نشان می‌دهد ، یک پروتیین در غشا سلولی که گیرنده گلوتامات نامیده می‌شود ۵ یا mGluR۵ است . وقتی که یک دارو توسط یک دارو مشابه با رشد یک سندرم نادر X مسدود می‌شود ، کمبودهایی در حافظه ، یادگیری و تراکم سیناپس در مدل موش Alzheimer's برقرار می‌شوند .
Strittmatter تاکید کرد که ممکن است داروهای جدید به گونه‌ای طراحی شوند که دقیقا ً the را هدف قرار دهند - اختلال prion در پرونده‌های انسانی of و گفت که آزمایشگاه او در حال بررسی روش‌های جدید برای رسیدن به این هدف است .
دیگر نویسندگان ییل در Ji ام ، آدام C برنده شدند . Kaufman ، میخاییل Kostylev ، ژاکلین کی . heiss ، Massimiliano Stagi ، Hideyuki Takahashi ، Meghan E . Kerrisk ، الکساندر Vortmeyer ، توماس Wisniewski ، آنتونی J . Koleske ، اریک سی . گون تر و Haakon ب . نیگارد .
بودجه این تحقیق توسط موسسه ملی بهداشت تامین شده‌است .
Receptor ممکن است به گسترش of و Parkinson's در مغز کمک کند
مبدا :
دانشگاه واشنگتن در سنت لوییس
خلاصه :
دانشمندان راهی پیدا کرده‌اند که به فساد ، بیماری ، و ایجاد شدن پروتیین در مغز کمک می‌کند و به طور بالقوه به بیماری آلزایمر ، بیماری پارکینسون و دیگر اختلالات مغزی آسیب می‌رساند .
دانشمندانی که در مدرسه پزشکی دانشگاه واشنگتن در سنت لوییس در حال گسترش هستند ، راهی پیدا کرده‌اند که به فساد ، بیماری و ایجاد اختلال در مغز کمک می‌کند و به طور بالقوه به بیماری‌های Alzheimer's ، بیماری Parkinson's و دیگر اختلالات مغزی کمک می‌کند .
این تحقیق یک نوع خاص از گیرنده را شناسایی می‌کند و نشان می‌دهد که مسدود کردن آن ممکن است به درمان بیماری‌ها کمک کند . گیرنده‌های heparan سولفات ( HSPGs ) نامیده می‌شوند .
مارک I نویسنده ارشد گفت : " بسیاری از آنزیم‌های که HSPGs را ایجاد می‌کنند یا در غیر این صورت به آن‌ها کمک می‌کنند اهداف خوبی برای درمان‌های دارویی هستند ." دکتر دیوید clayson ، استاد عصب‌شناسی دانشگاه ، می‌گوید : " ما در نهایت باید قادر به برخورد با این آنزیم‌ها با مواد مخدر و اختلال بالقوه بسیاری از بیماری‌های دامی باشیم ."

منبع سایت علم روز

ون کوان , استاد ارشد تحقیق و استادیار پاتولوژی و عصب‌شناسی در دانشکده پزشکی کیس وسترن , گفت : " این اولین بار است که پروتئین نوترکیب برای جلوگیری از بیماری‌های انسانی بیمار نشان‌داده شده‌است . "
پروتئین نوترکیب پروتئین نوترکیب در e . coli دارای توالی پروتئینی مشابه پروتئین طبیعی مغز انسان است . اما این پروتئین نوترکیب فاقد قندها و چربی‌ها است . در این مطالعه که به صورت آنلاین در گزارش‌های علمی منتشر شده‌است , محققان از روشی به نام تکثیر چرخه‌ای استفاده کردند . هنگامی که پروتئین نوترکیب به داخل لوله آزمایش اضافه شد , تکثیر سلول‌های انسانی کاملا ً متوقف شد . محققان دریافتند که این بازدارنده وابسته به دوز است و در پاسخ به شکل انسانی پروتئین نوترکیب به شدت اختصاصی است , در حالی که این پروتئین در مقایسه با پروتئین نوترکیب و پروتئین نوترکیب گاوی نوترکیب می‌شود . آن‌ها نشان دادند که پروتئین نوترکیب نه تنها در مدل بدون سلول بلکه در سلول‌های کشت داده‌شده که اولین مراحل تحقیق انتقالی هستند , کار می‌کند . علاوه بر این , از آنجا که پروتئین نوترکیب یک توالی مشابه با پروتئین مغز دارد , کاربرد پروتئین نوترکیب کم‌تر موجب عوارض جانبی می‌شود .
این بیماری گروهی از بیماری‌های مهلک در مغز انسان و حیوان است . این پروتئین از طریق تغییر ساختاری یک پروتئین طبیعی که در تمام انسان‌ها وجود دارد تشکیل می‌شود . زمانی که تشکیل شد , آن‌ها به جذب پروتئین طبیعی دیگری ادامه می‌دهند و در نهایت باعث ایجاد آسیب در مغز می‌شوند . در حال حاضر , بیماری‌ها درمان ندارند .
شیوع قبلی بیماری جنون گاوی و بروز متعاقب آن در فرم انسانی بیماری جاکوب - ژاکوب , توجه عمومی را به خود جلب کرد . ترس از شیوع آینده , جستجوی مداخلات موفق را ضروری می‌سازد .
پروتئین‌های این پروتئین دارای چندین بیماری پیری هستند
منبع :
علوم پزشکی
خلاصه :
دو محقق برجسته مغز , نظریه‌ای را مطرح کرده‌اند که می‌تواند تفکر دانشمندان در مورد چندین بیماری نورودژنراتیو را متحد کند و استراتژی‌های درمانی برای مبارزه با آن‌ها را پیشنهاد کند .
دو محقق برجسته مغز , نظریه‌ای را مطرح کرده‌اند که می‌تواند تفکر دانشمندان در مورد چندین بیماری نورودژنراتیو را متحد کند و استراتژی‌های درمانی برای مبارزه با آن‌ها را پیشنهاد کند .
این نظریه و پشتیبانی از آن در سپتامبر ۲۰۱۱ در مورد مساله طبیعت توضیح داده شده‌است .
ماتیاس و واکر واکر مفهوم در حال ظهور را بیان می‌کنند که بسیاری از بیماری‌های مغزی مرتبط با پیری , مانند آلزایمر و پارکینسون , توسط پروتیین‌های خاص ایجاد می‌شوند که به دانه‌های مضر منتهی می‌شوند . این بذرها همانند عوامل بیماری زا شناخته می‌شوند که بیماری جنون گاوی , بیماری‌های مزمن را در آهو , گوسفند , گوسفند و بیماری جاکوب - ژاکوب در انسان ایجاد می‌کنند .
واکر پروفسور تحقیقاتی در مرکز تحقیقات نخستی‌ها در دانشگاه اموری است . رئیس بخش نورولوژی مرکز تحقیقات مغز در دانشگاه توبینگن و مرکز تحقیقات بیماری‌های نورودژنراتیو می‌باشد .
برخلاف این بیماری که می‌تواند عفونی باشد , آلزایمر , پارکینسون و دیگر بیماری‌های نورودژنراتیو را نمی‌توان از فرد به فرد تحت شرایط عادی منتقل کرد . با این حال , هر یک از این بیماری‌ها در مغز گرفته می‌شوند , با این حال , به طور فزاینده‌ای واضح است که انباشته شدن پروتئین‌ها در سراسر سیستم عصبی و مختل کردن عملکرد آن .
نویسندگان اولین کسانی بودند که نشان دادند که پروتئینی که در بیماری آلزایمر نقش دارد - - که به آمیلوئید بتا معروف است , تشکیل مولکول‌های بتا - بتا را در پلاک‌های پیری و رگ‌های خونی مغز تحریک می‌کند . از آن زمان به بعد, تعداد زیادی از آزمایشگاه‌ها در سراسر جهان کشف کرده‌اند که پروتئین‌های مرتبط با دیگر بیماری‌های تحلیل‌برنده سیستم عصبی نیز دارای ویژگی‌های کلیدی هستند .

منبع سایت علم روز

در یک سرمقاله همراه , رولاند سالمون , یک مشاور بازنشسته , می‌گوید : اگر چه ما بیشتر در مورد این موجودات شگفت‌انگیز می‌دانیم , اگر چه وحشتناک است , بسیاری از پرسش‌های مهم در مورد ویژگی‌های آن‌ها باقی می‌ماند و دیگر بیماری‌های دیگر ممکن است به انسان‌ها منتقل شوند .
او استدلال می‌کند که ظرفیت تحقیق این شرکت " به خوبی برای پاسخ به این پرسش‌ها قرار دارد " و " عدم سرمایه‌گذاری بیشتر زود است . "
مسیر حفاظتی شناسایی‌شده برای مقابله با مسمومیت با بیماری آلزایمر
منبع :
دانشگاه انتاریوی غربی
خلاصه :
تحقیقات جدید مسیری را شناسایی کرده‌است که توسط مغز برای محافظت از خود در برابر سمیت رخ می‌دهد که با بیماری آلزایمر ( ad ) رخ می‌دهد . تحقیقات گسترده‌ای بر روی نقش این پروتئین انجام شده‌است . آن‌ها دریافتند که سمیت پپتیدهای آمیلوئید بتا که یکی از مهم‌ترین مجرمان در آلزایمر است , می‌تواند با جلوگیری از برهمکنش با این پروتئین کاهش یابد .
تحقیقات جدید به رهبری مارکو پرادو , (phd ) از دانشگاه غربی مسیری را شناسایی کرده‌است که توسط مغز برای حفاظت از خود در برابر سمیت که با بیماری آلزایمر رخ می‌دهد , شناسایی شده‌است . پرادو و همکارانش در موسسه تحقیقاتی مک گری و مرکز این مرکز در برزیل کار وسیعی را بر روی نقش این پروتئین انجام داده‌اند . آن‌ها دریافتند که سمیت پپتیدهای بتا - β , یکی از مجرمان اصلی در بیماری آلزایمر , می‌تواند با جلوگیری از برهمکنش با این پروتئین, کاهش یابد . هنگامی که یک پروتئین به نام القا کننده استرس القا شده با استرس برای جلوگیری از برهم کنش پپتید آمیلوئید بتا واکنش می‌دهد , نورون‌ها را محافظت می‌کند . این تحقیق در حال حاضر در مجله علم اعصاب منتشر شده‌است .
" چیزی که جالب است زمانی است که ما مغز افراد مبتلا به آلزایمر را مورد مطالعه قرار دادیم , ما مشاهده کردیم که در مقایسه با گروه کنترل سن و جنس , سطوح بالاتری نیز افزایش‌یافته است . ما به این افزایش به عنوان پاسخی جبرانی که می‌تواند در برابر توهین از این آمیلوئید بتا محافظت کند , فکر می‌کنیم . پرادو , استاد دانشکده فیزیولوژی و فارماکولوژی و کالبدشناسی و زیست‌شناسی سلولی دانشکده پزشکی و دندان‌پزشکی غربی است . هنگامی که پروتئین آمیلوئید بتا کاهش یافت , به نظر می‌رسد که نورون‌ها نسبت به حمله توسط آمیلوئید بتا حساسیت بیشتری نشان می‌دهند . "
شما باید به عنوان یک معمای بزرگ فکر کنید . پرادو می‌گوید : " هر سال دانشمندان قطعات جدیدی را به کار می‌اندازند , و اکنون می‌بینیم که یکی از مسیرهای معما است . " " این بیماری بسیار پیچیده است , اما سرنخ‌های جدید در مورد این که چگونه می‌توانیم به مغز کمک کنیم تا در برابر سموم در تبلیغ مقاومت کند , بسیار پیچیده است . ما شروع به دیدن تصویر بزرگی می‌کنیم . ممکن است سال‌ها طول بکشد , اما ما این پازل را کنار هم قرار می‌دهیم و راهی برای کاهش یا درمان آلزایمر پیدا می‌کنیم . "
پروتئین نوترکیب پروتئین نوترکیب
منبع :
کیس وسترن رزرو
خلاصه :
محققان یافته‌های خود را به یک کشف امیدوار کننده برای درمان و پیش‌گیری از بیماری‌ها , بیماری‌های نورودژنراتیو نادر که همیشه کشنده هستند , منتشر کرده‌اند . آن‌ها کشف کردند که پروتئین نوترکیب پروتئین نوترکیب , انتشار بیماری زا , عوامل عفونی ایجاد کننده بیماری را متوقف می‌کند .
مطالعه موردی محققان دانشگاه ذخیره غربی این یافته‌ها را به یک کشف امیدوار کننده برای درمان و پیش‌گیری از بیماری‌ها , بیماری‌های نورودژنراتیو نادر که همیشه کشنده هستند , اشاره می‌کند . محققان دریافته اند که پروتئین نوترکیب پروتئین نوترکیب , انتشار بیماری زا , عوامل عفونی ایجاد کننده بیماری را متوقف می‌کند .
ون کوان , استاد ارشد تحقیق و استادیار پاتولوژی و عصب‌شناسی در دانشکده پزشکی کیس وسترن , گفت : " این اولین بار است که پروتئین نوترکیب برای جلوگیری از بیماری‌های انسانی بیمار نشان‌داده شده‌است . "

منبع سایت علم روز

در ۲۰۰۰ نفر در انگلستان از پروتین های CJD استفاده می‌کنند
مبدا :
BMJ - نشریه پزشکی بریتانیایی
خلاصه :
بیماری variant Creutzfeldt - ژاکوب ( BSE ) یک بیماری شایع در مغز است - - اغلب به شکل انسان از بیماری جنون گاوی و یا " بیماری جنون گاوی " خوانده می‌شود و پس از قرار گرفتن در معرض جنون گاوی در اواخر دهه ۱۹۸۰ و اوایل دهه ۱۹۹۰ از طریق محصولات گوشتی آلوده ظاهر شد . اگرچه در انگلستان فقط ۱۷۷ مورد بالینی وجود داشته‌است ، اما تخمین زده نمی‌شود که در ۲۰۰۰ نفر پروتئین مرتبط با این بیماری را حمل کنند .
یک نظرسنجی در مقیاس بزرگ نتیجه‌گیری می‌کند که در حدود یک نفر از ۲۰۰۰ نفر در انگلستان ممکن است از پروتین های CJD استفاده کنند . این نظرسنجی ، دقیق‌ترین سنجش شیوع را برای تاریخ فراهم می‌کند - - و پروتیین prion غیر عادی را در یک گروه سنی گسترده‌تر از قبل و در تمام genotypes شناسایی می‌کند .
سرمقاله همراه می‌گوید که با وجود این که این بیماری نادر باقی مانده‌است ، " عفونت ممکن است نسبتا ً شایع باشد و پزشکان باید اقدامات بهداشتی عمومی را که برای محافظت از بیماران به کار گرفته می‌شوند ، درک کنند .
بیماری variant Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) یک بیماری فاسد مغز است - - که اغلب به شکل انسان از بیماری جنون گاوی ( BSE ) یا " بیماری جنون گاوی " خوانده می‌شود و پس از قرار گرفتن در معرض جنون گاوی در اواخر دهه ۱۹۸۰ و اوایل دهه ۱۹۹۰ از طریق محصولات گوشتی آلوده در زنجیره غذایی ظاهر شد .
اگرچه تاکنون تنها ۱۷۷ مورد بالینی از vCJD تا به امروز در انگلستان وجود داشته‌است ، مطالعات قبلی تخمین زده‌اند که حدود یک نفر در ۴۰۰۰ نفر may prions را حمل می‌کنند . اما عدم قطعیت در مورد این که چه تعداد از مردم در نهایت این بیماری را توسعه خواهند داد ، باقی می‌ماند .
و هنوز مشخص نیست که carriers خطر انتقال بیماری از طریق تزریق خون یا جراحی را به وجود می‌آورند . با این وجود ، آژانس‌های بهداشت انگلستان پیش از این گام‌هایی را برای تامین امنیت تامین خون و کاهش هرگونه خطر انتقال توسط ابزارهای جراحی برداشته اند .
بنابراین یک تیم از پژوهشگران بریتانیایی تصمیم گرفتند تا یک بررسی بیشتر برای درک بهتر این که چه تعداد از افراد در انگلستان ممکن است حامل باشند و شناسایی ژنتیکی خود ( ژنوتیپ ) را انجام دهند.
آن‌ها بیش از ۳۲، ۰۰۰ نمونه از افراد تمام سنین را بررسی کردند که ضمیمه خود را بین ساله‌ای ۲۰۰۰ تا ۲۰۱۲ در بیش از ۴۱ بیمارستان در سراسر انگلستان از بین بردند .
از این تعداد ، ۱۶ نمونه برای پروتئین prion غیر عادی مثبت بودند که نشانگر شیوع کلی ۴۹۳ میلیون نفر جمعیت بود. از این شکل ، تیم تحقیق برآورد می‌کند که یک نفر در ۲۰۰۰ نفر احتمالا ً حامل خواهند بود .
حضور پروتیین prion در افرادی که در سال ۱۹۴۱ متولد شدند تفاوت قابل‌توجهی با افرادی که بین سال‌های ۱۹۶۱ تا ۱۹۸۵ به دنیا آمده بودند متفاوت نبود و در هر دو جنس مشابه بود .
و هنگامی که نمونه‌ها به سه منطقه جغرافیایی وسیع ( شمال شرق و شمال غربی ، ساحل شرقی ، جنوب غربی ، جنوب غربی و غربی ) گروه‌بندی شدند ، هیچ تفاوت آشکاری در شیوع غیر عادی شیوع prion وجود نداشت .
همچنین پیدا کردن یک گروه سنی خاص یا منطقه جغرافیایی متاثر از آن ، هیچ کدام از ژنوتیپ آسیب‌پذیر بیماران شناسایی نشد .
آزمایش ژنتیکی ۱۶ نمونه مثبت نشان داد که نسبت بالاتری از ژنوتیپ homozygous ( VV ) در the ۱۲۹ از ژن prion ( PRNP ) در مقایسه با جمعیت عمومی بریتانیا نشان داد . این امر همچنین با ۱۷۷ بیمار با vCJD تفاوت دارد ، که همه آن‌ها تا به امروز methionine homozygous ( MM / MM ) بوده‌اند .
به گفته نویسندگان ، نگرانی این است که افراد با این ژنوتیپ همانند ممکن است مستعد ابتلا به این شرایط در طول دوره‌های طولانی‌تری جوجه‌کشی باشند ، یا ممکن است هیچ علایم بالینی بیماری را نشان ندهند .
آن‌ها بر این تاکید دارند که تعداد بیماران مبتلا به vCJD بالینی هنوز خیلی پایین‌تر از میزان شیوع پروتیین prion غیر عادی ، حتی برای آن‌هایی که the MM را حمل می‌کنند ، می‌باشد . با این حال ، آن‌ها می‌گویند که ادامه تحقیق در آزمایش‌ها برای تشخیص پروتیین prion غیر عادی در خون و آزمایش بافت از دهه‌های ۱۹۷۰ و اوایل قبل از ظهور جنون گاوی ضروری است .

منبع سایت علم روز

خمیر هیولا : folding پروتئین به خطا رفت .
مبدا :
موسسه ملی علوم پزشکی ملی ( NIGMS )
خلاصه :
یک غول فیلم ترسناک دهه ۱۹۵۰ را تصور کنید - - یک tangle چسبناک و چسبناک از gunk که همه چیز را در اطراف خودش خراب می‌کند . این همان چیزی است که plaques وقتی در بافت‌های بدن شکل می‌گیرند ، شبیه هم هستند . این clumps gooey با بسیاری از اختلالات مزمن و ناتوان‌کننده‌ای مرتبط هستند ، و دانشمندان گام‌های بزرگی برای درک این که چگونه این سازه‌ها در این بیماری‌ها نقش دارند ، انجام داده‌اند .
یک غول فیلم ترسناک یک دهه ۱۹۵۰ را تصور کنید - - یک خزنده ، gelatinous ، چسبناک of که همه چیز را در اطراف خودش می‌پیچد . به خاطر داشته باشید که این plaques به چه زمانی در بافت‌های بدن شکل می‌گیرند . این clumps gooey با بسیاری از اختلالات مزمن و ناتوان‌کننده‌ای مرتبط هستند ، از جمله دیابت نوع ۲ و بیماری‌های قلبی مانند Parkinson's و Huntington's .
plaques amyloid برای سال‌ها یک راز بودند . پزشک آلمانی Alois آلزایمر اولین بار در اوایل دهه ۱۹۰۰ در مغز یک بیمار درگذشته ، که شکل عجیب از دست رفتن حافظه و نوسانات خلقی را تجربه کرده بود ، متوجه آن‌ها شد - نشانه‌های این بیماری که اکنون نام او را در بر می‌گیرد . چند دهه پیش ، دانشمندان ساختار اساسی این plaques را تعیین کردند . از آن زمان به بعد ، محققان بسیاری که توسط موسسه ملی بهداشت سرمایه‌گذاری شده‌اند گام‌های بزرگی برای درک این مساله برداشته اند که چگونه این سازه‌ها در این بیماری نقش ایفا می‌کنند .
به لک ول
در اکثر پروتئین‌های سالم ، زنجیره‌ای از مولکول‌های کوچک به نام آمینو اسیدها به شکل دقیقی بالا و پایین می‌شوند . پروتیین‌ها از ترکیبی از حلقه‌های دراز ، حلقه‌های مستقیم ، لولاهای و بخش‌های مسطح و مسطح به نام صفحات بتا ساخته شده‌اند . تمام این قطعات باید در مکان‌های مناسب برای یک پروتیین قرار گیرند تا عملکرد منحصر به فرد خود را انجام دهند و از چسبیدن به خودش و یا دیگر پروتیین‌ها اجتناب کنند .
plaques amyloid شروع به تشکیل سلول‌های خارج از سلول هنگامی که پروتیین در پاسخ به جهش ژنتیکی و یا فشار سلولی مثل گرما ظاهر می‌شود ، شروع به شکل‌گیری می‌کند . در حالی که بسیاری از پروتئین‌ها به شکل‌های سالم خود جذب خواهند شد، برخی از آن‌ها misfold خواهند شد . در پروتیین‌ها در تشکیل پروتیین‌ها ، بخش‌هایی از زنجیره‌های آمینو اسید که معمولا ً ورق‌های بتا را تشکیل می‌دهند ممکن است خود را به این ساختار هموار بازآرایی کنند. وقتی این اتفاق می‌افتد ، صفحات بتا می‌تواند روی هم انباشته شوند و به هم بچسبند . حتی تنها تعداد کمی از صفحات بتا می‌توانند سمی باشند : مثل یک خون‌آشام ، آن‌ها می‌توانند سوراخ‌هایی در غشا سلولی ایجاد کنند و باعث مرگ سلول‌ها شوند . صفحات بتا می‌تواند تقریباً به طور پیوسته روی هم انباشته شود، و در صورت طولانی شدن نخ‌ها به نام fibrils تبدیل شود . globs بسیاری از fibrils این plaques را می‌سازند که مشخصه of و بیماری‌های مشابه هستند .
دور کردن هیولاها
تشکیل بی‌پایان of مثل یک رقص مدرسه خیلی غلط از بین رفت . یک رقص سلول را تصور کنید ." اغلب اوقات ، مولکول‌های پروتئینی در برخی مراحل خاص می‌چرخند . سلول‌ها حتی پروتئین‌های ویژه‌ای به نام chaperones دارند که سعی در حفظ نظم دارند . chaperones نقش‌های مختلفی را در کمک به جمع کردن پروتئین‌ها انجام می‌دهند و شکل عادی خود را حفظ می‌کنند . برای مثال ، یک مجموعه بزرگ همراه ، می‌تواند به طور کامل یک پروتیین that's را دور هم جمع کند ، آن را از پروتئین‌های دیگر محافظت کند که ممکن است به آن بچسبند ، و به آن کمک کند تا به درستی refold شود.
به خوبی در رقص مولکولی و تا زمانی که یک پروتئین در amyloid شکل می‌گیرد به خوبی نمایش داده می‌شود . دانشمندان دریافته اند که حتی یک مولکول از این پروتئین‌ها می‌تواند باعث ایجاد نسخه‌های سالم از همان پروتیین به misfold و ایجاد صفحات چسبناک شود . پروتئین‌های misfolded می‌توانند از طریق تزریق خون و حتی انتقال خون گسترش یابند . چنین پروتئین‌های عفونی ، prions نامیده می‌شوند که منجر به بیماری Creutzfeldt - ژاکوب و بیماری جنون گاوی bovine ( که به نام بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود ) منجر می‌شود.
بسیاری از پروتئین‌های amyloid می‌توانند the را در بر بگیرند و باعث تشکیل پلاک برای جلوگیری از فعالیت‌های حفاظتی می‌شوند . تحقیقات بیشتر ممکن است نشان دهد چگونه این کابوس را دفع کند و به طور بالقوه به افرادی کمک کند که بیماری‌های مربوط به آلزایمر را توسعه دهند . برخی احتمالات مورد مطالعه شامل استفاده از مواد مخدر برای حفظ سلامت پروتیین‌ها یا افزایش قدرت یا تعداد مولکول‌ها می‌باشد .

منبع سایت علم روز

تجمعات آمیلوئیدی مانند فولاد سخت و سخت است . تفاوت این است که فولاد بسیار سنگین‌تر است و خواص مواد را تعریف می‌کند , در حالی که رشته‌های آمیلوئیدی می‌توانند برای اهداف خاصی تنظیم شوند . با اتصال مولکول‌ها به آمیلوئید متراکم , خصوصیات آن تغییر می‌کند .
پی وتر آشیل می‌گوید : " این موضوع پیش از این شناخته شده‌بود , اما چیزی که مشخص نشده است این است که فیبریل ها به تابش فرابنفش واکنش نشان می‌دهند . " این امر امکان تغییر ماهیت مواد متصل به بتا را فراهم می‌کند . "
رشته‌های آمیلوئیدی مانند دیسک‌هایی هستند که روی هم انباشته شده‌اند . وقتی یک ماده با این دیسک‌ها ترکیب می‌شود , مولکول‌های آن آنقدر متراکم و متراکم می‌شوند که می‌توانند تبادل اطلاعات و تبادل اطلاعات باشند . این به معنای کاملا ً جدید برای تغییر ویژگی‌های یک ماده است .
پی وتر اکنون فرصت‌هایی را برای هم‌کاری با محققان علم مواد در چالمرز می‌بیند , برای مثال در زمینه فن‌آوری سلول خورشیدی .
و اگرچه ممکن است هنوز هم داستان‌های علمی‌تخیلی وجود داشته باشد, او همچنین بر این باور است که دانشمندان یک روز ممکن است از خواص مواد فیبریل های آمیلوئیدی در تحقیقات درباره فرا ماده استفاده کنند .
توانایی یک شی برای انعکاس نور می‌تواند طوری تغییر کند که چیزی که پشت آن باشد به جای خود شی منعکس می‌شود , در اصل تغییر شاخص شکست نور . مثل وقتی که نور به سطح آب برخورد می‌کند . "
لیزر ممکن است منجر به درمان بیماری‌های مغزی مانند آلزایمر و پارکینسون شود .
منبع :
دانشگاه تکنولوژی چالمرز
خلاصه :
محققان کشف کرده‌اند که ممکن است منجر به درمان بیماری‌هایی مانند آلزایمر , پارکینسون و بیماری آلزایمر - ژاکوب ( به اصطلاح بیماری جنون گاوی ) شود .
محققان در دانشگاه تکنولوژی چالمرز در سوئد , همراه با محققان در دانشگاه صنعتی فرانسه , کشف کرده‌اند که ممکن است منجر به درمان بیماری‌هایی مانند آلزایمر , پارکینسون و پارکینسون شود .
محققان دریافتند که این امکان وجود دارد که با استفاده از تکنیک لیزری چند فوتونی , تجمع پروتئین‌ها را تشخیص دهیم .
" تاکنون هیچ‌کس در مورد استفاده از نور برای درمان این بیماری‌ها صحبت نکرده است . این یک روش کاملا ً جدید است و ما معتقدیم که این یک پیشرفت در تحقیقات بیماری‌هایی مانند آلزایمر , پارکینسون و پارکینسون است . یک روش کاملا ً جدید برای کشف این ساختارها با استفاده از نور لیزر پیدا کرده‌ایم .
اگر توده‌های پروتئینی حذف شوند , بیماری در اصل درمان می‌شود . این مشکل تا کنون شناسایی و حذف خاکدانه‌ها شده‌است .
محققان امروزه امیدوارند که از درمان صوتی که قبلا ً برای توموگرافی استفاده شده‌است , برای حذف پروتئین‌های معیوب استفاده شود . امروزه تجمعات آمیلوئیدی با مواد شیمیایی , هم برای تشخیص و هم برای حذف , درمان می‌شوند . این مواد شیمیایی برای آن‌ها بسیار سمی و مضر هستند .
با لیزر چند فوتونی , درمان شیمیایی غیر ضروری است . همچنین برای حذف خاکدانه‌ها ضروری نیست . با توجه به این کشف , می‌توان پروتئین مضر را بدون لمس بافت اطراف حذف کرد .
این بیماری‌ها زمانی بروز می‌کنند که پروتئین آمیلوئید در دوزهای زیاد تجمع یابد تا از فرآیندهای سلولی مناسب جلوگیری شود .
پروتئین‌های مختلف , انواع مختلفی از پروتئین‌ها را ایجاد می‌کنند , اما عموما ً ساختار یکسانی دارند . این امر آن‌ها را از پروتئین‌های با عملکرد خوب در بدن متمایز می‌کند که می‌تواند با استفاده از تکنیک لیزری چند فوتونی نشان داده شود .

منبع سایت علم روز

مطالعه پیش رو نشان داد که مرحله میانی به احتمال زیاد یک ناحیه حلقه شل تشکیل شده‌است که توسط پروتئین‌ها شکل می‌گیرد که به نظر نمی‌رسد با آن سازگار باشد و به یک نتیجه نهایی تبدیل شود . محققان بر این باورند که فیبریل ها باید از یک ساختار سخت به نام بتا - ملحفه بیایند .
با این حال , داده‌های جدید نشان می‌دهند که هر دوی این ساختارها در طول زمان تغییر می‌کنند . شکل صفحات بتا - ورقه‌های سخت شده , سپس به حلقه‌های پروتئینی نرم تبدیل می‌شوند که سرانجام شکل صفحات بتا را می‌گیرند . صفحات بتا به هم متصل می‌شوند و فیبریل های آسیب‌رسان را تشکیل می‌دهند .
اکنون تمرکز باید مرحله میانی جدید باشد . با اطلاعات بیشتر , محققان می‌توانند یک داروی بازدارنده را طراحی کنند تا به پروتئین متخلف متصل شوند , مولکول را مسدود کرده و پیشروی مسیر را متوقف کنند .
سپس , پابلو قصد دارد بیشتر در مورد واسط پروتئینی خاص که در دیابت نوع ۱ دخیل است , آگاهی یابد . او واحدهای پایه و توده‌های کوچک متشکل از دو یا سه مولکول را بررسی کرده‌است . او گفت : " اکنون باید درک کنیم که این توده‌های کوچک چگونه غشاهای سلولی را برهم می‌زنند . " ما همچنین می‌خواهیم بفهمیم که چگونه فیبریل ها از یک هسته کوچک رشد می‌کنند . "
برای انجام این کار , او در حال تلاش برای بررسی سیستم‌های بزرگ‌تر با استفاده از نفوذ بیشتر است . او اخیرا ً زمان محاسبات مربوط به ژن آبی ( آی بی ام ) آرگون را به نام میرا دریافت کرد . میرا یک کامپیوتر قابل‌حمل است که در هر ثانیه چندین محاسبه را در هر ثانیه انجام می‌دهد .
همچنین از این کتاب برای تعیین مراحل میانی در بیماری‌هایی نظیر بیماری‌های نورودژنراتیو مانند آلزایمر استفاده می‌شود . دانشمندان سبب تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی می‌شوند . در هر بیماری , استفاده از یک پروتئین خاص - - یک پروتئین خاص - - یک پروتئین متفاوت در هر بیماری - چیزی است که باعث ایجاد چروک میانی مشکل می‌شود .
پابلو گفت : " ما می‌خواهیم ریشه‌های گسترده‌تر مشکل تجمع و تجمع را درک کنیم . " هدف نهایی این است که به چند سوال مهم پاسخ دهید : رویداده‌ای آغازین و تجمیع کوچک آن چه هستند ? چگونه شکل می‌گیرند ? و چگونه می‌توانیم بازدارنده را طراحی کنیم تا مانع شکل‌گیری آن‌ها شویم ? "
ممکن است ماده مبتلا به بیماری آلزایمر
منبع :
دانشگاه تکنولوژی چالمرز
خلاصه :
تجمعات آمیلوئیدی باعث بیماری‌هایی مانند آلزایمر , پارکینسون و آلزایمر می‌شود . اما آمیلوئید دارای ویژگی‌های منحصر به فردی است که ممکن است منجر به توسعه مواد مرکب جدید برای پردازشگر و ذخیره داده فردا و حتی اشیا نامریی شود .
پروتئین آمیلوئید باعث بیماری‌هایی مانند آلزایمر , پارکینسون و آلزایمر می‌شود . اما آمیلوئید دارای ویژگی‌های منحصر به فردی است که ممکن است منجر به توسعه مواد مرکب جدید برای پردازشگر و ذخیره داده فردا و حتی اشیا نامریی شود .
محققان دانشگاه فن‌آوری چالمرز اخیرا ً کشف غیر منتظره‌ای در مورد آمیلوئید را در مقاله‌ای منتشر کردند که در مجله nature medicine منتشر شده‌است . رشته‌های آمیلوئیدی انواع مختلفی از پروتئین‌ها هستند که به طور طبیعی در بدن اتفاق می‌افتند . محققین در حال حاضر نشان داده‌اند که انواع مختلفی از اثر لیزر به اشعه uv واکنش نشان می‌دهند , در حالی که پروتئین‌های سالم چنین نمی‌کنند .
کشف می‌تواند در زمینه‌های مختلف مفید باشد . علاوه بر این , ممکن است به روش‌های جدیدی برای شناسایی و درمان بیماری‌های مغزی که باعث تشکیل تجمعات آمیلوئیدی می‌شوند , منجر شود .
پی وتر آشیل یکی از محققانی که این کشف را انجام داد , می‌گوید : " ایجاد این تجمعات پروتئینی مصنوعی در آزمایشگاه امکان پذیر است . " با ترکیب آن‌ها با دیگر مولکول‌ها , می‌توان موادی با ویژگی‌های منحصر به فرد ایجاد کرد . "

منبع سایت علم روز

" ما معتقدیم که می‌توانیم دو پرنده را با یک سنگ بکشیم ، چون پروتیین prion معمولی یک گیرنده سمیت است . Safar افزود : " این واکنش حفاظت از محیط‌زیست ممکن است یک مسیر ترجیحی برای درمان عفونت‌های قارچی باشد ."
کشف study's یک پاسخ حفاظتی طبیعی نیز می‌تواند دوره تاخیر طولانی را در دیگر بیماری‌های عصبی کشنده دیگر توضیح دهد .
" مرحله پیش بالینی بیماری - - قبل از اینکه علائم را نشان دهد - - زمانی است که می‌خواهید همه چیز را صاف کنید . Westaway گفت : " از آنجایی که برخی از دانشمندان بر این باورند که پروتیین prion معمولی یک وسیله جانبی در مرگ سلول مغزی ناشی از بیماری Alzheimer's است و درک تازه‌ای از بیماری‌های نادر و در عین حال مهلک وجود دارد ، ممکن است باعث ایجاد درک تازه‌ای از بیماری‌های انسان شود ."
چرخش مولکولی اشتباه منجر به پایین رفتن مسیر دیابت نوع ۲ می‌شود
مبدا :
آزمایشگاه ملی آرگون / آرگون
خلاصه :
منابع محاسباتی به محققان کمک کرده‌اند تا درک کنند که چگونه پروتیین‌ها می‌توانند ساختار آسیب بافت را ایجاد کنند که منجر به دیابت نوع ۲ می‌شوند . این ساختارها به نام amyloid fibrils نیز در بیماری‌هایی مانند Alzheimer's و Parkinson's و در بیماری‌های prion مانند Creutzfeldt - ژاکوب و بیماری جنون گاوی نیز نقش دارند .
منابع محاسباتی در اداره ملی آرگون ( DOE ) به محققان کمک کرده‌اند تا درک کنند که چگونه پروتیین‌ها می‌توانند ساختارهای damaging را ایجاد کنند که منجر به دیابت نوع ۲ می‌شوند . این ساختارها به نام amyloid fibrils نیز در بیماری‌هایی مانند Alzheimer's و Parkinson's و در بیماری‌های prion مانند Creutzfeldt - ژاکوب و بیماری جنون گاوی نیز نقش دارند .
نتایج یک مرحله میانی بحرانی را در مسیر شیمیایی که منجر به تشکیل amyloid می‌شود را مشخص می‌کند . با این متهم جدید ، کار آینده می‌تواند یک درمان ممکن را هدف قرار دهد ، مانند طراحی یک بازدارنده برای دخالت در مسیر مضر . این نتایج همچنین به آشتی دادن داده‌های قبلی از آزمایشگاه‌های دیگر کمک کرد تا این که اکنون متناقض به نظر می‌رسد .
An amyloid یک ساختار بزرگ متشکل از پروتیین‌های misfolded است . چنین fibrils plaques ، یا نواحی آسیب بافت را تشکیل می‌دهند که محققان می‌توانند با میکروسکوپ مشاهده کنند . باور بر این است که زمانی که پروتیین‌ها از ساختارهای سه‌بعدی خود منحرف می‌شوند و به جای آن حالت‌های misfolded را انتخاب می‌کنند که نزدیک به هم باشند .
مانند قطعات پازل ، پروتئین‌ها وقتی شکل صحیح دارند ، تنها مفید هستند . و از آنجا که the ها در زمانی که misfolded قوی هستند شکل می‌گیرند ، دانشمندان بر این باورند که امید عمدتا ً در خنثی کردن آن‌ها نیست ، بلکه در راستای حذف اشتباه‌ات تاشو می‌باشد .
محققان از دو رویکرد اصلی برای شناسایی گام میانی و درک مسیر استفاده کردند . پروفسور مارتین Zanni استاد دانشگاه ویسکانسین از تکنیک پیچیده‌ای استفاده کرد که به طیف‌سنجی مادون‌قرمز ۲ بعدی برای دنبال کردن توالی حوادث در واکنش‌های شیمیایی منتهی به شکل‌گیری fibril تکیه دارد . تکنیک او می‌تواند فرایندهای بسیار سریعی را با استفاده از نمونه‌های بسیار کوچک اندازه‌گیری کند .
سپس خوان د Pablo و چی - چنگ Chiu از دانشگاه of برای مهندسی مولکولی از اندازه‌گیری‌های Zanni's با داده‌های شبیه‌سازی مولکولی برای رسیدن به یک تصویر کامل از رویداده‌ای اولیه منجر به تشکیل amyloid استفاده کردند .
De و Chiu used ، یک سیستم کامپیوتری IBM Blue / P در دستگاه کامپیوتر Argonne Argonne ( ALCF ) و منابع در مرکز محاسبات مرکز تحقیقاتی شیکاگو بودند . دو پابلو و Chiu متشکل بودند از شبیه‌سازی‌های کامپیوتری در مقیاس بزرگ از مسیر در عمل ، و نتایج یک مدل اساسی از گام‌های مولکولی درگیر در واکنش را فراهم کردند .
پابلو گفت : " استفاده از تنها یکی از این دو روش مثل دویدن یک مسابقه با فقط یک پا بود .
به هر حال ، محققان یک گام کامل را در نظر گرفتند که ناپدید شده بود و غیبت آن‌ها باعث سردرگمی آن‌ها شده بود .

منبع سایت علم روز

Bukrinsky و تیم تحقیقاتی او همچنین دریافتند که وقتی سلول‌ها با کلسترول پر می‌شوند ، باعث counteracts شدن prions در ABCA۱ و متابولیسم چربی در سلول می‌شود . در حالی که در اغلب شرایط ، چربی و چربی‌ها در رژیم غذایی one's توصیه نمی‌شود ، این یافته نشان می‌دهد که پر کردن چربی ، تبدیل of از the به شکل بیماری زا را متوقف می‌کند . neuronal گفت : " این توصیه به این دلیل است که ما در مورد یک نوع سلول ویژه و تحت شرایط ویژه صحبت می‌کنیم ، اما این یک احتمال جالب است ."
پیشرفت در درک زندگی پنهانی مولکول prion
مبدا :
دانشگاه کیس وسترن رزرو
خلاصه :
تحقیقات جدید از مکانیزم کنترل کیفیت در سلول‌های مغز پرده برداشت که ممکن است به جلوگیری از بیماری‌های کشنده و عصبی در کنترل ماه‌ها و یا سال‌ها کمک کند .
تحقیقات جدید از دیوید Westaway ، دکترای حقوق دانشگاه آلبرتا و جیری Safar ، دکترای پزشکی دانشگاه کیس وسترن ، از مکانیسم کنترل کیفیت در سلول‌های مغز پرده برداشت که ممکن است به جلوگیری از بیماری‌های کشنده و عصبی در کنترل ماه‌ها و یا سال‌ها کمک کند .
Westaway ، مدیر مرکز بیماری‌های Folding و درمان پروتیین و پروفسور عصب‌شناسی در دانشکده پزشکی و دندان‌پزشکی در دانشگاه آلبرتا می‌گوید : " یافته‌های تحقیق بالینی ، " پیشرفت در درک زندگی پنهانی مولکول‌های prion در مغز است و ممکن است روش جدیدی برای درمان بیماری‌های prion ارائه دهد ."
بیماری‌های ژنتیکی منجر به اختلالات عصبی لاعلاج از جمله بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در انسان‌ها ، بیماری جنون گاوی ( Bovine spongiform ) و بیماری wasting مزمن در گوزن و گوزن شمالی می‌شوند . این بیماری‌ها با تبدیل پروتیین prion سلولی نرمال به شکل بیمار ایجاد می‌شوند .
برای سال‌ها ، دانشمندان از دو ویژگی غیرقابل توضیح آلودگی prion گیج شده‌اند : دوره‌های asymptomatic متفاوت که تا پنج دهه طول می‌کشد و زمانی که علائم رخ می‌دهند ، تجمع زیادی از پروتئین‌های بیمار رخ می‌دهد . در کنتراست قابل‌توجه ، prions test سریع تکثیر می‌شوند ، و در عرض چند روز در مرحله نهایی این بیماری در مغز یافت می‌شوند .
صفر ، رئیس مرکز نظارت آسیب‌شناسی آسیب‌شناسی تشریحی ملی و استادیار در زمینه آسیب‌شناسی تشریحی و عصب‌شناسی در دانشکده پزشکی دانشگاه کیس وسترن ، گفت : " مطالعه ما مکانیسم مولکولی این معمای پیچیده را مورد بررسی قرار داده‌است. "
در کاوش این اسرار ، Westaway ، سفر ، سفر، تیم‌های آن‌ها و دیگر محققان هم‌کاری در ایالات‌متحده ، ایتالیا و هلند یک مولکول به نام " سایه پروتئین prion " را مورد مطالعه قرار دادند . …
Westaway گفت : " تغییرات ناگهانی در این پروتئین در سایه باعث شد که ما نظر خود را گسترش دهیم تا خود پروتیین prion طبیعی را در نظر بگیریم .
تولید و تخریب پروتیین prion معمولی قبلا ً مورد توجه کمی قرار گرفته بود، زیرا فرض بر این بود که خط لوله تولید آن تغییر نکرده است .
" معمای دوره زمانی طولانی نیازمند دسته‌بندی انواع مختلف مولکول‌های پروتئینی است . Safar گفت : " آزمایشگاه ما تکنیک‌های جدید برای شوخی کردن این تفاوت‌های ظریف در شکل ایجاد کرد ."
محققان کاهش قابل‌توجهی را در مقدار پروتیین prion نرمال در هشت نوع مختلف از بیماری‌های prion کشف کردند . به طور قابل‌توجهی ، این افت ماه‌ها و یا سال‌ها قبل از اینکه مدل‌های حیوانی علائم بالینی بیماری مغزی را نشان دهند ، روی داد .
Westaway گفت : " اعتقاد ما این است که سلول‌های تحت حمله prion باهوش‌تر از زمانی هستند که فکر می‌کردیم " آن‌ها نه تنها the مولکولی را از طریق پروتیین‌های بیمار حس می‌کنند بلکه یک واکنش ساده و حداقل تا حدی موثر هستند - - آن‌ها مقدار مواد خام را از خط لوله برای تولید prion به حداقل می‌رسانند ."

منبع سایت علم روز

" وقتی Orb۲A به شکل بسیار فراوان‌تر متصل می‌شود ، تبدیل به حالت prion می‌شود که بعنوان بذر برای تبدیل عمل می‌کند . زمانی که تبدیل آغاز می‌شود ، یک فرآیند self است ؛ Orb۲ اضافی به تبدیل به حالت prion ، با یا بدون Orb۲A ادامه می‌دهد . با تغییر فراوانی دانه Orb۲A ، " Si می‌گوید : " سلول‌ها ممکن است در کجا ، چه زمانی و چگونه فرآیند تبدیل درگیر هستند " تنظیم کنند ، اما چگونه سلول‌های عصبی به وفور بذر Orb۲A را کنترل می‌کنند ؟
آزمایش‌ها آن‌ها نشان داد که زمانی که پروتیینی به نام TOB با Orb۲A تماس می‌گیرد ، با یک نیمه عمر جدید ۲۴ ساعته ، ثبات بیشتری پیدا می‌کند . این مرحله شیوع حالت prion - مانند را افزایش می‌دهد و توضیح می‌دهد که چگونه تبدیل Orb۲'s به حالت prion می‌تواند در هر دو زمان و هم در فضا محدود شود .
یافته‌ها ، میزبانی سوالات جدیدی را برای سیلسیم ، که اکنون می‌خواهد بداند چه اتفاقی می‌افتد وقتی Orb۲ وارد حالت prion - مانند آن می‌شود ، و همچنین در مغز که فرآیند اتفاق می‌افتد ، را مطرح می‌کند . در حالی که حل این مکانیزم‌ها به احتمال زیاد در مگس میوه بیشتر از ارگانیسم‌های پیچیده‌تر است ، Si اشاره می‌کند که پروتئین‌های مربوط به Orb۲ و TOB نیز در مغز موش‌ها و انسان‌ها یافت می‌شوند . او در حال حاضر نشان داده‌است که تبدیل به حالت Aplysia در دریا تغییر طولانی‌مدت در قدرت سیناپسی را تسهیل می‌کند و می‌گوید : " به نظر می‌رسد که این مکانیسم پایه از طریق گونه‌ها حفظ شود ."
محققانی که به این کار کمک کردند عبارتند از Liying لی و Repon Mahammad خان در دپارتمان بیولوژی مولکولی و ادغامی دانشگاه کانزاس ، و Erica رن ، آنیتا Ren و لورنس Florens در موسسه تحقیقات پزشکی for .
این تحقیق توسط موسسه تحقیقات پزشکی Stowers تامین شده‌است .
اتصال یافته در بیماری‌زایی بیماری‌های عصبی ، ویروس اچ آی وی
خلاصه :
مطالعه جدیدی که به تازگی منتشر شد شباهت‌های زیادی در بیماری‌زایی سرطان prion - - پروتیین‌های misfolded دارد که می‌توانند منجر به بیماری‌های عصبی - - و ویروس اچ آی وی شوند.
یک مطالعه جدید توسط مایکل Bukrinsky محقق دانشگاه جورج واشینگتن ( GW ) ، دکتر مایکل Bukrinsky ، دکترای خود را در بیماری‌زایی سرطان prion نشان می‌دهد - - پروتیین‌های misfolded که می‌توانند منجر به بیماری‌های عصبی - - و ویروس اچ آی وی شوند.
این تحقیق که در ژورنال شیمی بیولوژیکی منتشر شد به رابطه بین متابولیسم کلسترول و عفونت prion به عنوان پی‌گیری تحقیقات قبلی در رابطه بین متابولیسم کلسترول و HIV نگاه می‌کند . Bukrinsky ، استاد میکروبیولوژی ، immunology ، و طب گرمسیری در دانشکده پزشکی و علوم پزشکی است و تیم تحقیقاتی او یک رابطه قابل‌توجه بین نقص حمل و نقل حامل کلسترول سلولی و تبدیل of به فرم pathological پیدا کرد که در بخش‌های چربی و غشای سلول‌های نورونی رخ می‌دهد .
Bukrinsky گفت : " اثر of بر روی ABCA۱ و rafts چربی بسیار شبیه چیزی است که قبلا ً با اچ آی وی پیدا کردیم ، و این نشان می‌دهد که در حالی که prions و ویروس‌ها خیلی متفاوت هستند ، به نظر می‌رسد که این مکانیزم ممکن است کلیدی برای کنترل بسیاری از بیماری‌های مختلف باشد . ممکن است داروهایی باشند که ABCA۱ را تحریک می‌کنند نه تنها می‌توانند prions هدف و ویروس اچ آی وی را هدف قرار دهند ، بلکه چندین عامل بیماری زا دیگر نیز وجود دارند ."
در شرایط عادی ، فراوانی of تعداد of چربی را محدود می‌کند - و بالعکس . در مورد prions ، اثر معکوس رخ می‌دهد . در طی تبدیل of به یک شکل بیماری زا ، مقدار زیادی چربی در سلول‌ها افزایش می‌یابد ، اما مقدار rafts چربی نیز افزایش می‌یابد . دلیل این پارادوکس این است که ABCA۱ در سلول‌های آلوده به prion غیر کارکردی است . محققان دریافتند که ABCA۱ از غشا پلاسما منتقل‌شده و از rafts چربی توسط prions جابجا می‌شود و internalized می‌شود و مانع عملکرد آن می‌شود . Stimulation of با مواد مخدر تبدیل of از pathogenic به شکل بیماری زا ، کاهش تعداد تکه‌های چربی در سلول و باز کردن امکان درمان بیماری‌های prion با این داروها را مهار کرد .

منبع سایت علم روز