برای این مطالعه ، پنج گوزن به واکسن داده شد ؛ شش نفر دیگر نیز از دارونما استفاده کردند . تمام گوزن‌ها در معرض بافت مغزی آلوده به prion قرار داشتند ؛ آن‌ها همچنین در کنار هم قرار گرفتند و در فعالیت‌های گروهی مشابه افراد وحشی درگیر شدند . دانشمندان می‌گویند که این موضوع آن‌ها را در معرض قرار گرفتن در معرض the عفونی قرار داده‌است . حیواناتی که این واکسن را دریافت کرده‌اند در طی ۱۱ ماه به هشت نفر افزایش یافت تا اینکه آنتی‌بادی ایمنی کلیدی در خون ، بزاق و مدفوع یافت شد . گوزن‌ها نیز هر روز برای علائم بیماری مورد نظارت قرار گرفتند و محققان در هر سه ماه tonsils و بافت معده حیوانات را برای یافتن نشانه‌هایی از عفونت cwd انجام دادند .
در عرض دو سال ، همه گوزن‌های که از دارونما استفاده کرده بودند، cwd تولید کرده بودند. چهار گوزن که واکسن واقعی را به آن‌ها دادند مدت زیادی طول کشید تا عفونت ایجاد شود - و پنجمین حیوان همچنان آزاد باقی می‌ماند .
Wisniewski و تیم او با استفاده از باکتری سالمونلا ، که به آسانی وارد روده می‌شوند و شایع‌ترین حالت آلودگی طبیعی مصرف می‌کنند که مصرف مواد غذایی آلوده به prion و مدفوع را مصرف می‌کند . برای تهیه واکسن ، این تیم یک پروتیین prion - مانند را وارد ژنوم یک باکتری ضعیف‌شده یا دیگر در باکتری سالمونلا وارد کرد . این امر ، سالمونلا را مهندسی کرد تا واکنش ایمنی را در قلب ایجاد کند و آنتی‌بادی ضد prion تولید کند .
فرناندو Goni ، محقق تحقیقات پیشرو در دانشگاه NYU می‌گوید : " اگرچه آزمایش‌ها ضد - ما در موش‌ها و گوزن‌ها موفق بوده‌است ، ما پیش‌بینی می‌کنیم که این روش و مفهوم می‌تواند به یک روش گسترده برای پیش‌گیری از آن تبدیل شود ، اما به طور بالقوه درمان بسیاری از بیماری‌ها را ممکن می‌سازد ."
Yeast اولین سلول‌های شناخته‌شده برای درمان themselves هستند .
مبدا :
دانشگاه آریزونا
خلاصه :
سلول‌های Yeast گاهی می‌توانند پروتیین misfolding و clumping مرتبط با بیماری‌هایی مثل Alzheimer's را معکوس کنند . این یافته با این ایده متناقض است که زمانی که پروتیین‌های prion به شکل سنگ تبدیل شدند ، تغییر برگشت‌ناپذیر است . در انسان‌ها ، چنین توده‌هایی به نام amyloids ، با بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Huntington's و Parkinson's مرتبط هستند .
با توجه به تحقیقات جدید از دانشگاه آریزونا ، گاهی اوقات سلول‌های Yeast می‌توانند پروتیین misfolding و clumping مرتبط با بیماری‌هایی مثل Alzheimer's را معکوس کنند .
یافته جدید با این ایده متناقض است که زمانی که پروتیین‌های prion به شکل سنگ تبدیل شدند ، تغییر برگشت‌ناپذیر است .
Tricia Serio ، پروفسور UA و رئیس دپارتمان بیولوژی مولکولی و سلولی ، گفت : " It's معتقد بود که وقتی این توده‌های ها بوجود آیند ، نمی‌توانند از شر آن‌ها خلاص شوند . سلول‌ها می‌توانند خود را از این سنگ جمع کنند ."
prions ها proteins هستند که تبدیل به شکلی می‌شوند که همسایگان خود را تحریک به تغییر می‌کند. در این شکل جدید ، خوشه پروتئین‌ها . سنگ دانه‌ها که amyloids نامیده می‌شوند با بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Huntington's و Parkinson's مرتبط هستند .
Serio ، نویسنده ارشد این روزنامه ، در روز ۹ دسامبر در مجله دسترسی آزاد " eLife " ، گفت : " پروتئین prion مانند دکتر Jekyll و آقای هاید به نظر می‌رسد .
برای مخمر ، داشتن انبوه of کشنده نیست . Serio و شاگردانش amyloid را در معرض amyloid قرار می‌دهند که شامل سلول‌های baker's of به ۱۰۴ فارنهایت ( ۴۰ درجه سانتی گراد ) ، دمایی است که تب بالایی در انسان ایجاد می‌کند . هنگامی که در معرض آن محیط قرار گرفت ، سلول‌ها یک واکنش استرسی را فعال کردند که پروتئین‌های clumping را به شکل غیر - تغییر داد .
Serio گفت که این یافته نشان می‌دهد که واکنش‌های فشار مصنوعی به طور مصنوعی ممکن است یک روز به توسعه درمان بیماری‌های مرتبط با misfolded prion proteins کمک کند .
او گفت : " مردم می‌کوشند تا داروها را توسعه دهند که به طور مصنوعی واکنش‌های استرس را القا کند .

منبع سایت علم روز

ساختار تغییر یافته Hsp۱۰۴N به شدت این مکانیسم معمولی را مختل می‌کند و توانایی آن برای شکستن Sup۳۵ و دیگر prions را تحت‌تاثیر قرار می‌دهد . sweeny خاطرنشان می‌کند : " Hsp۱۰۴ از طریق پمپ کردن آن‌ها از طریق کانال مرکزی خود ، پروتئین‌های انفرادی را از طریق کانال مرکزی خود استخراج می‌کند و چگونگی حل آن‌ها را درک می‌کند . دامنه N - ترمینال of به آنزیم اجازه می‌دهد تا به روشی more عمل کند که انحلال the yeast Sup۳۵ پایدار را ممکن می‌سازد .
این بینش جدید در مورد نحوه کار Hsp۱۰۴ ، محدوده‌ای از جهت‌های تحقیقاتی جدید را باز می‌کند : " ما به سطح جدیدی از درک رسیده‌ایم که به طراحی و مهندسی آنزیم کمک می‌کند تا بهتر با پروتیین‌های انسان کار کند که باعث بروز مشکلاتی در بیماری می‌شوند " . سطح تفکیک ساختاری ما تنها حدود ۷ یا ۸ angstroms در لحظه است و we'd مایل به رسیدن به سطح اتمی است . هدف دیگر مهندسی حوزه N - پایانه برای کار بهتر در برابر پروتیین‌های بیماری انسان است . قبل از این مقاله ، ما حتی فکر کردیم این کار را انجام دهیم چون حوزه مهم تلقی نمی‌شد . That's یکی از یافته‌های کلیدی این مطالعه است."
اولین واکسن موفق علیه گاو دیوانه مانند هدر دادن بیماری در گوزن‌ها
مبدا :
مرکز پزشکی دانشگاه نیویورک / دانشکده پزشکی دانشگاه نیویورک
خلاصه :
محققان می‌گویند که یک واکسیناسیون برای مبارزه با یک سندرم پیش از مغز ، تلف کردن بین گوزن‌ها و دیگر حیوانات ، ممکن است قول دو جبهه دیگر را بگیرد : محافظت از احشام در ایالات‌متحده در برابر ابتلا به این بیماری و جلوگیری از عفونت‌های مشابه مغز در انسان‌ها .
محققان در مرکز پزشکی دانشگاه NYU و جاه‌ای دیگر می‌گویند که واکسیناسیون برای مبارزه با یک سندرم پیش روی مغز و هدر دادن حیوانات در بین گوزن‌ها و حیوانات دیگر ممکن است قول دو جبهه دیگر را بگیرد : حفاظت از احشام در ایالات‌متحده از ابتلا به این بیماری و جلوگیری از عفونت‌های مشابه مغز در انسان‌ها .
این مطالعه که قرار است در ۲۱ دسامبر در واکسن به صورت آنلاین منتشر شود ، یک نقطه عطف علمی است : اولین واکسن موفق گوزن در برابر بیماری‌های مزمن ( cwd ) ، یک اختلال مغز کشنده که براثر proteins عفونی شایع به نام prions ایجاد شده‌است . prions با تبدیل پروتیین‌های سالم به یک وضعیت بیماری تکثیر می‌شوند .
به همان اندازه مهم ، محققان می‌گویند که این مطالعه ممکن است به بیماری‌های انسان مانند بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ، kuru ، بیخوابی خانوادگی ، و متغیر sensitive protease حساس باشد . برخی مطالعات همچنین دارای عفونت‌های prion مانند عفونت‌های like با بیماری Alzheimer's هستند .
دکتر توماس Wisniewski ، بازرس ارشد تحقیقات و عصب‌شناسی دانشگاه نیویورک ، می‌گوید : " اکنون که ما کشف کرده‌ایم که پیش‌گیری از عفونت prion در حیوانات امکان پذیر است ، it's احتمالا ً در انسان‌ها ممکن است . "
cwd afflicts به اندازه ۱۰۰ درصد جمعیت گوزن‌های شمالی و همچنین تعداد زیادی of دیگر که در دشت‌ها و جنگل‌های نیم‌کره شمالی ساکن هستند، از جمله گوزن وحشی ، گوزن شمالی ، گوزن شمالی و گوزن شمالی . نگرانی فزاینده‌ای در میان دانشمندان وجود دارد که cwd ممکن است به دام‌ها در مناطق مشابه ، به ویژه گاو ، جریان اصلی زندگی برای اقتصاد آمریکا ، به گونه‌ای که بیماری جنون گاوی ، یا بیماری جنون گاوی ، که تقریبا ً دو دهه پیش در بریتانیا شیوع یافته بود ، گسترش یابد .
طبق گفته دکتر Wisniewski و تیم تحقیقاتی او ، اگر آزمایش‌ها بیشتر واکسن موفقیت‌آمیز باشد ، تعداد نسبتا ً کمی از حیوانات ( کم‌تر از ۱۰ درصد ) می‌توانند به ایجاد مصونیت گله تبدیل شوند ، که در آن انتقال بیماری در یک گروه بسیار بزرگ‌تر متوقف می‌شود .

منبع سایت علم روز

کشف اسرار یک پروتئین در حال انحلال
منبع :
دانشکده پزشکی دانشگاه پنسیلوانیا
خلاصه :
پروتئین‌هایی به نام پروتئین‌های شوک حرارتی به پروتئین‌های بازتاخوردگی کمک می‌کنند که زمانی غیر فعال و کپه‌ای هستند که باعث اختلالاتی نظیر بیماری پارکینسون , اسکلروز جانبی آمیوتروفیک و آلزایمر می‌شود . محققان در حال توسعه روش‌هایی برای پیدا کردن یک پروتئین از این قبیل پروتئین‌ها هستند - - پروتئینی که مخمر نامیده می‌شود - - برای بهبود خواص درمانی آن .
پروتئین‌هایی به نام پروتئین‌های شوک حرارتی به پروتئین‌های بازتاخوردگی کمک می‌کنند که زمانی غیر فعال و کپه‌ای هستند که باعث اختلالاتی نظیر بیماری پارکینسون , اسکلروز جانبی آمیوتروفیک و آلزایمر می‌شود . جیمز کوتاه‌تر , دکترا , استادیار بیوشیمی و بیوفیزیک , در دانشکده پزشکی دانشگاه پنسیلوانیا در حال توسعه روش‌هایی برای به دست آوردن یک پروتئین است - - یک پروتئین مخمر بنام پروتئین - - برای بهبود خواص درمانی آن .
اما آگاهی دقیق از سازوکارهایی که برای رفع این پروتئین‌ها تلاش می‌کند , کمبود پروتئین‌ها است . در حال حاضر , کوتاه‌تر و همکارانش متوجه شده‌اند که بخشی که قبلا ً نادیده گرفته شده‌بود , بخشی از ساختار نیافته , ناحیه n - ترمینال ( که در یک انتهای مولکول قرار گرفته بود ) , یکی از بازیگران اصلی در توان‌های تفکیک پروتئین می‌باشد . کار آن‌ها در سلول مولکولی منتشر شد .
کوتاه‌تر می‌گوید : " ما به طور بی‌سابقه‌ای این مکانیزم را تعریف کرده‌ایم که توسط آن دولت سوبسترای طبیعی خود را منحل می‌کند . " " ما متوجه شدیم که دمین n - terminal server به این آنزیم اجازه می‌دهد تا به روشی عمل کند که از هم بپاشد . آن‌ها پروتئین‌های عفونی هستند که سبب بیماری در انسان می‌شوند اما می‌توانند در مخمر مفید باشند .
در حالی که در اکثریت قریب به اتفاق ارگانیسم‌های کم پیچیده روی کره زمین یافت می‌شود , به نوعی در تکامل شکل‌های پایین‌تر زندگی به حیوانات پیچیده و انسان‌ها از دست رفته‌است . کوتاه‌تر می‌گوید : " از بسیاری جهات گیج‌کننده است . " " ما نمی‌دانیم چرا از دست دادیم . اما این می‌تواند در یک محیط درمانی مفید باشد زیرا ما می‌توانیم فعالیتی را به آن اضافه کنیم که انسان‌ها واقعا ً ندارند : توانایی حل سریع و رفع مشکل . " پیش‌تر , کوتاه‌تر و همکارانش مجموعه‌ای از پروتئین‌های شوک حرارتی انسانی را تعریف کردند که می‌توانند به آرامی حل شوند .
اگر چه کاره‌ای قبلی توسط کوتاه‌تر و بقیه نشان داده بودند که بخش میانی بخش میانی برای فعالیت در حال تفرق بسیار مهم است , ولی دامنه n - ترمینال نسبتا ً بی‌اهمیت است . یکی از دانشجویان تحصیلات تکمیلی در آزمایشگاه کوتاه‌تر که در حال حاضر دکتری در موسسه فن‌آوری ماساچوست است می‌گوید : " محققان فکر کرده بودند که این یک حوزه پیچیده‌تر است . " " ما در این مقاله نشان می‌دهیم که زمانی که شما یک دسته پروتئینی بسیار مشکل را برای شکستن تشکیل می‌دهید , مانند آن‌هایی که در حوزه بیماری‌های نورودژنراتیو دیده می‌شوند , واقعا ً مهم می‌شود . "
برای بررسی نقش ناحیه انتهایی n - ترمینال با حذف آن از آنزیم و آزمون آن تحت شرایط مختلف , از پراکندگی اشعه ایکس با زاویه کوچک استفاده شد . در این پژوهش , با استفاده از روش تحلیل عاملی , روایی و پایایی آن مورد تایید قرار گرفت . پژوهشگران همچنین اظهار داشته‌اند که با قطع اتصال سر و دم که این پروتئین را به هم متصل می‌کند , این امر نیز قادر به انجام آن نیست . این ماده قادر است توده‌های نامنظم پروتئینی را منحل کند, اما با توجه به افزایش پایداری, این تجمعات را شکست دهد .
این شاتل به شکل لوله‌ای کوتاه و شش‌ضلعی شکل می‌گیرد - مانند یک پمپ موجی که از طریق کانال مرکزی آن را پرتاب می‌کند . atp , مولکول انرژی سلول سوختی است که پمپ را پر می‌کند .

منبع سایت علم روز

برای به حداقل رساندن خطر قرار گرفتن در معرض خطر قرار گرفتن در معرض خطر ، CDC توصیه می‌کند که مردم از خوردن گوشت گوزن و گوزن شمالی که بیمار به نظر می‌رسند اجتناب کنند . شکارچیان که گوزن نر را در یک منطقه تحت‌تاثیر قرار می‌دهند ، باید دستکش به دست کرده و کنترل مغز و بافت‌های طناب نخاعی را به حداقل برسانند .
وی در گام بعدی گفت : " این تحقیق در شرایط آزمایشگاهی در آزمایشگاه انجام شد . ما اکنون تحقیقات را در زمینه آلودگی محیط‌زیست انجام می‌دهیم ."
مکانیسم احتمالی underpinning Alzheimer's و Parkinson's
مبدا :
موسسه تحقیقاتی Scripps
خلاصه :
دانشمندان برای اولین بار یک مکانیزم کشتن را کشف کردند که می‌تواند شامل گستره‌ای از پیچیده‌ترین بیماری‌های دامی نظیر as ، Parkinson's و ALS باشد . مطالعه جدید مکانیزم سمیت یک فرم misfolded از پروتئین را نشان داد که زمینه‌ساز بیماری‌های prion مانند بیماری جنون گاوی ( بیماری جنون گاوی ) و معادل انسانی آن یعنی بیماری Creutzfeldt - ژاکوب است.
دانشمندان دانشگاه فلوریدا از موسسه تحقیقات Scripps ( TSRI ) برای اولین بار مکانیسم کشتار را کشف کردند که می‌تواند شامل گستره‌ای از پیچیده‌ترین بیماری‌های دامی نظیر Alzheimer's ، Parkinson's و ALS باشد .
مطالعه جدید که اخیرا ً در ژورنال مغز منتشر شد ، مکانیسم سمیت یک فرم misfolded از پروتیین را آشکار کرد که زمینه‌ساز بیماری‌های prion مانند بیماری جنون گاوی ( " بیماری جنون گاوی " ) و معادل انسانی آن ، - ژاکوب بود.
کورین Lasmezas ، یک پروفسور TSRI که این مطالعه را رهبری می‌کرد ، گفت : " مطالعه ما حاکی از مکانیزم جدیدی از مرگ نورونی است که در بیماری آلزایمر زودهنگام دخیل بوده‌اند . در مطالعه ما ، نورون‌های بیمار در فرهنگ و در یک مدل حیوانات ، علی‌رغم تداوم حضور پروتیین misfolded سمی ، به طور کامل توسط درمان نجات داده شدند . این کار ، استراتژی‌های درمانی برای بیماری‌های prion - - و احتمالا ً دیگر بیماری‌های misfolding مانند as را نشان می‌دهد ."
شکست و نجات سلول‌های مغز
در مطالعه جدید ، دانشمندان از فرم misfolded پروتیین بیماری prion به نام TPrP استفاده کردند که مدلی که قبلا ً توسعه داده بودند، برای مطالعه misfolded ناشی از پروتیین در آزمایشگاه . ؟ پروتئین‌ها یکی از علل شایع گروه بیماری‌هایی شامل prion ، Alzheimer's ، بیماری‌های Parkinson's ، ALS و شرایط دیگر هستند .
محققان با استفاده از تکنیک‌های بیوشیمیایی ، نشان دادند که TPrP با استفاده از NAD + + ( nicotinamide adenine dinucleotide ) مرگ نورون‌ها را به شدت کاهش می‌دهد - - متابولیت های شناخته‌شده به عنوان a که در همه سلول‌ها رایج بوده و برای تولید انرژی و homeostasis سلولی ضروری است .
بازیابی NAD عامل حیاتی برای نجات نورون‌ها در معرض آسیب TPrP می‌باشد . حتی زمانی که سه روز پس از نوردهی TPrP اضافه شد ، تزریق of + در عرض چند ساعت سرنوشت نورون‌هایی که محکوم به نابودی بودند ، معکوس شد .
Lasmezas گفت : " مطالعه ما برای اولین بار نشان می‌دهد که شکست of + متابولیسم علت از دست رفتن نورونی است که پس از قرار گرفتن در معرض پروتیین misfolded قرار دارد . "
از دست دادن NAD + نیز triggers - - روشی که سلول‌های خود را از مواد آسیب‌دیده مانند پروتیین‌های misfolded - - و آپوپتوز ، یا مرگ سلول برنامه‌ریزی‌شده ، آخرین محل سلول هنگامی که همه چیز به اشتباه می‌رود ، رها می‌کنند . با این حال ، محققان نشان دادند که این مکانیزم ، مرگ نورون‌ها را آغاز نمی‌کنند .
Staff ژو ، نخستین مولف این مطالعه ، گفت : " ما نشان می‌دهیم که مرگ و مرگ سلولی برنامه‌ریزی‌شده یا برنامه‌ریزی‌شده ، بازیگران اصلی در آبشار مرگ نیستند . این تنها چیزی است که توسط NAD + از بین رفته‌است - - این سلول نمی‌تواند بدون آن دوام بیاورد ."
Lasmezas خاطر نشان کرد که از دست دادن NAD + نشان‌دهنده برخی از بیماری‌های دامی دیگر مانند Parkinson's است که در آن NAD + تخلیه می‌تواند نقشی در شکست میتوکندری ایفا کند .

منبع سایت علم روز

چند سال پیش , محققان زیست فن‌آوری یک مولکول پروتئین منفرد را بررسی کردند تا بررسی کنند که چگونه به تنهایی عمل می‌کند . اما در تعامل بین مولکول‌های مهم در بیماری است . برای بیشتر شدن سفر در امتداد جاده به سمت توسعه احتمالی درمان‌های احتمالی , در حال حاضر او و همکارانش تعامل دو مولکول را بررسی کرده‌اند . در مقایسه با تک مولکول‌های منفرد , که در آن‌ها ساختارهای نادرست زیاد طول نکشید , دو مولکول با هم کنش متقابل داشتند که پایدارتر از یک مولکول درست بودند . این گروه از موچین لیزری حساس برای دستکاری پروتئین‌ها و مشاهده حرکات میکروسکوپی مولکول‌ها به عنوان تغییر شکل استفاده کرد .
جدیدترین کشف آن‌ها پنجره‌ای جدید بر روی مکانیزم‌های میکروسکوپی حاکم بر پروتئین‌ها ایجاد می‌کند . او می‌گوید , " کار ما بهتر از یک گام در حل یک راز بزرگ است که هنوز هم تقریبا ً دو سال پس از دریافت جایزه نوبل برای این فرضیه است . "
گیاهان چمنی می‌توانند بیماری‌های عفونی را منتقل کنند
منبع :
مرکز علوم پزشکی تگزاس در هوستون
خلاصه :
بنا به گفته محققان , گیاهان چمنی می‌توانند جذب , جذب و انتقال بیماری‌های عفونی شوند . عوامل عفونی مبتنی بر پروتئین مسئول گروهی از بیماری‌ها به نام انسفالوپاتی اسفنجی شکل قابل انتقال هستند که شامل بیماری جنون گاوی ( بیماری جنون گاوی ) در گاو , گوسفند , بیماری و بیماری مزمن در گوزن , گوزن شمالی و گوزن است . همه اینها بیماری‌های مغزی کشنده با دوره‌های انکوباسیون هستند .
به گفته محققان دانشگاه علوم پزشکی تگزاس در هیوستون , گیاهان چمنی می‌توانند جذب , جذب و انتقال بیماری‌های عفونی شوند . این تحقیق در آخرین شماره گزارش‌های سلولی به صورت آنلاین منتشر شده‌است .
عوامل عفونی مبتنی بر پروتئین مسئول گروهی از بیماری‌ها به نام انسفالوپاتی اسفنجی شکل قابل انتقال هستند که شامل بیماری جنون گاوی ( بیماری جنون گاوی ) در گاو , گوسفند , بیماری و بیماری مزمن در گوزن , گوزن شمالی و گوزن است . همه اینها بیماری‌های مغزی کشنده با دوره‌های انکوباسیون هستند .
بنا به گفته مرکز کنترل و پیش‌گیری بیماری‌ها ( مرکز کنترل بیماری‌ها ) , که اولین بار در اواخر دهه ۱۹۸۰ در آهو در کلرادو تشخیص داده شد , با توجه به مراکز کنترل و پیش‌گیری از بیماری‌ها , از جمله شهرستان‌های آل پاسو و تگزاس در تگزاس . این بیماری در شمال شرقی کلرادو و در جنوب شرقی وایومینگ نام دارد . تیم سوتو خواست بداند که چرا .
نویسنده این کتاب , کلودیو سوتو , استاد عصب‌شناسی در مدرسه علوم پزشکی و مدیر مدرسه پزشکی جورج و سینتیا w . مرکز بیماری‌های آلزایمر و بیماری‌های دیگر مغز . اما این یک احتمال است که باید بررسی شود و مردم باید از آن آگاه باشند . دوره کمون طولانی است . "
تیم سوتو حفظ پروتئین و عفونت‌زایی بیماری را در ریشه و برگ گندم مورد بررسی قرار داد و پس از انکوبه شدن با مواد مغز آلوده , کشف کرد که حتی مقادیر بسیار رقیق می‌توانند به ریشه‌ها و برگ‌ها متصل شوند . هنگامی که گیاه گندم مورد مصرف قرار گرفت , حیوانات آلوده به بیماری شدند . این تیم همچنین دریافته است که این پروتئین در گیاهانی که در معرض ادرار و مدفوع است , قابل‌تشخیص است .
محققان همچنین دریافتند که گیاهان می‌توانند خاک آلوده را از خاک آلوده جذب کنند و آن‌ها را به قسمت‌های مختلف گیاه انتقال دهند که می‌تواند به عنوان حامل عفونت‌زایی عمل کند . این امر نشان می‌دهد که گیاهان می‌توانند نقش مهمی در عدم آلودگی محیطی و انتقال افقی بیماری داشته باشند .

منبع سایت علم روز

برای مشخص کردن قابلیت‌های انتقال of وابسته به GSS ، محققین مورد آزمایش قرار گرفتند که آیا توانایی P۱۰۲L GSS سبب بیماری prion در موش‌ها می‌شود یا نه ، بستگی به این دارد که انواع دیگر پروتئین‌ها و مشتقات prion وجود داشته باشند. آن‌ها بررسی کردند که آیا GSS P۱۰۲L prions می‌توانند موش‌های ژن پیوندی را آلوده کنند که جهش انسانی ۱۰۲ L prp ، human طبیعی prp ، یا موش معمولی prp را بیان می‌کنند . برای تهیه یک آمادگی محض از prions GSS prions در مغز سه نوع مختلف موش ، آن‌ها دریافتند که prions GSS prions می‌توانند با بیان ۱۰۲ انسان ۱۰۲ L prp ، به عنوان مثال آن‌هایی که ژن انسانی جهش‌یافته مشابهی را حمل می‌کنند ، آلوده شوند . موش بیان‌کننده prp انسان معمولی و یا موش معمولی prp به طور کامل در برابر عفونت با GSS - L مقاوم بود .
در مجموع ، محققان می‌گویند که داده‌های آن‌ها " ثابت می‌کند که GSS - ۱۰۲ L prions که با کارآیی بالا در یک میزبان تولید می‌شوند ، قادر به انتشار با استفاده از نوع wild [ عادی ] انسان با prp [ عادی ] و نه مشابه با prp موشی ) هستند : چنین prions به راحتی حیوانات را آلوده می‌کنند که انسان عادی یا موش معمولی را بیان می‌کنند. در توضیح در مورد تفاوت ، محققان پیشنهاد می‌کنند که superimposition انسان در جهش موشی ممکن است منجر به ایجاد سویه ¬ های prion تجربی با خصوصیات انتقال مختلف از نوع سویه ¬ های prion شده انسان ¬ شود . به طور کلی ، آن‌ها نتیجه می‌گیرند که " مدل‌سازی تراژنی در آینده بیماری‌های عفونی واگیردار ، باید منحصرا ً بر بیان of های انسانی prp متمرکز شود ، چرا که روش‌های دیگر ممکن است strains تجربی جدیدی تولید کنند که به بیماری‌های انسان ارتباطی ندارند ."
ابزارهای بهتر و الگوهای بهتر برای مطالعه بیماری‌های prion باید به درک چگونگی شیوع این بیماری‌ها و تخریب مغزهای پستانداران کمک کند و در نهایت منجر به درمان موثر و استراتژی‌های پیش‌گیری شود .
حل قدم بعدی در راز of
دانشمندان بر این باورند که چگونه پروتیین‌ها از یک ساختار طبیعی به یک وضعیت بیمار تبدیل می‌شوند .
مبدا :
دانشگاه آلبرتا
خلاصه :
کار کردن به سمت هدف نهایی برای توسعه درمان‌های دارویی برای درمان بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Parkinson's ، ALS ، and BSE ( بیماری جنون گاوی ) ، دانشمندان در حال تحقیق در مورد اصول فیزیکی زیربنایی تشکیل توده‌های پروتئین misfolded هستند . توده‌هایی از پروتیین‌های misfolded - - پروتین هایی که در ساختار " نادرست " در کنار هم قرار دارند - - به طور برجسته در این بیماری‌های مضر فاسد کننده رخ می‌دهند.
کار کردن به سمت هدف نهایی برای توسعه درمان‌های دارویی برای درمان بیماری‌هایی مانند Alzheimer's ، Parkinson's ، ALS ، and BSE ( بیماری جنون گاوی ) ، دانشگاه دانشمندان آلبرتا ، مایکل وودساید ، Hao یو ، و درک دی در حال بررسی اصول فیزیکی اساسی شکل‌گیری توده‌های پروتئین misfolded هستند . توده‌هایی از پروتیین‌های proteins - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -
Woodside ، استاد فیزیک می‌گوید : " این راز بزرگی است که ما برای حل آن تلاش می‌کنیم . درک فرآیند تبدیل باید منجر به یافتن اهداف جدید برای توسعه مواد مخدر شود . گروه تحقیقاتی Woodside's یکی از رهبران جهان در زمینه مطالعات تک مولکولی پروتیین misfolding می‌باشد .
چند سال پیش ، محققان UAlberta یک مولکول پروتیین prion را مورد بررسی قرار دادند تا چگونگی رفتار آن در انزوا را مطالعه کنند . اما در تعامل میان مولکول‌هایی که در بیماری مهم هستند وجود دارد . برای ادامه سفر در امتداد مسیر به سمت توسعه احتمالی درمان‌های احتمالی ، Woodside و همکارانش هم اکنون تعامل دو مولکول را مطالعه کرده‌اند .

منبع سایت علم روز

سختی‌ها و سختی‌ها : پیدا کردن ابزار مناسب و مدل‌های تجربی
مبدا :
PLOS
خلاصه :
prions ، مرموز ، مرموز ، و ممکن است به ما نه تنها در مورد بیماری‌های prion نادر مانند بیماری Creutzfeld - یاکوب ، بیماری جنون گاوی ، یا scrapie ، بلکه در مورد بیماری‌های شایع دیگر نیز به ما آموزش دهند . دو مطالعه پیشرفت را با ابزار و الگوهای جدید برای مطالعه بیماری prion گزارش کردند .
prions ، مرموز ، مرموز ، و ممکن است به ما نه تنها در مورد بیماری‌های prion نادر مانند بیماری Creutzfeld - یاکوب ، بیماری جنون گاوی ، یا scrapie ، بلکه در مورد بیماری‌های شایع دیگر نیز به ما آموزش دهند . دو مطالعه منتشر شده در دوم ژوئیه در PLOS Pathogens پیشرفت را با ابزار و الگوهای جدید برای مطالعه بیماری prion گزارش کردند .
اخیراً چندین گروه تحقیقاتی در ایجاد prions عفونی با پروتئین prion تولید شده توسط باکتری در لوله‌های آزمایش تحت شرایط سازگار و کنترل‌شده ، موفق شده‌اند . این prions مصنوعی یک ابزار حیاتی برای مطالعه چگونگی ایجاد prions در کل و آزمایش فرضیه " پروتئین " هستند ، که بیان می‌کند که خود پروتیین mutant می‌تواند با انتخاب پروتیین‌های prion دیگر برای تشکیل aggregates که برای سلول‌های عصبی مضر هستند ، این بیماری را تحریک کند . Jiyan مادر ، از موسسه تحقیقات ون Andel در گراند رپیدز ، ایالات‌متحده آمریکا ، و همکارانش آزمایش کردند که آیا ویژگی‌های of تولید شده مصنوعی مشابه those هستند که باعث prions می‌شوند، و اینکه آیا بیماری ناشی از prions مصنوعی مشابه بیماری prion طبیعی است یا نه .
آن‌ها نشان می‌دهند که مشابه موارد مشابه بیماری‌های ناشی از بیماری ، prions مصنوعی در روش وابسته به غلظت ، مسری هستند و قادر به ایجاد یک بیماری prion در موش‌های معمولی نیستند ، نه تنها از طریق تزریق مستقیم به مغز ، بلکه از طریق دیگر مسیرها . محققان همچنین نشان می‌دهند که the مصنوعی باعث ایجاد تغییرات pathological در بیماری prion کلاسیک ، از جمله انتشار پروتیین - خاص و مسیر و مکانیزم هجوم سلول‌های عصبی در مغز می‌شوند . آن‌ها نتیجه می‌گیرند که نتایج آن‌ها " شباهت of تولید شده به عامل عفونی در TSEs را نشان می‌دهند [ transmissible spongiform encephalopathies ، عبارت دیگر برای بیماری‌های prion ] و شواهد پشتیبان قوی برای فرضیه prion فراهم می‌کنند .
حدود ۱۵ درصد از بیماری prion انسانی ارثی است و ناشی از جهش‌های غالب در ژن PRP است . تصور می‌شود که جهش‌های ژنتیکی مولکول‌های پروتئینی را جذب می‌کنند تا ترکیب این بیماری را تطبیق دهند و آبشاری که سلول‌های عصبی را می‌کشد را تحریک کند . بسیاری از تحقیقات مربوط به بیماری ارثی انسان در موش‌ها ، بر ترکیب prions انسان جهش‌یافته متمرکز است - - جدا از بیماران انسان یا تولید شده توسط موش‌های تراژنی که دارای ژن انسانی جهش‌یافته هستند ، به این معنی که آیا آن‌ها می‌توانند پروتئین‌های طبیعی را به ترکیب مرتبط با بیماری تغییر دهند ( یا شکل ) .
جان Collinge ، از کالج دانشگاهی لندن ، انگلستان ، و همکارانش یک سوال حیاتی در رابطه با چنین مطالعاتی را پاسخ دادند ، یعنی این که آیا superimposition از جهش انسان pathogenic به prp موش ( که مشابه است اما یک‌سان نیست ) همان عواقب ساختاری را دارد که در مغز انسان رخ می‌دهد . آن‌ها بر روی یک جهش خاص که در یک شکل ارثی از بیماری prion انسانی به نام بیماری Gerstmann - Straussler - Scheinker ( GSS ) به کار می‌رود ، تمرکز کردند . این جهش سبب جانشینی آمینو اسید ( proline - to - leucine ) در پروتیین prion ، prp human ۱۰۲ L برای مدت کوتاهی می‌شود . در مغز بیماران با بیماری GSS ، این mutant prion ( ۱۰۲ - ۱۰۲ ) با یک ترکیب ناهمگن از پلاکت معمولی و مشتقات prp دیگر وجود دارد ، که به گونه‌ای مدیریت تولید سنگ دانه را که برای سلول‌های عصبی سمی هستند ، انتخاب می‌کند .

منبع سایت علم روز

این گروه بر این باور است که در افراد عادی ، پروتیین prion به عنوان داربست برای تعاملات مولکولی چندگانه کار می‌کند . وقتی مولکول‌های پروتئینی prion توسط همتایان misfolded خود رها می‌شوند ، دیگر نمی‌توانند به عنوان یک داربست برای همه این تعاملات مولکولی کار کنند ، که به مکانیسم‌های مورد استفاده از مواد شیمیایی مغز برای خلق و حال آسیب می‌زند .
این یافته‌ها در را برای تحقیق در آینده با توجه به پروتئین prion به عنوان یک هدف بالقوه در توسعه درمان افسردگی و اختلالات مربوط به آن باز می‌کنند .
مطالعه عفونت مغز نشان می‌دهد که چگونه بیماری از شکم پخش می‌شود .
تحقیقات می‌توانند تشخیص اولیه بیماری‌های prion را ممکن سازند
مبدا :
دانشگاه ادینبرگ
خلاصه :
تشخیص بیماری‌های مرگبار مغز می‌تواند با تحقیقات جدیدی که نشان می‌دهد چگونه پروتئین‌های عفونی باعث شیوع بیماری می‌شوند ، کمک شود . تحقیقات نشان می‌دهند که چگونه the که - نامیده می‌شوند ، پس از خوردن یک فرد یا حیوان ، از شکم به مغز پخش می‌شوند .
تشخیص بیماری‌های مرگبار مغز می‌تواند با تحقیقات جدیدی که نشان می‌دهد چگونه پروتئین‌های عفونی باعث شیوع بیماری می‌شوند ، کمک شود .
این مطالعه نشان می‌دهد که چگونه proteins که - نامیده می‌شوند ، پس از خوردن یک فرد یا حیوان ، از شکم به مغز پخش می‌شوند .
دانشمندان می‌گویند که یافته‌های آن‌ها می‌تواند به تشخیص اولیه بیماری‌های prion کمک کند - - که شامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) در مردم و گاوی spongiform گاوی ( BSE ) به گاوها می‌شود .
در مردم ، این بیماری بسیار نادر باقی می‌ماند - - ۲۲۹ نفر از آن زمان که اولین بار حدود ۲۰ سال پیش شناسایی شد ، از vCJD جان خود را از دست داده‌اند که ۱۷۷ مورد آن از انگلستان بوده‌است .
prions ، پروتئین‌های عفونی با اشکال غیر عادی هستند که می‌تواند بین مردم و حیوانات با خوردن گوشت آلوده منتقل شود . تا به حال مشخص نشده است که چگونه prions بعد از مصرف گوشت آلوده ، از شکم به مغز پخش می‌شوند .
محققان در موسسه رزلین فلسفه دوره عفونت prion را در موش‌ها مطالعه کردند .
آن‌ها دریافتند که prions باید ابتدا در ساختارهای تخصصی در آستر روده کوچک قبل از این که بتوانند بدن را به مغز گسترش دهند ، ایجاد کنند .
سازه‌ها - - به نام Peyer's - - بخشی از سیستم ایمنی body's هستند و اولین خط دفاع در برابر غذای آلوده را شکل می‌دهند . این مطالعه پیشنهاد می‌کند که prions Peyer's را مورد حمله قرار دهند تا منجر به عفونت شوند .
این تیم متوجه شد که در روده بزرگ تا قبل از مرحله بعدی عفونت ، prions ایجاد نشده اند . در این مرحله ، prions در طحال و غدد لنفاوی نیز تشخیص داده شدند .
طبق برآورده‌ای اخیر ، در حدود ۲۰۰۰ نفر در انگلستان در حال حمل prions عفونی هستند بدون این که هیچ نشانه‌ای از بیماری نشان دهند . این ها براساس آنالیز بافت بدست‌آمده در طول عملیات حذف پیوست ضمیمه می‌شوند .
محققان می‌گویند که این برآوردها ممکن است در تشخیص افراد در مراحل اولیه عفونت ناتوان باشند ، در حالی که prions هنوز از روده کوچک پخش نشده اند .
زمانی که prions وارد مغز می‌شوند ، سلول‌های عصبی را از بین می‌برند . این می‌تواند منجر به علائم اصلی عصبی از جمله اختلال حافظه ، تغییرات شخصیت و مشکلات با حرکت شود .
دیگر بیماری‌های prion عبارتند از scrapie در گوسفند و بیماری‌های مزمن در گوزن .
پروفسور نیل Mabbott ، از موسسه رزلین در دانشگاه ادینبورگ ، که این مطالعه را رهبری می‌کرد ، گفت : " چه همه افراد با شواهدی از عفونت prion در دل خود به رشد بیماری نورولوژیکی ادامه دهند . ما به درک بیشتری از این که چه عواملی باعث افزایش حساسیت ما نسبت به بیماری‌های prion می‌شوند نیاز داریم تا بتوانیم از گسترش این شرایط در مردم و حیوانات پرورشی محافظت کنیم ."

منبع سایت علم روز

کشف مواد ضد افسردگی در دهه ۱۹۵۰ به اولین فرضیه بیوشیمیایی افسردگی که به عنوان فرضیه monoamine شناخته می‌شود منجر شد . این فرضیه پیشنهاد می‌کند که عدم تعادل مواد شیمیایی خاص مغز عامل اصلی افسردگی است . تحقیقات بررسی کرده‌اند که آیا و چه میزان " پاداش و لذت " دوپامین " و اخیرا " شادی " سروتونین شیمیایی ، انتقال‌دهنده‌های عصبی هستند که در این بیماری دخالت دارند . با این حال ، به نظر نمی‌رسد که فرضیه monoamine به طور کامل پیچیدگی افسردگی انسان را توضیح دهد . در حال حاضر یک مطالعه جدید ، یک کلید مهم دیگر را ارایه می‌دهد که می‌تواند درک ما از بیماری زا در ورای افسردگی بالینی و اختلالات عصبی عصبی را افزایش دهد .
Proteinaceous که به عنوان prions نیز شناخته می‌شوند ، proteins هستند که در آن‌ها فرآیند تاخوردگی سه‌بعدی پیچیده به سادگی از بین رفته‌است . به دلایلی که هنوز درک نشده اند ، ماهیت misfolding of با توانایی آن‌ها برای جدا کردن همتایان عادی خود مرتبط است و آن‌ها را به misfold نیز ترغیب می‌کند . جمعیت رو به رشد پروتیین‌های misfolded ، سنگ دانه‌ها را شکل می‌دهند که در مغز بیماران دارای اختلالات عصبی مانند as و Alzheimer's دیده می‌شوند . بیماران مبتلا به این اختلالات ، زوال سیستم عصبی و افسردگی بالینی را در بین علایم دیگر نشان می‌دهند .
اگر چه همتایان misfolded از نظر تاریخی تمام توجه‌ات را به خود جلب کرده‌اند ، اما مرکز توجه اکنون بر پروتیین اصلی یعنی پروتیین prion قرار دارد ، که چیزی است که تحت فشار قرار نگرفته است . پروتئین‌های بومی چه نقشی را ایفا می‌کنند ؟ یک فرضیه جالب این است که این ذرات به عنوان مرکزی عمل می‌کنند که در آن برخی از اجزای سلولی مونتاژ می‌شوند . به عنوان مثال ، نشان داده شده‌است که پروتیین prion در رویدادهایی مانند تکثیر سلولی ، تمایز و بقا شرکت می‌کند . در حال حاضر تیمی به رهبری دکتر رافائل Linden از موسسه of کارلوس Chagas Filho در دانشگاه فدرال ریو دو ژانیرو در برزیل پیشنهاد می‌کند که پروتیین prion در افسردگی نقش ایفا می‌کند .
در مقاله‌ای با عنوان " پروتیین prion modulates monoaminergic " و رفتار depressive مانند موش‌ها ، گروه نشان می‌دهد که موش‌ها فاقد prions نرمال در بیماران مبتلا به بیماری‌های Alzheimer's و prion ، یعنی بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( CJD ) ، سندروم Gerstmann - Straussler ، Fatal حساس Insomnia و kuru نشان داده می‌شوند . بیماری‌های prion اغلب علائم بالینی نظیر افسردگی ، اضطراب و توهم را نشان می‌دهند و فرضیه monoamine برای توضیح این کمبودها فراخوانده شده‌است .
تحقیقاتی که توسط این گروه انجام شد نشان می‌دهد که موش‌های دارای پروتیین prion ، میزان of که به سروتونین متصل می‌شوند را افزایش داده‌اند . علاوه بر این ، سطوح آنزیم دوپامین ، دوپامین و خود دوپامین نیز در موش‌هایی که از پروتیین prion محروم هستند ، بالاتر هستند . به طور شگفت‌انگیز ، این مطالعه نشان می‌دهد که با وجود این که این حیوانات سطح بالایی از دوپامین دارند ، واکنش معمولی را نشان نمی‌دهند که وقتی دوپامین به گیرنده آن می‌چسبد ، علی‌رغم این واقعیت که سطح گیرنده برای دوپامین در این حیوانات نرمال است . با توجه به دانیل بکمن ، اولین مولف این مقاله " ممکن است که فقدان تعامل بین دوپامین و گیرنده آن از a گیرنده دقیقا ً به این دلیل است که دوپامین بسیار زیاد است ."
یک مشاهده مهم دیگر توسط گروه ، که از این فرضیه حمایت می‌کند که prions در افسردگی نقش دارند ، این واقعیت است که پروتیین prion در همان مکان‌ها در سلول به عنوان گیرنده‌های دوپامین و سروتونین یافت می‌شود . علاوه بر این ، نویسندگان مشاهده کردند که پروتیین prion ممکن است به گیرنده دوپامین متصل شود .

منبع سایت علم روز

اثر جدید ریشه در آزمایش‌هایی که در آزمایشگاه Prusiner's در سال ۲۰۱۳ انجام شد ، نشان می‌دهد که نمونه‌های بافت مغز از دو بیمار MSA انسان قادر به انتقال بیماری به یک مدل موشی برای بیماری Parkinson's هستند که یک ژن انسانی جهش‌یافته انسانی را بیان می‌کنند. برای تایید این یافته‌ها ، Prusiner و همکارانش این آزمایش را گسترش دادند تا شامل نمونه‌های بافت از ده نفر more MSA در سه قاره شوند : مرکز تحقیقات بیماری Alzheimer's ماساچوست در بوستون ، بانک مرکزی مغز انگلستان در کالج سلطنتی لندن و بانک مرکزی سیدنی در استرالیا .
نتایج مشابه این بود : وقتی در معرض بافت MSA انسان قرار گرفت ، موش‌ها neurodegeneration را گسترش دادند . علاوه بر این ، تیم متوجه شد که مغز موش‌های عفونی دارای سطح بالایی از آلفای human انسانی غیرقابل‌حل بود و این که بافت مغز موش آلوده می‌تواند این بیماری را به موش‌های دیگر سرایت دهد.
این کشف که alpha - prions می‌توانند MSA را انتقال دهند ، باعث ایجاد نگرانی عمومی در مورد درمان و تحقیقات می‌شوند که شامل تماس با بافت مغز از بیماران neurodegeneration می‌شوند، زیرا تکنیک‌های ضد عفونی استاندارد که میکروب‌ها را می‌کشند ، the prions را که باعث CJD می‌شوند از بین نمی‌برند . این که آیا همان چالش‌ها برای prions آلفا - synuclein در MSA رخ می‌دهند یا نه.
نویسندگان این مطلب را می‌نویسند که متخصصان بالینی و محققان باید در هنگام برخورد با بافت از بیماران با MSA و سایر بیماری‌های عصبی، از پروتکل‌های ایمنی سخت ‌تری استفاده کنند که بسیاری از آن‌ها ممکن است توسط prions ایجاد شوند . به عنوان مثال ، این MSA در ابتدا به عنوان بیماری Parkinson's تشخیص داده می‌شود که اغلب با تحریک عمیق مغزی درمان می‌شود . اگر تجهیزات تحریک عمقی مغز مجددا ً مورد استفاده مجدد قرار گیرند ، این بیماری می‌تواند به طور بالقوه به بیماران دیگر منتقل شود .
جیل گفت : " شما می‌توانید یک پروتیین را بکشید ، و می‌تواند محکم به فولاد ضد زنگ بزند ، حتی هنگامی که ابزار جراحی تمیز شود ." وی گفت : " ما از یک رویکرد پیشگیرانه دفاع می‌کنیم . افراد بیشتر زنده می‌مانند و به احتمال زیاد جراحی‌های مغزی بیشتری انجام می‌دهند . بیماری‌های دامی undiagnosed وجود دارند که - اگر از prions ناشی شده‌اند - - به این معنی است که این عفونت می‌تواند یک نگرانی واقعی باشد ."
بر خلاف خطر جنون گاوی از گوشت آلوده ، محققان تاکید می‌کنند که هیچ خطر آشکاری از عفونت ناشی از prions MSA در خارج از تنظیمات تخصصی پزشکی یا تحقیقاتی وجود ندارد .
در ابتدای روزنامه group's ، دو مقاله منتشر شده در این ماه ، Woerman یک تیم تحقیقاتی را در توسعه یک روش جدید برای آزمایش انتقال prion با استفاده از فرهنگ‌های سلول انسانی هدایت کرد . این تیم نشان داد که تنها ۴ روز طول می‌کشد تا بافت MSA انسان سلول‌های کشت شده را با جهش آلفا - synuclein آلوده کند ، در مقابل ۱۲۰ روز طول می‌کشد تا این بیماری به مدل‌های موشی سرایت کند .
Woerman گفت : " چالش مطالعه neurodegeneration این است که it's بیماری پیری است . باید به مدل‌های موش اجازه دهید تا برای مدتی طولانی رشد کنند که تحقیقات درباره درمان واقعا ً به کندی پیش می‌رود . اکنون با این مدل‌های سلولی ، ما می‌توانیم نحوه غیر فعال کردن سنگ دانه‌های آلفا - synuclein را با سرعتی که ممکن است در حیوانات امکان پذیر باشد ، آزمایش کنیم ."
sequestered پروتئین prion حالت خوب را به خود می‌گیرد و فرضیه جدید افسردگی را پیشنهاد می‌دهد .
مبدا :
Publicase Comunicacao Cientifica
خلاصه :
کشف مواد ضد افسردگی به اولین فرضیه بیوشیمیایی افسردگی که به عنوان فرضیه monoamine شناخته می‌شود منجر شد . با این حال ، به نظر نمی‌رسد که این فرضیه به طور کامل پیچیدگی افسردگی انسان را توضیح دهد . در حال حاضر یک مطالعه جدید ، یک کلید مهم دیگر را ارایه می‌دهد که می‌تواند درک ما از بیماری زا در ورای افسردگی بالینی و اختلالات عصبی عصبی را افزایش دهد .

منبع سایت علم روز