محققان قبلا آزمایشی برای تشخیص سطوح پایین پروتئین prion در خون ایجاد کرده بودند. در این مطالعه، آن‌ها از آزمایش بر روی نمونه‌ها از مجموعه خون ملی و مراکز بیماری prion در ایالات‌متحده و انگلیس استفاده کردند تا ببینند آیا این تعداد به اندازه کافی دقیق بوده تا تعداد زیادی از مردم را نمایش دهند یا خیر. نمونه‌های تهیه‌شده توسط اهدا کنندگان خون آمریکا (n = ۵،۰۰۰)، اهدا کنندگان سالم انگلیس (n = ۲۰۰)، بیمارانی که تشخیص بیماری nonprion (n = ۳۵۲)و بیمارانی که تشخیص بیماری prion را تایید می‌کنند (n = ۱۰).
 
این آزمایش کاملا مشخص بود، به این معنی که همیشه در نمونه‌های مثبت دهنده آمریکایی و نمونه‌های بیمار انگلیسی سالم، منفی بود. هیچ نمونه‌ای مثبت از بیماران با اختلالات عصبی nonprion آزمایش نشده است. این آزمایش نشان داد که ۷۱.۴ درصد از بیماران مبتلا به vCJD به درستی آزمایش شده‌اند.
 
از همه مهم‌تر، سنجش اولیه سنجش vCJD [ تست ] دارای کارایی کافی برای توجیه یک برآورد اولیه از میزان of [ prions در خون ] در جمعیت اهدا کننده خون در انگلستان است. … یک مطالعه شیوع خون، اطلاعات اساسی برای سیاستگذاران را به منظور تصمیم‌گیری در صورت نیاز به غربالگری روتین vCJD برای خون، بافت، فراهم می‌کند.
 
و بیماران پیش از روند جراحی با ریسک بالا، به بیماران و بیماران کمک می‌کنند."
 
Consequences of پروتیین در اختلالات عصبی کشنده
 
مبدا:
 
دانشگاه Southampton
 
خلاصه:
 
تحقیقات بینش جدیدی را در نتیجه اختلالات عصبی جمع‌شده در اختلالات عصبی مانند prion و Alzheimer's فراهم کرده‌است. اینها بیماری‌های مغزی misfolding هستند که در آن جهش‌های ژنتیکی، یا بیشتر، تعامل بین ژنتیک و تاثیرات محیطی باعث ایجاد پروتیین‌های کارکردی در نورون‌ها برای تبدیل شدن به misfolded یا misrouted می‌شوند.
 
تحقیقات انجام‌شده توسط دانشگاه of، بینش جدیدی را در نتیجه اختلالات عصبی جمع‌شده در اختلالات عصبی مانند as و Alzheimer's فراهم کرده‌است.
 
 
 
بیماری prion و Alzheimer's، بیماری‌های مغزی misfolding هستند که در آن جهش‌های ژنتیکی، یا بیشتر، تعامل بین ژنتیک و تاثیرات محیطی باعث ایجاد پروتیین‌های کارکردی در نورون‌ها برای تبدیل شدن به misfolded یا misrouted می‌شوند. در این بیماری‌ها، مرگ تدریجی سلول‌های عصبی در مناطق خاص مغز وجود دارد که با افزایش خارج سلولی یا تجمع درون سلولی پروتیین‌های misfolded مرتبط است. این امر منجر به تخریب سیناپس و از دست رفتن احتمالی سلول‌های عصبی و بیماری‌های شناختی و رفتاری مرتبط با این بیماری می‌شود.
 
 
 
برای افزایش درک مکانیزم‌های این بیماری، محققان به رهبری دکتر Ayodeji Asuni از مرکز University's علوم زیستی، در مقایسه با بافت مغز بیماری prion، که ویژگی‌های کلیدی بیماری Alzheimer's و مغز موش کنترل را انعکاس می‌دهد.
 
 
 
آن‌ها دریافتند که فرآیند فاسد کننده به موازات افزایش در آستروسیت ها وجود دارد - - یک سلول حمایتی مهم در مغز - - و چهار نوع عبارتند از: پروتیین (پروتیین ساختاری)، peroxiredoxin - ۲ (پروتیین آنتی‌اکسیدان)که در مقادیر بیشتر در واکنش به پروتیین misfolding تولید می‌شوند، شاید برای حمایت و حفاظت از نورون‌ها در مغز.
 
 
 
تحقیقات فعلی Clusterin را به عنوان a برای بیماری Alzheimer's شناسایی کرده‌است و تیم دکتر Asuni's تحقیقات خود را برای بررسی اینکه آیا تغییرات مغزی در مغز را می توان در خون تشخیص داد یا خیر، تمدید کرد.
 
 
 
دکتر Asuni می‌گوید: " در مقایسه با مشاهداتی که در بیماری Alzheimer's انجام‌شده، افزایش تجلی Clusterin در مغز در سطوح گردش خون در بیماری prion در اواخر مرحله منعکس نشده است.
 
منبع سایت علم روز

بنابراین ما نسبت به این فرضیه که سطوح پلاسما یک معیار محیطی جایگزین برای پیشرفت انحطاط مغزی فراهم می‌کنند، هشدار می‌دهیم. ما معتقدیم که مشاهدات تحقیق ما در شرایط تجربی، که در آن confounds های بالقوه می‌توانند به خوبی کنترل شوند، در تفسیر نتایج حاصل از بیماران مبتلا به بیماری Alzheimer's ارزش خواهند داشت."
 
این مطالعه در ژورنال شیمی بیولوژیکی منتشر شده‌است.
 
چه چیزی باعث می‌شود خاطرات گذشته از بین بروند؟ پروتئین‌های prion - مانند پروتیین‌ها به ایجاد خاطرات بلند مدت کمک می‌کنند
 
مبدا:
 
موسسه تحقیقات پزشکی Stowers
 
خلاصه:
 
prions می‌تواند بسیار مخرب باشد، پروتیین‌ها را به misfold ترغیب کند و با عملکرد سلولی که بدون کنترل پخش می‌شوند تداخل پیدا کند. تحقیقات جدید نشان می‌دهد که برخی از پروتیین‌ها به طور دقیق می‌توانند کنترل شوند به طوری که تنها در زمان و مکان خاصی تولید شوند. این پروتئین‌های prion - مانند پروتیین در فرآیندهای بیماری دخیل نیستند؛ بلکه برای ایجاد و حفظ حافظه بلند مدت ضروری هستند.
 
prions می‌تواند بسیار مخرب باشد، پروتیین‌ها را به misfold ترغیب کند و با عملکرد سلولی که بدون کنترل پخش می‌شوند تداخل پیدا کند. تحقیقات جدید، که در ژورنال دسترسی آزاد به بیولوژی تهاجم در ۱۱ فوریه ۲۰۱۴ منتشر شد، از دانشمندان موسسه تحقیقات پزشکی for نشان می‌دهد که برخی از پروتیین‌ها به طور دقیق کنترل می‌شوند طوری که تنها در یک زمان و مکان خاص تولید می‌شوند. این پروتئین‌های prion - مانند پروتیین در فرآیندهای بیماری دخیل نیستند؛ بلکه برای ایجاد و حفظ حافظه بلند مدت ضروری هستند.
 
 
 
محقق Stowers سی، دکتر Kausik سی، که این مطالعه را رهبری می‌کرد، می‌گوید: " این پروتئین سمی نیست؛ برای حفظ حافظه مهم است." برای اطمینان از اینکه حافظه‌های طولانی‌مدت تنها در مدارهای عصبی مناسب ایجاد می‌شوند، Si توضیح می‌دهد که پروتیین باید محکم تنظیم شود به طوری که تنها در پاسخ به محرکه‌ای خاص، شکل prion را بپذیرد. او و همکارانش در مورد تغییرات بیوشیمیایی که این دقت را ممکن می‌سازند، گزارش می‌دهند.
 
 
 
آزمایشگاه Si's بر پیدا کردن تغییرات مولکولی که حافظه را در نورون‌های خاص رمزگذاری می‌کند متمرکز است، چرا که این تغییرات برای روزها، ماه‌ها و یا سال‌ها ادامه می‌یابد - - حتی زمانی که پروتیین‌های سلول فاسد شده و تجدید شوند. تحقیقات آن‌ها به طور فزاینده‌ای به سمت پروتیین‌ها به عنوان تنظیم‌کننده انتقادی حافظه بلند مدت اشاره می‌کند.
 
 
 
در سال ۲۰۱۲، گروه Si's نشان داد که تشکیل prion در سلول‌های عصبی برای تداوم حافظه بلند مدت در مگس‌های میوه‌ها ضروری است. prions کاندید مناسبی برای این کار هستند، زیرا تبدیل آن‌ها خودکفا است: زمانی که یک پروتیین prion تبدیل به شکل prion خود شده‌است، پروتئین‌های اضافی به تبدیل شدن بدون هیچ محرک اضافی ادامه می‌دهند.
 
 
 
تیم Si's دریافته است که در مگس میوه، پروتیین prion - برای حفظ پایداری ضروری است. مگس‌ها که یک نسخه تغییر یافته از Orb۲ ایجاد می‌کنند که قادر به تشکیل prions نیستند، رفتارهای جدید را یاد می‌گیرند، اما خاطرات آن‌ها کوتاه است و بعد از یک روز، خاطرات ناپایدار می‌شوند. Si توضیح می‌دهد: " تا سه روز، حافظه کاملا ناپدید شده‌است."
 
 
 
در مطالعه جدید، Si می‌خواست بداند که چگونه این فرآیند را می توان کنترل کرد تا خاطرات در زمان مناسب شکل بگیرند " ما می‌دانیم که همه تجارب حافظه بلند مدت را شکل نمی‌دهند - - به گونه‌ای که سیستم عصبی روشی برای تبعیض دارد. بنابراین اگر تشکیل prion اساس بیوشیمیایی حافظه باشد، باید قانونمند شود " اما به نظر می‌رسد تشکیل prion برای همه مواردی که ما تاکنون می‌دانیم تصادفی باشد."
 
 
 
Si و همکارانش می‌دانستند که Orb۲ در دو شکل وجود دارد - - Orb۲A و Orb۲B. Orb۲B در سراسر سیستم عصبی fly's گسترده است، اما Orb۲A تنها در چند نورون، در غلظت‌های بسیار پایین ظاهر می‌شود. بیشتر از زمانی که تولید می‌شود، Orb۲A به سرعت از هم جدا می‌شود؛ پروتیین نیمی از عمر خود را در حدود یک ساعت دارد.

منبع سایت علم روز

دانشمندان از این فکر که amyloid plaques بیماری Alzheimer's هستند ، استفاده کردند .
کلادیو Soto سوتو از دانشگاه پزشکی تگزاس در هوستون گفت : " اکنون واضح است که سنگ دانه‌ها ، مجرمان اصلی نیستند ، به اصطلاح Aβ oligomers ، این یک ملکول اصلی است و می‌تواند بهترین راه برای تشخیص زودهنگام باشد . That's بزرگ‌ترین مشکل در این زمینه بوده‌است : شما می‌توانید بیماران را تا زمانی که بیمار شده‌اند ، شناسایی کنید ."
سوتو افزود : " اگر چند دهه قبل از بروز علائم شناختی ، Those Aβ ممکن است در این بدن توزیع شوند . " ای کاش راهی برای کشف آن‌ها وجود داشت .
در مطالعه جدید ، سوتو و همکارانش تکنولوژی ای را بکار گرفتند که قبلا ً برای تشخیص پروتیین‌های misfolded مسئول بیماری‌های prion از جمله بیماری جنون گاوی توسعه‌یافته بودند . این فن‌آوری با تقویت پروتیین‌های misfolded موجود کار می‌کند و سپس آن‌ها را به قطعات کوچک‌تر تبدیل می‌کند . وقتی مخلوط با پروتئین معمولی مخلوط می‌شود ، قطعات misfolded به عنوان بذر برای شکل‌گیری عمل می‌کنند ، در مورد of ، از amyloid مانند آن‌هایی که در مغز Alzheimer's یافت می‌شوند.
محققان نشان دادند که فن‌آوری PMCA می‌تواند Aβ oligomers را در غلظت بسیار پایین تشخیص دهد . در اصل ، تحقیقات اولیه آن‌ها نشان می‌دهد که تشخیص حتی یک ذره از misfolded Aβ ممکن است امکان پذیر باشد . از همه مهم‌تر ، سوتو و همکارانش توانستند بین بیماران مبتلا به بیماری Alzheimer's و اختلالات عصبی و اختلالات عصبی با ۹۰ درصد حساسیت و ۹۲ درصد ویژگی با استفاده از تست آن‌ها برای نمونه‌های مایع مغزی - نخاعی تمایز قایل شوند .
گام بعدی ، سوتو می‌گوید ، انطباق با تکنولوژی برای استفاده با نمونه‌های خون و یا ادرار است ، که برای به دست آوردن افراد سالم برای نشانه‌های بیوشیمیایی بیماری Alzheimer's بسیار آسان‌تر خواهد بود . آن‌ها همچنین به بررسی کاربرد آن برای تشخیص بیماری قبل از ظهور علایم ادامه خواهند داد .
اگر تحقیقات اضافی می‌تواند سودمندی تست در Alzheimer's و یا شرایط دیگر ( مثلا بیماری Parkinson's ) را تایید کند ، سوتو می‌گوید که تست تایید شده FDA می‌تواند تا سه سال دیگر در بازار باشد . هم اکنون تیم او در commercializing فن‌آوری PCMA برای کاربرد در بیماری‌های prion دست داشته‌است .
آزمایش خون برای نوع fatal از بیماری Creutzfeldt - ژاکوب
مبدا :
دفتر روزنامه JAMA
خلاصه :
آزمایش خون به طور دقیق برای سرایت به عامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) ، یک بیماری کشنده عصبی ، آزمایش شد . vCJD یک اختلال فاسد مغزی است که تصور می‌شود از یک پروتئین misfolded ( prion ) در مغز ناشی می‌شود و بیشتر از طریق خوردن گوشت آلوده منتقل می‌شود . حدود ۳ میلیون گاو در انگلستان ممکن است به جنون گاوی ( گاوی spongiform گاوی ) مبتلا شده باشند و برآورده‌ای شیوع دقیق از طریق غربالگری برای عفونت vCJD ، ابتکارات سلامت عمومی را هدایت می‌کنند .
vCJD یک اختلال فاسد مغزی است که تصور می‌شود از یک پروتئین misfolded ( prion ) در مغز ناشی می‌شود و بیشتر از طریق خوردن گوشت آلوده منتقل می‌شود . حدود ۳ میلیون گاو در انگلستان ممکن است به جنون گاوی ( گاوی spongiform گاوی ) مبتلا شده باشند و برآورده‌ای شیوع دقیق از طریق غربالگری برای عفونت vCJD ، ابتکارات سلامت عمومی را هدایت می‌کنند .
محققان قبلا ً آزمایشی برای تشخیص سطوح پایین پروتئین prion در خون ایجاد کرده بودند . در این مطالعه ، آن‌ها از آزمایش بر روی نمونه‌ها از مجموعه خون ملی و مراکز بیماری prion در ایالات‌متحده و انگلیس استفاده کردند تا ببینند آیا این تعداد به اندازه کافی دقیق بوده تا تعداد زیادی از مردم را نمایش دهند یا خیر. نمونه‌های تهیه‌شده توسط اهدا کنندگان خون آمریکا ( n = ۵، ۰۰۰ ) ، اهدا کنندگان سالم انگلیس ( n = ۲۰۰ ) ، بیمارانی که تشخیص بیماری nonprion ( n = ۳۵۲ ) و بیمارانی که تشخیص بیماری prion را تایید می‌کنند ( n = ۱۰ ) .

منبع سایت علم روز

وقتی cannibals مغز افرادی را خورد که براثر بیماری prion کشته شدند ، بسیاری از آن‌ها مبتلا به بیماری کشنده کشنده نیز بیمار شدند . به همین ترتیب ، هنگامی که گاوها با prions گاوی آلوده شدند ، بسیاری از آن‌ها بیماری جنون گاوی را گسترش دادند . از سوی دیگر ، انتقال of بین گونه‌ها ، برای مثال از گاو ، گوسفند و یا گوزن تا انسان‌ها ، - - خوشبختانه ، و تنها بخش کوچکی از گیرنده‌ها در طول عمرشان بیمار می‌شوند .
مطالعه‌ای که در سوم آوریل در PLOS Pathogens منتشر شد ، نگاهی دقیق به یک استثنا در این قانون دارد : به نظر می‌رسد که voles بانک فاقد مانع گونه برای انتقال prion هستند ، و حساسیت جهانی آن‌ها هم برای توسعه استراتژی‌هایی برای جلوگیری از انتقال prion مفید و مفید است .
prions misfolded ، نسخه‌های سمی یک پروتئین به نام prp هستند ، که در فرم طبیعی خود در تمامی گونه‌های پستاندار موجود است که مورد بررسی قرار گرفته‌اند . prions سمی " عفونی " هستند ؛ آن‌ها می‌توانند پروتیین‌های موجود را به درستی تا کرده و به شکل prion مرتبط با بیماری تبدیل کنند . بیماری‌های prion نادر هستند ، اما ویژگی‌هایی را با بیماری‌های دامی more مانند بیماری Alzheimer's به اشتراک می‌گذارند .
Trying Prusiner ، جوئل Watts ، کورت Giles ، کورت Giles و همکاران ، از دانشگاه کالیفرنیا در سان‌فرانسیسکو ، آمریکا ، برای اولین بار آزمایش کردند که آیا the ویژگی ذاتی of است یا اینکه عوامل دیگری که در این جوندگان وجود دارند آن‌ها را آسیب‌پذیر می‌کنند یا نه .
دانشمندان این ژن را به موش‌ها معرفی کردند که کده‌ای یک بانک معمولی vole prion پروتیین را تولید می‌کنند و در نتیجه موش تولید می‌کنند که bank vole را تولید می‌کنند ، اما نه موش prp . وقتی این موش‌های پیر می‌شوند برخی از آن‌ها به طور خود به طور خود بیماری عصبی را توسعه می‌دهند، اما در کوچک‌ترها ، بانک vole prp در حالت عادی و مهربان خود قرار دارد . سپس دانشمندان موش‌های جوان را در معرض toxic misfolded prions از ۸ گونه مختلف از جمله انسان ، گاو ، گوزن شمالی ، گوسفند و hamster قرار دادند .
آن‌ها دریافتند که همه این prions گونه‌های خارجی می‌توانند موجب بیماری prion در موش‌های تراژنی شوند ، و این بیماری اغلب سریع‌تر از آنچه که در voles بانک انجام می‌دهد ، رشد می‌کند . مورد دوم احتمالا ً به این دلیل است که موش‌های تراژنی سطح بالاتری از vole bank را از خود نشان می‌دهند تا به طور طبیعی در the وجود داشته باشند .
نتایج نشان می‌دهد که حساسیت جهانی of های بانک به انتقال cross از گونه‌ای است که یک ویژگی درونی از vole vole است . از آنجا که موش‌های تراژنی به سرعت بیماری prion را توسعه می‌دهند ، دانشمندان پیشنهاد می‌کنند که این موش‌ها در مطالعه فرایندهایی که which سمی " را تبدیل به " prp سالم " می‌کنند و در نتیجه مغز را از بین ببرند ، مفید خواهند بود . و از آنجا که این فرآیند مشابه بسیاری از بیماری‌های دامی است ، درک بهتر از توسعه بیماری prion ممکن است مفاهیم بزرگ‌تری داشته باشد .
تشخیص اولیه بیماری Alzheimer's با تجزیه و تحلیل مایع spinal امکان پذیر شد .
مبدا :
انتشارات سلول
خلاصه :
براساس یک مطالعه جدید ، محققان می‌توانند قطعه‌های کوچک پروتئین - نخاعی را در مایع مغزی - نخاعی پیدا کنند که از بیماران گرفته شده‌است . پیشنهاد شده‌است که چنین بخش‌هایی عامل اصلی بیماری Alzheimer's باشند . یافته‌ها امیدوار هستند که پزشکان به زودی راهی برای تشخیص بیماری داشته باشند در حالی که درمان ممکن است شانس بهتری برای کار داشته باشد - یعنی قبل از آسیب مغزی گسترده و ایجاد جنون در آن .
محققان نشان داده‌اند که می‌توانند قطعه‌های کوچک پروتئین - نخاعی را در مایع مغزی - نخاعی از بیماران تشخیص دهند . پیشنهاد شده‌است که چنین بخش‌هایی عامل اصلی بیماری Alzheimer's باشند . یافته‌های گزارش‌شده در ژورنال فشار سلول گزارش داد که پزشکان ممکن است به زودی راهی برای تشخیص بیماری داشته باشند در حالی که درمان ممکن است شانس بهتری برای کار داشته باشد - یعنی قبل از آسیب مغزی گسترده و ایجاد جنون در آن .

منبع سایت علم روز

نمونه‌های گرفته‌شده از بیماران vCJD انسانی نادر هستند و هیچ کدام از افراد در مرحله بالینی این بیماری وجود ندارد . برای آزمایش سنجش در خون انسان ، محققان نمونه‌ها را از بیماران vCJD و کنترل‌های غیر آلوده به دست آوردند و آن‌ها را کورکورانه آنالیز کردند ( یعنی افرادی که سنجش را انجام دادند ) نمی‌دانستند که کدام نمونه‌ها در دو آزمایشگاه مختلف هستند . سنجش درست و به طور مداوم سه نفر از چهار بیمار مبتلا را شناسایی کرد، و هیچ نتیجه مثبت کاذب در هیچ کدام از the کنترل سالم به دست نیاورد . نتیجه منفی در یکی از نمونه‌های vCJD سوال عدم وجود عامل vCJD در خون بیماران خاص را افزایش می‌دهد .
نویسندگان می‌گویند " نتایج آن‌ها نشان‌دهنده پیشرفت قابل‌توجهی در جهت سنجش میزان موثر تشخیص خون است . چنین سنجش می‌تواند برای شناسایی vCJD آلوده اما asymptomatic و / یا برای غربالگری خون اهدا شده برای حضور نماینده vCJD مورد استفاده قرار گیرد ."
برای حل معمای Alzheimer's : مرحله‌ای جدید به پروتئین‌ها
مبدا :
انجمن شیمی آمریکا
خلاصه :
رسیدن به پایین این بیماری به سرعت در حال رشد است و به سرعت در حال پیشرفت است . در آخرین crook در مسیر تحقیق ، دانشمندان یک بینش جدید را در تعامل بین پروتیین‌ها در ارتباط با این بیماری یافته‌اند . این گزارش می‌تواند مفاهیم مهمی برای توسعه درمان‌های نوین داشته باشد .
رسیدن به پایین این بیماری به سرعت در حال رشد است و به سرعت در حال پیشرفت است . در آخرین crook در مسیر تحقیق ، دانشمندان یک بینش جدید را در تعامل بین پروتیین‌ها در ارتباط با این بیماری یافته‌اند . این گزارش که در مجله " عصب‌شناسی شیمی " منتشر شده‌است ، می‌تواند مفاهیم مهمی برای توسعه درمان‌های نوین داشته باشد .
Witold ک . Surewicz ، Krzysztof Nieznanski و همکاران برای سال‌ها توضیح می‌دهند که تحقیقات ، پیوندی بین گروه‌های پروتئینی است که با نام plaques بتا شناخته می‌شود، در مغز و رشد of که انتظار می‌رود تا سال ۲۰۵۰ ، بیش از ۱۰ میلیون آمریکایی را تحت‌تاثیر قرار دهد . اما چگونه آن‌ها آسیب مشخصه خود را به سلول‌های عصبی وارد می‌کنند و حافظه به طور کامل شناخته‌نشده است . مطالعات اخیر نشان داده‌اند که پروتئین prion به شدت به توده‌های کوچکی از پپتیدهای amyloid متصل می‌شود . اما جزئیات این که چگونه این پیوند می‌تواند به بیماری کمک کند - - و برای درمان آن - - هنوز برای بحث و جدل وجود دارد . برای حل و فصل حداقل بخشی از این بحث ، تیم Surewicz's تصمیم گرفت که دقیق‌تر نگاه کند .
برخلاف مطالعات قبلی ، آن‌ها دریافتند که پروتیین prion به مقدار زیادی از amyloid amyloid می‌چسبند و آن‌ها را به قطعات کوچک‌تر و مضر تری تبدیل نمی‌کنند . نویسندگان نتیجه می‌گیرند که این یافته برای محققانی که در حال تحقیق درباره یک رویکرد جدید برای درمان Alzheimer's هستند و با استفاده از ترکیبات prion - پروتیین برای متوقف‌کردن این قطعات کوچک‌تر و سمی - بتا از تشکیل ، خوب است .
چه bank می‌تواند در مورد انتقال بیماری prion و neurodegeneration به ما آموزش دهد ؟
مبدا :
PLOS
خلاصه :
انتقال of بین گونه‌ها ناکارآمد است و تنها نسبت کوچکی از گیرنده‌ها در طول عمر خود بیمار می‌شوند . یک مطالعه جدید نگاهی دقیق به یک استثنا در این قاعده دارد : به نظر می‌رسد که voles بانک فاقد مانع گونه برای انتقال prion هستند ، و حساسیت جهانی آن‌ها هم برای توسعه استراتژی‌هایی برای جلوگیری از انتقال prion مفید و مفید است .

منبع سایت علم روز

انحطاط و مرگ مغزی که در بسیاری از بیماری‌های نورودژنراتیو رخ می‌دهد اغلب به عنوان یک فرآیند غیرقابل توقف و برگشت‌ناپذیر دیده می‌شود . با این حال , مغز دارای برخی پتانسیل‌های خود ترمیمی است که بازسازی برخی از جمعیت‌های عصبی زندگی در شکنج دندانه‌ای , یک ناحیه کورتکس ساده که بخشی از سیستم مغز کارکردی بزرگ‌تر کنترل یادگیری و حافظه است . این فرآیند به عنوان نورون زایی شناخته می‌شود .
در حالی که افزایش نورون زایی در بیماری‌های نورودژنراتیو در گذشته گزارش شده‌است , اهمیت آن نامشخص است . در حال حاضر یک تیم تحقیقاتی به رهبری دکتر دیگو گومز - نیکولا از مرکز علوم زیستی در دانشگاه ساوت ولز, نورون زایی در شکنج دندانه‌دار را که تا حدی از دست دادن عصبی جلوگیری می‌کند , شناسایی کرده‌است .
این تحقیق با استفاده از مدلی از بیماری پارکینسون , دوره زمانی نسل این نورون‌ها و چگونگی ادغام آن‌ها در مدار مغز را مشخص کرده‌است . این مکانیزم خود ترمیمی در حفظ برخی از عملکردهای عصبی در مراحل اولیه و میانی بیماری موثر است و در مراحل پیشرفته‌تر شکست می‌خورد . این امر یک پنجره زمانی را برای مداخله درمانی بالقوه روشن می‌کند تا اثرات مفید نورون زایی را حفظ کند .
دکتر گومز - نیکولا می‌گوید : " این مطالعه پتانسیل نهفته مغز را برای هماهنگی واکنش خود ترمیمی نشان می‌دهد . ادامه این رشته از پژوهش , راه‌های جدیدی را برای شناسایی سیگنال‌های خاص مورد استفاده قرار می‌دهد تا پاسخ این مساله را افزایش دهد . "
این مطالعه در مجله روانشناسی منتشر شده‌است .
آزمایش جدید تشخیص مسمومیت سمی در خون
منبع :
چند
خلاصه :
اولین موارد بیماری جنون گاوی در انسان در اواخر دهه ۱۹۷۰ اتفاق افتاد و گمان می‌رود که پیامد خوردن گوشت گاو آلوده باشد . چندین مورد از عفونت‌های ثانویه ناشی از انتقال خون از اهدا کنندگان , که در مورد ایمنی فراورده‌های خونی گزارش شده‌اند , گزارش شده‌است . یک مقاله جدید روشی را توصیف می‌کند که می‌تواند در نمونه‌های خون از انسان همراه با حیوانات وحشی و در مراحل اولیه مرحله جنینی شناسایی شود .
اولین موارد بیماری جنون گاوی در انسان ( بیماری جاکوب , بیماری یا بیماری ) در اواخر دهه ۱۹۷۰ اتفاق افتاد و تصور می‌شود که نتیجه خوردن گوشت گاو آلوده باشد . از آن زمان تاکنون , چندین مورد از عفونت‌های ثانویه ناشی از انتقال خون از اهدا کنندگان که متعاقبا ً توسعه‌یافته اند , گزارش شده‌است . مقاله‌ای که در ماه ژوئن در ماه ژوئن منتشر شد , روشی را توصیف می‌کند که می‌تواند در نمونه‌های خون از انسان و حیوانات در مراحل اولیه مرحله نهفتگی ( بدون علامت ) ردیابی شود .
برای توسعه این روش , از مکتب ملی تولوز , تولوز , فرانسه , و همکارانش استفاده شد . این روش در یک لوله آزمایشی فرآیند انتشار co2 ( سمی ) را تقلید می‌کند و محققان شرایط آزمایشگاهی را مشخص می‌کنند که امکان تکثیر موثر دارو در خون را فراهم می‌کند .
با تعریف چنین شرایطی , آن‌ها نشان می‌دهند که این روش می‌تواند در مراحل اولیه دوره انکوباسیون , قابلیت ردیابی سلول‌های بدون علامت را داشته باشد . نمونه‌های خونی جمع‌آوری‌شده از گوسفندان آلوده و میمون‌های آلوده , بهترین مدل بیماری انسان هستند . در هر دو مدل , در مدت کوتاهی پس از اولین آلودگی ( و چند سال قبل از شروع بیماری ) , به طور دقیق می‌توان حیوانات آلوده را شناسایی و تشخیص داد .

منبع سایت علم روز

تا کنون یک تشخیص قطعی قطعی نیاز به تست بافت مغز پس از مرگ یا بیوپسی در بیماران زنده دارد . این مطالعه نشان داد که تست مرگ و میر کم‌تر تهاجمی در مجله پزشکی نیو انگلند منتشر شده‌است .
این بیماری است . این بیماری‌ها زمانی به وجود می‌آیند که به دلایلی که به طور کامل شناخته‌نشده باشند , مولکول‌های پروتئینی بدون آسیب , غیر طبیعی می‌شوند و در خوشه‌ها تجمع می‌یابند. این بیماری بر حیوانات و افراد تاثیر می‌گذارد . بیماری‌های جایگاه انسان شامل گونه‌های متنوع , خانوادگی و پراکنده هستند . رایج‌ترین شکل به صورت پراکنده در سراسر جهان تخمین زده می‌شود . بیماری‌های دیگر از جمله بیماری‌های مزمن مانند گوسفند , گوزن شمالی , گوزن شمالی و بیماری جنون گاوی در گاو است . دانشمندان تجمع این خوشه‌ها را با آسیب بافتی مرتبط می‌دانند که سوراخ‌های اسفنجی درون مغز را ترک می‌کند .
آنتونی اس . موسسه ملی بیماری‌های عفونی و آلرژی یکی از اجزای nih می‌باشد . با اعتبار بیشتر , این آزمون پتانسیل استفاده در تنظیمات بالینی و کشاورزی را دارد . "
براساس این گزارش , یک آزمون تشخیصی آسان به پزشکان اجازه می‌دهد که بیماری را از دیگر بیماری‌های مغز متمایز کنند . اگرچه درمان‌های خاص در دسترس نیستند , دورنمای توسعه و اثربخشی آن‌ها می‌تواند با تشخیص‌های اولیه و دقیق افزایش یابد . علاوه بر این , آزمونی که افراد مبتلا به اشکال مختلف این بیماری را شناسایی می‌کند , می‌تواند به پیش‌گیری از شیوع این بیماری در بین گونه‌ها کمک کند . به عنوان مثال معلوم شده‌است که بیماری‌های جایگاه انسان را می‌توان از طریق روش‌های پزشکی مانند انتقال خون , پیوند و آلودگی ابزارهای جراحی انتقال داد . افراد نیز پس از مواجهه با دام‌های آلوده به bse , دچار مشکل می‌شوند .
روش بررسی: این مطالعه از نوع توصیفی - همبستگی بود . ~~~ جامعه آماری این پژوهش را کلیه بیماران مبتلا به بیماری‌های عصبی و غیر عصبی تشکیل می‌دادند . این نمونه‌ها عمدتا ً در دانشگاه ورونا در ایتالیا و در دانشگاه ورونا در ایتالیا جمع‌آوری شدند . مواد و روش‌ها : این مطالعه به صورت کارآزمایی بالینی تصادفی شده بر روی ۶۰ بیمار مبتلا به سل ریوی انجام شد . با مقایسه نتایج به‌دست‌آمده با استفاده از مایع نخاعی مغزی - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - به دست آمد .
مکانیزم خود ترمیمی می‌تواند به حفظ عملکرد مغز در بیماری‌های نورودژنراتیو کمک کند.
منبع :
دانشگاه ساوت ولز
خلاصه :
نورون زایی , مکانیزم خود ترمیم مغز بزرگسالان , می‌تواند به حفظ عملکرد مغز در بیماری‌های نورودژنراتیو مانند آلزایمر , پارکینسون و پارکینسون کمک کند . مغز دارای برخی پتانسیل‌های خود ترمیمی است که بازسازی برخی از جمعیت‌های عصبی زندگی در شکنج دندانه‌ای , یک ناحیه کورتکس ساده که بخشی از سیستم مغز کارکردی بزرگ‌تر کنترل یادگیری و حافظه است . این فرآیند به عنوان نورون زایی شناخته می‌شود .
تحقیقات جدید که توسط دانشمندان در دانشگاه ساوت ولز انجام شده‌است , دریافته است که نورون زایی , مکانیزم خود ترمیمی مغز بزرگسالان , می‌تواند به حفظ عملکرد مغز در بیماری‌های نورودژنراتیو مانند آلزایمر , پروتئین یا پارکینسون کمک کند .

منبع سایت علم روز

گروه بین‌المللی محققان از ۶۸ بیمار مبتلا به بیماری Creutzfeldt - یاکوب ، ۱۴ بیمار مبتلا به بیماری Creutzfeldt ژنتیکی ، چهار بیمار مبتلا به بیماری‌های قلبی عروقی ، ۵۰ بیمار مبتلا به بیماری‌های عصبی عصبی ، ۵۰ بیمار مبتلا به بیماری‌های عصبی عصبی و ۵۲ فرد سالم استفاده کردند .
آزمایشگاه سوتو از یک سنجش amplification misfolding protein استفاده کرد که در آزمایشگاه ابداع شد، که شبیه فرآیند تکرار prion در آزمایشگاه بود که در بیماری prion رخ می‌دهد . پروتیین‌های misfolded prion در ادرار ۱۳ نفر از ۱۴ بیمار مبتلا به بیماری Creutzfeldt - ژاکوب یافت شدند . تنها بیماری که ادرار او منفی بود ، درمان تجربی of polysulfate را مستقیما ً به مغز منتقل کرده بود . هیچ misfolded prion در ادرار سایر موضوعات مورد مطالعه ، از جمله بیمارانی که مبتلا به بیماری Creutzfeldt - ژاکوب بودند ، تشخیص داده نشد .
" چه چیزی ممکن است کم‌تر از تشخیص این بیماری در ادرار باشد ؟ این حقیقت که ما توانستیم تنها نوع بیماری Creutzfeldt - ژاکوب را در ادرار شناسایی کنیم ، بسیار مهم است . این امر می‌تواند منجر به توسعه فن‌آوری تجاری برای تشخیص و تعیین ایمنی محصولات خونی و مجاری ادراری شود .
براساس گزارش سازمان بهداشت جهانی ( WHO ) ، بیماری Creutzfeldt - ژاکوب در مقایسه با بیماری sporadic - جاکوب با سن متوسط ۶۸ سالگی به سن ۲۸ سالگی مبتلا است . اغلب بیماران پس از تشخیص هر دو شکل ، کم‌تر از یک سال قبل از مرگ زندگی می‌کنند .
تا دوم ژوئن ۲۰۱۴ ، ۱۷۷ نفر از ۲۲۹ نفر در جهان با بیماری Creutzfeldt - از انگلستان بودند . یک مطالعه در سال ۲۰۱۳ منتشر شده در مجله پزشکی بریتانیا تخمین زده‌است که حدود ۳۰۰۰۰ نفر در انگلستان ممکن است حامل نوع متفاوت این بیماری باشند .
جیمز دبلیو ، نویسنده همکارش ، می‌گوید : " این مطالعه برای اولین بار ، تشخیص پروتئین prion غیر عادی در ادرار بیماران مبتلا به بیماری Creutzfeldt - ژاکوب را با استفاده از تکنیک تقویت پروتیین misfolding ، دکتر کلادیو Soto بیان می‌کند . " Ironside ، FMedSci ، FRSE ، پروفسور of بالینی در واحد تحقیقات و نظارت ملی در دانشگاه ادینبرگ این پتانسیل را دارد که می‌تواند برای تشخیص بیماری highly - ژاکوب و به طور بالقوه به عنوان ابزاری برای غربالگری بیماری Creutzfeldt - یاکوب در افراد asymptomatic مورد استفاده قرار گیرد که موضوع مورد علاقه فعلی در بریتانیا است ."
آزمایش بینی برای تشخیص بیماری Creutzfeldt - ژاکوب
مبدا :
موسسه ملی بهداشت و بیماری‌های عفونی
خلاصه :
با توجه به مطالعه ، یک تست برس بینی می‌تواند به سرعت و به دقت بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( CJD ) ، یک اختلال عصبی کشنده و کشنده را تشخیص دهد . CJD یک بیماری prion است . این بیماری‌ها از زمانی نشات می‌گیرند که به دلایلی که به طور کامل شناخته‌نشده اند ، معمولا ً مولکول‌های پروتئینی بی‌ضرر غیر عادی شده و در خوشه گردهم می‌آیند . بیماری‌های prion بر حیوانات و انسان‌ها تاثیر می‌گذارند . بیماری‌های prion انسانی شامل variant ، خانوادگی و CJD پراکنده هستند . رایج‌ترین شکل ، CJD پراکنده ، سالانه حدود ۱ میلیون نفر در سراسر جهان را تحت‌تاثیر قرار می‌دهد .
با توجه به مطالعه‌ای که توسط موسسه ملی بهداشت و همکاران ایتالیایی آن‌ها انجام شده‌است ، یک تست برس بینی می‌تواند به سرعت و به دقت تشخیص بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( CJD ) ، یک اختلال عصبی کشنده و کشنده را تشخیص دهد .

منبع سایت علم روز

در مطالعه جدیدی که در مرزه‌ای ژورنال در مغز و اعصاب منتشر شد , گروهی از محققان به رهبری دانشگاه ساری یک پروتئین سرکش را در اسکلروز متعدد معرفی کردند که به سیستم عصبی مرکزی بدن حمله می‌کند . محققان بر این باورند که این یافته می‌تواند راه را برای درک بهتر بیماری مولتیپل اسکلروزیس و درمان‌های جدید علیه بیماری‌های نورودژنراتیو هموار کند .
دانشمندان قبلا ً مشخص کرده‌اند که پروتئین‌های ناخواسته سبب آسیب مغزی در دیگر بیماری‌های مغز مانند آلزایمر , پارکینسون و آلزایمر - ژاکوب می‌شوند .
در این مطالعه , دانشمندان دانشگاه سوری , دانشگاه علوم پزشکی تگزاس و لابراتوارهای دندان‌پزشکی , مولکول‌های منحصر به فردی بنام آنتی‌بادی‌ها را تولید کردند تا علیه این پروتئین‌های سرکش بجنگند . آن‌ها کشف کردند که این آنتی‌بادی‌ها می‌توانند پروتئین‌های پیش‌ساز را در بیماری آلزایمر - ژاکوب و همچنین مولکول‌های اضافی مرتبط با بیماری‌های نورودژنراتیو دیگر تشخیص دهند .
سپس آنتی‌بادی موجود در بافت مغز و ستون فقرات بیماران مبتلا به مولتیپل اسکلروزیس مورد بررسی قرار گرفت . دانشمندان نتیجه گرفتند که ممکن است مولتیپل اسکلروزیس توسط پروتئینی ایجاد شود که برای همیشه یک حالت سرکش را به کار می‌گیرد .
دکتر مراد خواجه از دانشگاه ساری گفت : " مولتیپل اسکلروزیس یک مشکل اساسی بهداشتی است که کیفیت زندگی بسیاری از افراد را تحت‌تاثیر قرار می‌دهد. "
" کشف ما یک روش جدید و جایگزین برای انجام تحقیقات در این زمینه برای اولین بار , تشخیص یک پیوند روشن با دیگر بیماری‌های نورودژنراتیو مطرح می‌کند . این نتایج در تعریف مجدد ساختار مولکولی و سلولی این بیماری‌ها مهم هستند و یک نقطه عطف مهم در جستجو برای آزمایش آزمایشگاهی و درمان موثر است . "
یکی از مولفین ارشد , دکتر مونیک دیوید از موسسه تحقیقات ما , می‌گوید : " تحقیقات ما نشان می‌دهد که پروتئین‌های احمق ساختار مشترکی دارند و ممکن است مکانیسم‌های بیماری‌زایی مشابهی را به اشتراک بگذارند . این مطالعه به طور مداوم و مداوم وجود پروتئین‌های شکل غیرطبیعی را به اسکلروز متعدد متصل می‌کند . "
پروتئین این پروتئین در ادرار بیماران مبتلا به بیماری مالتیپل اسکلروزیس مشاهده شد .
منبع :
مرکز علوم پزشکی تگزاس در هوستون
خلاصه :
این پروتئین در ادرار بیماران مبتلا به بیماری آلزایمر تشخیص داده می‌شود . ~~~ این پروتئین در ادرار بیماران مبتلا به این بیماری دیده می‌شود . بیماری جاکوب - ژاکوب در انسان و انسفالوپاتی اسفنجی شکل گاوی در حیوانات - که به بیماری جنون گاوی موسوم است - بیماری‌های نورودژنراتیو کشنده هستند . در حال حاضر هیچ ابزار غیرتهاجمی برای تشخیص بیماری وجود ندارد و هیچ درمانی وجود ندارد .
این پروتئین در ادرار بیماران مبتلا به این بیماری که توسط محققان دانشگاه علوم پزشکی تگزاس در مرکز علوم پزشکی تگزاس در هیوستون قرار دارد , شناخته شده‌است .
نتایج حاصل از مطالعه بین‌المللی , به رهبری کلودیو سوتو , استاد نورولوژی ( عصب‌شناسی ) در دانشکده پزشکی جندی‌شاپور اهواز , به چاپ خواهد رسید .
بیماری جاکوب - ژاکوب در انسان و انسفالوپاتی اسفنجی شکل گاوی در حیوانات - که به بیماری جنون گاوی موسوم است - بیماری‌های نورودژنراتیو کشنده هستند . در حال حاضر هیچ ابزار غیرتهاجمی برای تشخیص بیماری وجود ندارد و هیچ درمانی وجود ندارد .
بیماری جاکوب - ژاکوب در هر سال در سراسر دنیا اتفاق می‌افتد . شکل واریانت یک بیماری جدید است که در افراد مبتلا به جنون گاوی شکل می‌گیرد و یا در مورد سه بیمار در انگلستان , انتقال خون از اهدا کنندگان آلوده بدون علامت دریافت کرده‌است .

منبع سایت علم روز

نویسنده اول در مقاله " کنترل کیفیت فضای مبتنی بر کیفیت را نادیده می‌گیرد و محدودیت‌های مبتنی بر سلول را برای ترویج curing prion " ، که اکنون در موسسه ماکس پلانک برای بیوشیمی در مونیخ است، نادیده می‌گیرد . دیگر نویسندگان ، " مگان Hochstrasser " ( Megan Hochstrasser ) هستند که در حال حاضر در دانشگاه کالیفرنیا ، برکلی و Christine Langlois از دانشگاه براون هستند.
موسسه ملی بهداشت به R۰۱ GM۰۶۹۸۰۲۰۰۱ ، F۳۱ AG۰۳۴۷۵۴ و F۳۱ GM۰۹۹۳۸۳ بودجه این تحقیق را تامین کرده‌است .
برای انجام کار خود در داخل سلول‌ها ، پروتئین‌ها باید به شکل‌های خاص تبدیل شوند . سلول‌ها مکانیزم‌های کنترل کیفیت دارند که معمولا ً پروتئین‌ها را از misfolding حفظ می‌کنند . با این حال ، تحت برخی تنش‌های زیست‌محیطی ، این مکانیزم‌های فرو می‌ریزند و پروتئین‌ها این کار را انجام می‌دهند و گاهی اوقات amyloids تشکیل می‌دهند .
سلول‌ها با ساخت پروتئین‌های ویژه‌ای که به پروتئین‌های شوک حرارتی معروف هستند ، به استرس محیطی پاسخ می‌دهند ، که به جلوگیری از misfolding پروتیین معروف هستند .
Serio و her می‌خواستند بدانند که آیا پروتئین‌های انتقال حرارت خاص می‌توانند باعث شوند که amyloids به حالت عادی برگردد . برای رسیدن به این هدف ، تیم سلول‌های مخمر را مورد مطالعه قرار داد که به نظر می‌رسید قادر به پاک کردن خود از the amyloid پروتیین prion نیستند.
محققان در حال آزمایش یک پروتئین ناشی از گرما در یک زمان در تلاش برای مشخص کردن کدام یک از پروتئین‌های ویژه‌ای برای پاک‌سازی the بودند . او گفت که با این حال ، نتایج weren't منطقی هستند .
بنابراین او و Klaips تصمیم گرفتند که با قرار دادن آن‌ها در معرض دماهای بالا - - مانند ۱۰۴ F - - و اجازه دهید که سلول‌ها به طور طبیعی عمل کنند .
در نتیجه ، سلول‌ها یک باتری از پروتئین‌های شوک حرارتی ایجاد کردند . محققان در یک مرحله خاص از چرخه تولید مثل cell's یافته شدند ، مخمر می‌توانست سنگ of را به شکل غیر - پروتیین تبدیل کند .
سلول‌های Yeast با جوانه زدن تکثیر می‌شوند . سلول مادر یک تکه از خودش را به یک سلول دختر کوچک‌تر تقسیم می‌کند که آن را از هم جدا می‌کند و بعد بزرگ می‌شود .
محققان در مخمر استرس زده یافتند ، درست زمانی که دختر شکل‌گرفته بود ، سلول مادر بیشتر پروتیین‌های شوک حرارتی به نام chaperones را حفظ کرد به خصوص Hsp - ۱۰۴ . در نتیجه ، مادر غلظت بالایی از Hsp - ۱۰۴ داشت ، چون کمی از پروتئین با دختر به اشتراک گذاشته شد .
سلول‌های مادر " درمان " خود را از the Sup۳۵ به پایان رساندند ، اگرچه دختران نتوانستند . میزان درمان با غلظت of - ۱۰۴ در سلول ، و دمای بالاتر the - ۱۰۴ که سلول‌ها داشتند هم‌بسته بود .
Serio گفت که Hsp - ۱۰۴ پروتئین را در the می‌گیرد و refolds می‌کند . اما او و همکارانش متوجه شدند که تنها القای سطح بالای Hsp - ۱۰۴ در سلول‌ها به خودی خود ، پروتیین amyloid را به شکل غیر - تغییر نمی‌دهد .
او گفت : " واضح است که پروتئین‌های شوک حرارتی به طریقی هم‌کاری می‌کنند که ما درک می‌کنیم . "
او گفت که پس از این که نسخه forming از این پروتئین به طور اتوماتیک بد نیست . ممکن است این شکل تحت برخی شرایط محیطی خوب باشد ، در حالی که فرم غیر تجمعی در زیر برخی شرایط خوب است .
او گفت که حتی در انسان‌ها ، amyloid از یک پروتیین می‌تواند مفید باشد . پروتئین‌های amyloid با تجمع هورمون و ذخیره هورمون در ارتباط هستند .
برای پاک کردن amyloid از سلول‌های مخمر ، این آزمایش‌ها باعث شد که سلول‌ها به پروتیین‌های مختلف تبدیل شوند .
اکنون Serio می‌خواهد سیستم حداقل لازم برای پاک‌سازی amyloids از یک سلول را مشخص کند . او گفت که دانستن این مساله ممکن است به توسعه درمان‌های دارویی برای بیماری‌های مربوط به amyloid کمک کند .
sclerosis چندگانه : اولین مدرک از یک پروتیین سرکش
مبدا :
دانشگاه ساری
خلاصه :
پروتیین rogue در sclerosis چندگانه شناسایی شده‌است که به سیستم عصبی مرکزی body's حمله می‌کند . محققان بر این باورند که برای اولین بار ، محققان بر این باورند که این یافته می‌تواند راه را برای درک بهتر of چندگانه و درمان‌های نوین مقابله با بیماری‌های قلبی هموار سازد .

منبع سایت علم روز