دانه های پروتئینی هنگامی تشکیل می شوند که ده ها تا هزار پروتئین بدون ساختار با هم ترکیب شوند. اگر چه در بسیاری از انواع سلول ها دیده می شود، علل و اثرات آنها به خوبی درک نمی شود. علاوه بر تعدادی از بیماری های جدی عصبی، مولکول ها با بیماری های پریون ارتباط دارند، یک دسته از اختلالاتی که پروتئین های معیوب به عنوان عوامل عفونی عمل می کنند. در همان زمان، برخی از ترکیبات پروتئینی با توابع مفیدی مانند تسهیل شکل گیری خاطرات و محافظت از سلول ها از ویروس ها همراه بوده است.

برای ایجاد سیستم جدید، Newby و همکارانش یک ژن مصنوعی یا انسان ساخته اند که باعث می شود که سلول بتواند فلورسانس خود را تغییر دهد، زمانی که یک پروتئین مورد علاقه به یک توده تبدیل شود. آنها ژن را به مخمر وارد کردند تا جمعیتی از سلول ها ایجاد شود که می تواند به سرعت و به طور خودکار برای تجمع غربالگری شود.

روش های موجود برای تشخیص ترکیبات پروتئینی از برنامه های کاربردی محدود استفاده می کنند زیرا آنها کارآفرینی هستند و نمی توانند در سلول های زنده مورد استفاده قرار گیرند یا اطمینان داده نمی شوند.

Newby گفت که سیستم جدید تیم آماده است تا برای اهداف تحقیقاتی مختلف مورد استفاده قرار گیرد. "در حالی که همیشه مناطقی وجود دارد که می توانیم ظرفیت گسترش سنسورها را در نظر بگیریم، من فکر می کنم اکنون ما در حال حاضر در حالیکه هر کسی می تواند از سیستم ما برای ردیابی جمع آوری پروتئین های مورد علاقه و یا نمایش دادن داروهایی که این گروه ها را مدون می کند استفاده کند" گفت:

این تیم ابزار خود را برای مطالعه ترکیبات پروتئینی درگیر در بیماری هانتینگتون، یک بیماری ویرانگر و غیر قابل درمان ناباروری استفاده کرد. منطقه ای از ژنوم که هانتینگین نامیده می شود در بسیاری از افراد مبتلا به این بیماری گسترش می یابد. طول این منطقه بر روی زمان شروع بیماری تاثیر می گذارد. محققان توانستند از هانتینتین گسترش یافته در مخمر استفاده کنند تا شیوه چگونگی تجمع سایر عوامل سلولی را تحت تاثیر قرار دهد.

نیبی گفت: "این به ما کمک می کند تا برخی از اثرات سمی هانتینگتون را در سلول هایمان درک کنیم." "اکنون می توانیم هر پروتئینی را مستقیما اندازه گیری کنیم و تعیین کنیم که آیا با آن مواجه می شویم."

آنها همچنین از فن آوری برای بررسی دو پیل مخمر استفاده کردند. آنها جهش های ژنتیکی را در ژن پریون کشف کردند که هر یک از پین ها را درمان می کردند اما شگفت زده شدند که جهش های دو پیلون در کلاس های کاملا مجزا قرار دارند.

نیبی گفت: "این به ما می گوید که جهش های مشابه یا حتی همان جهش ها ممکن است در تأثیرگذاری بر ترکیب پروتئین های مختلف تأثیر نگذارد. "این نشان می دهد که ما ممکن است نیاز به نمایش هر پروتئین به صورت جداگانه داشته باشیم، اگر می خواهیم بدانیم چگونه می توانیم آن را به جمع آوری و یا متوقف کردن انباشت کنیم."

این تیم همچنین سیستم غربالگری خود را برای مطالعه یک پدیده شناخته شده به عنوان پیاون سوئیچینگ، که در آن جمعیت جمعیت مخمر به واکنش به استرس زیست محیطی، به حالت های مختلف پیتون تغییر یافته است. تصور می شود که این پدیده یک ساز و کار سازنده است که شانس زنده ماندن جمعیت را در بستر یک محیط به سرعت در حال تغییر افزایش می دهد.

سیستم غربالگری در حال حاضر مبتنی بر مخمر است، اما نیوبی گفت که تیم قصد دارد آن را برای استفاده با فرهنگ سلول های انسانی در ماه های آینده سازگار کند. او گفت: "تمام اجزای فردی که ما استفاده می کنیم، هر یک از پروتئین های مصنوعی باید در سلول های بشر به همان اندازه در سلول های انسانی کار کنند". "ما فکر می کنیم می توانیم این را به سلول های انسانی منتقل کنیم و پروتئین های بیماری های انسانی را در زمینه های بومی خود پیگیری کنیم."

این مطالعه در روز شنبه، 16 ژوئیه از ساعت 2 صبح تا 2:15 صبح ارائه خواهد شد. در طی جلسه "بازخوانی ژنتیک کلاسیک با فناوری جدید"، Crystal Ballroom G2 به عنوان بخشی از کنفرانس ژنتیک متفقین، مرکز جهانی اورلاندو ماریوت، اورلاندو، فلوریدا.

این کار توسط بنیاد G. Harold و Leila Y. Mather و NIH تأمین مالی GM025874 به سوزان لیندکیست، دانشجوی تحقیقاتی فارغ التحصیل NSF به گرگ نیبی، جایزه NSF CAREER، MCB-1350949 به احمد (Mo) خلیل و یک بوهیرینگ انگلهایم فوندس کمک به Szilvia Kiriakov.

منبع سایت علم روز

عدم حضور پروتیین‌های prion موجب بیماری‌های عصبی می‌شود
 
برای مدتی طولانی، مشخص نیست که چرا ما انسان‌ها - - مانند بسیاری از موجودات زنده - - یک پروتئین در نورون‌های ما دارند که هیچ کار مشخصی را انجام نمی‌دهند، با این حال می‌تواند شدیدا خطرناک باشد. Aguzzi دهه‌ها درباره این مساله تحقیق کرده و این نظریه را بررسی کرده‌است که حیوانات بدون ژن PrPC در برابر بیماری‌های prion مقاوم هستند. اما اگر پروتیین prion غیر فعال شود چه پیامدهایی برای ارگانیسم وجود دارد؟
 
چند سال پیش، Aguzzi و تیم او کشف کردند که موش‌ها بدون ژن PrPC از یک بیماری مزمن در سیستم عصبی محیطی رنج می‌برند. دلیل: به اصطلاح سلول‌های Schwann در اطراف رشته‌های عصبی حساس دیگر یک لایه عایق برای حفاظت از اعصاب تشکیل نمی‌دهند. با توجه به این کمبود میلین، اعصاب محیطی بیمار می‌شوند و به طور بالقوه منجر به اختلالات عصبی در قطعه حرکت و فلج می‌شوند.
 
محققان در حال حاضر یک گام جلوتر در آزمایشگاه رفته‌اند: در یک مطالعه جدید، الکساندر Kuffer و Asvin Lakkaraju توضیح می‌دهند که چرا اعصاب محیطی در غیاب پروتیین prion آسیب‌دیده اند. آن‌ها کشف کردند که چگونه the تولید شده توسط نورون‌های docks به سلول‌های Schwann: از طریق گیرنده به نام Gpr۱۲۶. اگر پروتیین prion و گیرنده با هم کار کنند، یک ماده پیام‌رسان خاص (cAMP)که برهمکنش‌های شیمیایی را در سلول‌ها تنظیم می‌کند و برای تمامیت غلاف محافظ nerve's ضروری است، ضروری است. Gpr۱۲۶ به خانواده بزرگ "گیرنده‌های G - پروتیین" تعلق دارد که در بسیاری از فرآیندهای فیزیولوژیکی و بیماری‌ها دخیل هستند.
 
سوال تحقیق قدیمی در نهایت پاسخ داد
 
این کشف یک سوال کلیدی را حل می‌کند که ذهن شناسان long و نقاط حساس به برنامه‌های آینده در بیمارستان دارد. اگر می‌خواهید پروتیین prion را به طور کامل برای درمان بیماری Creutzfeld - یاکوب، غیرفعال کنید، باید اثرات جانبی بالقوه را بر روی اعصاب در آینده بدانید. علاوه بر این، نتایج فعلی تاثیر PrPC در سطح مولکولی می‌تواند منجر به یک رویکرد جدید برای ناخوشی محیطی شود. در حال حاضر، تنها گزینه‌های درمانی محدود برای این بیماری‌های مزمن ناتوان‌کننده‌ای از سیستم عصبی وجود دارد.
ریزش مو جدید بر روی توده‌های پروتئین و بیماری‌هایی که آن‌ها ایجاد می‌کنند
مبدا:
انجمن ژنتیک آمریکا
خلاصه:
محققان یک سیستم را توسعه داده‌اند که قادر به غربالگری سریع میلیون ها سلول مخمر برای اندازه‌گیری تجمع پروتیین‌ها است. پروتیین‌ها همه فرآیندهایی را که سلول‌ها را زنده نگه می‌دارند تنظیم می‌کنند، اما زمانی که آن‌ها می‌توانند به مجتمع‌های بزرگ clump، پدیده‌ای مرتبط با بیماری‌ها از جمله Alzheimer's، Huntington's و Parkinson's.
محققان موسسه تکنولوژی ماساچوست و دانشگاه بوستون، سیستمی را توسعه داده‌اند که قادر به غربالگری سریع میلیونها سلول مخمر برای اندازه‌گیری تجمع پروتیین‌ها است. پروتیین‌ها همه فرآیندهایی را که سلول‌ها را زنده نگه می‌دارند تنظیم می‌کنند، اما زمانی که آن‌ها می‌توانند به مجتمع‌های بزرگ clump، پدیده‌ای مرتبط با بیماری‌ها از جمله Alzheimer's، Huntington's و Parkinson's.
 
روش عملیاتی بالا - خروجی به محققان اجازه می‌دهد تا به سرعت برای ژن‌ها، داروها، جهش‌های یا شرایط جدیدی که بر توده‌های پروتئین تاثیر می‌گذارند، ظاهر شوند و روش‌های جدیدی برای کشف علل آن‌ها و درمان‌های جدید بالقوه ارایه دهند.
 
گرگ newby، دانشجوی دکترای تحقیقات پزشکی در دانشگاه MIT که تحقیق را انجام داد، می‌گوید: " بخشی از انگیزه برای کار ما این است که مطالعه و پی‌گیری کمی از لحاظ کمی دشوار بوده‌است." با این سیستم، ما می‌توانیم به سرعت یک جمعیت عظیم از سلول‌ها را اندازه‌گیری کنیم و حتی سلول‌های نادر را که حاوی توده‌های پروتئین هستند و یا توده‌های پروتئین حل‌شده را تشخیص دهند.
 
newby در روز ۱۶ ژوئیه در کنفرانس ژنتیک متفقین میزبان انجمن ژنتیک آمریکا در ۱۶ ژوئیه، این ابزار را معرفی خواهد کرد.
 منبع سایت علم روز

او گفت که محققانی که آزمایش‌هایی با حلزون دریایی انجام دادند تا از سنتز پروتئین‌ها جلوگیری کنند به نظر می‌رسید که این را تایید می‌کنند . او گفت : " آن‌ها دریافتند که این حشرات قادر بوده‌اند تا چیزهایی را برای مدت‌زمان کوتاه حفظ کنند اما نه برای مدت زمانی که سنتز پروتیین متوقف شد ."
چن که تحقیقات رایس را رهبری می‌کرد ، از ادبیات می‌دانست که اکتین توانایی پیوند oligomeric را دارد . در واقع ، همراه با شبیه‌سازی کامپیوتری ، پیشنهاد می‌کند که نیروی مکانیکی ارایه‌شده توسط اکتین می‌تواند CPEB را به یک فیبر دیگر با پیوند هیدروژنی جدید بین سیم‌پیچ‌ها تغییر دهد . Wolynes گفت که بازسازی نه تنها نیروها را به یک وضعیت پایین‌تر از انرژی ، prion - مانند تبدیل می‌کند ، بلکه به the اجازه می‌دهد تا یک رشته RNA را به هم وصل کنند که در غیر این صورت از سنتز اکتین بیشتر جلوگیری می‌کند . حلقه بازخورد منتج بیشتر حافظه را تثبیت می‌کند .
او گفت : " ما هنوز هم شروع این فرآیند را درک می‌کنیم ، که چطور از حافظه کوتاه‌مدت تا حافظه بلند مدت استفاده می‌کنید . اما اکنون می‌توانیم ببینیم که اکتین در یک مکان خاص در پاسخ به سیگنال‌های الکتریکی تغییر می‌کند . سپس اکتین از هر یک از oligomers که در اطراف هستند استفاده می‌کند و آن‌ها را فعال می‌سازد ، که اکتین های بیشتری می‌سازد و باعث تشکیل یک - self از the می‌شود . آن سنگ دانه‌های ریز ، تا زمانی که متوقف شود ، سنگ را تغییر می‌دهد و ساختار سیناپس را به روشی تغییر می‌دهد که برای مدت بسیار طولانی ، شاید چند دهه طول بکشد ."
او گفت : " من از دانش آموزان پروژه‌ای را شروع می‌کنم که فکر می‌کنم به آن‌ها ابزارهایی که برای نگاه به پویایی پروتئین استفاده می‌کنیم را آموزش می‌دهم .
" بنابراین من گفتم : " چرا ما به این پروتئین نگاه می‌کنیم که ( اریک ) Kandel و ( سوزان ) Linquist ( سوزان ) می‌گویند که در حافظه دست داشته‌است ، این پروتئین CPEB . "
Wolynes گفت : " اما ما یک عنصر جدید را با قادر بودن به نگاه کردن به ساختارهای این پروتئین‌ها و پیش‌بینی ترمودینامیک این روند ، ادامه می‌دهیم . او گفت : " ما اکنون می‌توانیم ببینیم که چگونه نیروی اسکلت سلولی می‌تواند یک حلقه بازخورد را تکمیل کند که امکان حفظ حافظه را فراهم می‌آورد .
Wolynes مطالعه جدید یک beachhead را در نظر می‌گیرد تا دیگران را برای تعیین کل فرآیند شکل حافظه ، و همچنین مفاهیم برای بیماری‌هایی مثل Alzheimer's و Parkinson's که شامل تجمع پروتیین هستند ، راه‌اندازی کند .
تاثیر پروتئین prion بر روی اعصاب برای اولین بار آشکار شد .
مبدا :
دانشگاه زوریخ
خلاصه :
وقتی پروتئین‌های prion تغییر می‌کنند ، جنون گاوی و Jakob Creutzfeldt را تحریک می‌کنند . اگرچه آن‌ها عملاً در تمام موجودات زنده یافت می‌شوند ، اما عملکرد این پروتیین‌ها مشخص نیست . محققان در حال حاضر نشان می‌دهند که پروتئین‌های prion ، همراه با یک گیرنده خاص ، مسئول سلامت عصبی هستند . این کشف می‌تواند منجر به بروز درمان‌های جدید برای بیماری‌های مزمن عصبی شود .
پروفسور Adriano Aguzzi از موسسه Neuropathological در دانشگاه زوریخ و دانشگاه زوریخ می‌گوید : " از زمانی که ژن prion در سال ۱۹۸۵ کشف شد ، نقش و تاثیر بیولوژیکی آن بر نورون‌ها یک راز باقی مانده‌است ." بنابراین مطالعه حاضر سوالی را از بین می‌برد که پژوهشگران بیش از ۳۰ سال است که گیج‌کننده بوده‌اند ، اما در نهایت بی‌جواب مانده‌اند .

prions بیماری زای خطرناکی هستند که منجر به انحطاط مغزی کشنده در انسان‌ها و حیوانات می‌شوند . در دهه ۱۹۹۰ ، آن‌ها مسئول بیماری جنون گاوی هستند که عموما ً به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود . در انسان‌ها ، آن‌ها باعث بیماری Creutzfeldt - ژاکوب و دیگر اختلالات عصبی می‌شوند که مهلک و خطرناک هستند . در همین حال ، می‌دانیم که prions عفونی شامل یک فرم پیچیده از یک پروتئین prion طبیعی به نام PrPC در غشای نورونی است . The مسری از طریق آدم‌ربایی و تبدیل آن به دیگر prions مسری ، ضرب می‌شوند .

منبع سایت علم روز

ممنون ، اکتین ، برای خاطرات
نظریه پردازان بر تعاملات پیچیده‌ای که به حافظه بلند مدت امکان می‌دهند را مدل کرده‌اند.
مبدا :
دانشگاه رایس
خلاصه :
تحقیقات جدید نشان می‌دهند که یک رقص پیچیده بین رشته‌های اکتین و پروتیین‌ها یک کلید برای ماشین‌آلات مولکولی است که حافظه بلند مدت را تشکیل می‌دهد و ذخیره می‌کند.
از " ماهیچه‌ها " در نورون‌های شما برای این که به شما اجازه دهند به خاطر داشته باشید که در کجا زندگی می‌کنید ، چیزی که دوستان و خانواده شما شبیه و خیلی بیشتر به نظر می‌رسند ، تشکر کنید .
تحقیقات جدید در دانشگاه رایس نشان می‌دهد که رشته‌های اکتین کنترل شکل سلول‌های نورونی ممکن است کلید دستگاه مولکولی باشد که حافظه بلند مدت را تشکیل می‌دهد و ذخیره می‌کند .
آزمایشگاه رایس یک فیزیکدان زیستی نظری ، پیتر Wolynes در مجموعه مقالات آکادمی ملی علوم ، نظریه‌ای در مورد این که چگونه حافظه بلند مدت ایجاد می‌شوند ، گزارش داد .
Wolynes و همکارانش پیشگامان در توسعه یک نظریه چشم‌انداز انرژی برای پروتیین‌ها هستند که به آن‌ها این امکان را می‌دهد تا مدل‌های کامپیوتری از پروتئین‌ها بسازند تا پیش‌بینی کنند که آن‌ها چگونه خواهند شد . این شبیه‌سازی‌های با دینامیک مولکولی اصولی از حداقل frustration را به کار می‌گیرند که از طریق آن پروتئین‌ها most فرم درهم‌پیچیده خود را پیدا می‌کنند .
برای خاطرات بلند مدت ، ثبات مطلوب است . Wolynes و همکارانش ، Mingchen Chen، دانشجوی فارغ‌التحصیل دانشگاه رایس ، و researcher ژنگ نیز مسیر خود را برای رمزگذاری خاطرات تعیین کردند - بخشی از اسکلت سلولی اسکلت سلولی در هر سلول یوکاریوتی - کشش و تثبیت پروتئین مهار کننده پری polyadenylation پری soluble ( CPEB ) را به طول عمر طولانی و محلول ترکیبات like محلول تثبیت کرد .
prions ، proteins هستند که زمانی که they می‌شوند ، تبدیل به تکثیر می‌شوند و باعث بیماری‌های عفونی مانند بیماری جنون گاوی ، بیماری Creutzfeldt و اختلالات دیگر می‌شوند . محققان نوشته‌اند که اما وجود آن‌ها و گذاره‌ای شناخته‌شده به جایی در سیناپس‌ها نشان می‌دهد که prions درست شده باید عملکرد بیولوژیکی داشته باشند . این تحولات کانون توجه آن‌ها بود .
پروتئین‌های CPEB ، هنگامی که در سلول‌ها ساخته می‌شوند ، ابتدا تعداد کمی را در یک زمان در oligomers متصل می‌کنند که مارپیچ آلفا مارپیچ هستند . محیط انرژی درونی این oligomers اجازه می‌دهد تا نیروهای مکانیکی که توسط اکتین تامین می‌شوند ، انتقال به رشته‌های بتا طولانی‌تر را تسریع کنند که پایدارتر هستند . این فیبرها در حال حاضر به جمع کردن و کدگذاری حافظه در نواحی سیناپسی نورون فکر می‌کنند .
Wolynes گفت که فرانسیس کریک ، کاشف مشترک ساختار DNA ، ۲۰ سال پیش هنگامی که در مورد حافظه و گردش کار مولکولی نوشت ، در حدود ۲۰ سال پیش بود . کریک که کمی طولانی‌تر از پروتین هایی که معمولا ً در سلول‌های زنده زندگی می‌کنند را در یک جمله پیش‌بینی می‌کند و می‌گوید : " شاید چیزی که ما داریم یک نوع پروتئین است که جایی سنگ جمع می‌کند و قادر به حرکت نیست . به این طریق می‌تواند یک سیناپس خاص را علامت‌گذاری کند .
Wolynes گفت : " مطالعه پایه مولکولی حافظه بسیار دشوار است زیرا حافظه شامل یک فعالیت نسبتا ً پیچیده است . شما باید آن را در نوعی از موجودات زنده مطالعه کنید که بتواند آن را یاد بگیرد .
" در عین حال ، it's روشن می‌کند که شکل‌دهی خاطرات شامل برخی پردازش عصبی بسیار بالا و چیزهای دیگر در سطح subcellular به منظور ذخیره مقدار زیاد اطلاعات مربوط به حفظ کردن اطلاعات است . گام‌های زیادی در حافظه وجود دارند که اصلا ً درک نمی‌شوند ."
او گفت که تحقیقات قبلی نشان می‌دهد که خاطرات در سیناپس ، هزاران منطقه را در هر نورون که مسئول ارسال سیگنال‌های الکتریکی و شیمیایی به نورون‌های دیگر هستند ، ایجاد می‌کنند . Wolynes گفت : " به نظر می‌رسد که این خاطرات به ایجاد پروتئین جدید نیاز دارند ."

منبع سایت علم روز

برخی از ابتدایی‌ترین و potentially تغییرات مغزی مبتلا به prion در اتصالات ( سیناپس‌ها ) بین نورون‌ها و به طور خاص در تیغ‌های dendritic called رخ می‌دهند . تیغ‌های Dendritic روی شاخه‌های پس سیناپسی نورون قرار دارند که سیگنال‌ها را از نورون‌های دیگر دریافت می‌کنند . با این حال ، تا به امروز هیچ سیستم مدل تجربی رام شدنی وجود نداشته است که در آن تغییرات اولیه فاسد کننده ناشی از prions را می‌توان در فرهنگ سلولی مورد مطالعه قرار داد .
دیوید هریس ، از دانشکده پزشکی دانشگاه بوستون ، آمریکا ، و همکارانش استدلال کرده‌اند که در دسترس بودن سیستم فرهنگی نورونی به اثرات سمی of ، برای درک مکانیزم‌های اساسی و برای شناسایی بالقوه مواد مخدر که بلوک neurodegeneration را مسدود می‌کنند ، حیاتی است . در این مطالعه ، آن‌ها چنین سیستمی را گزارش می‌دهند که prion acute حاد را از طریق تخریب خاره‌ای dendritic بر روی نورون‌های hippocampal کشت تولید می‌کند .
محققان با کشت نورون‌ها از هیپوکامپ ( ناحیه مغزی که در یادگیری و حافظه ) موش وجود داشت ، شروع به کار کردند . این نورون‌ها را می‌توان به مدت سه هفته در فرهنگ حفظ کرد ، در طول این مدت آن‌ها dendrites بالغ و پر از خار را پرورش می‌دهند که حاوی گیرنده‌های شیمیایی هستند که سیگنال‌هایی از نورون‌های همسایه دریافت می‌کنند .
وقتی نورون‌های کشت شده در معرض عصاره مغز موش با بیماری prion قرار گرفتند ( که شامل مقادیر زیادی از prions عفونی شناخته می‌شوند ) ، آن‌ها تغییرات سریع و هیجانی را نشان دادند : در عرض چند ساعت ، انقباض شدید تیغ‌ها را کاهش داد و تراکم کلی آن‌ها و اندازه باقیمانده آن‌ها را کاهش داد . این تغییرات در ستون فقرات بدون تخریب بزرگ نورون‌ها روی می‌دهند و این نشان می‌دهد که آن‌ها رویداده‌ای بسیار اولیه را نشان می‌دهند که بر عملکرد نورون‌ها قبل از مرگ واقعی آن‌ها تاثیر می‌گذارد . هنگامی که محققین سه نوع مختلف از آماده‌سازی‌های مواد خام را مورد استفاده قرار دادند ، آن‌ها ستون فقرات similar dendritic مشابهی را در فرهنگ‌های مختلف دیدند .
مشخص شده‌است که توسعه بیماری prion شامل تغییر فرآیند طبیعی پروتئین prion ( تعیین‌شده ) است، به گونه‌ای که یک شکل غیر عادی ( PrPSc مشخص‌شده ) را فرض می‌کند . The به‌دست‌آمده برای نورون‌ها ، سمی است و می‌تواند عفونت را با تغییر شکل مولکول‌های اضافی of در نوع واکنش زنجیره‌ای ایجاد کند .
برای آزمایش اینکه آیا اثرات of در فرهنگ‌های سلول آن‌ها به the نرمال نورون‌ها بستگی دارد یا نه ، محققان فرهنگ‌های hippocampal را از موش‌هایی که به طور ژنتیکی مهندسی شده بودند ، تولید کردند . آن‌ها دریافتند که این فرهنگ‌ها در برابر قرارگیری prion سمی مقاوم بودند ، یعنی هیچ یک از تغییرات در تیغ‌های dendritic که در نورون‌ها از موش‌های معمولی حاوی PrPC دیده می‌شدند را نشان ندادند .
در نهایت ، محققان نورون‌ها را از موش‌های ژن پیوندی بیان می‌کنند که molecules های جهش‌یافته را بیان می‌کنند که یک منطقه ویژه را که گمان می‌رود با prions سمی تعامل داشته باشند ، از دست داده‌اند . و در واقع ، محققان دریافتند که این نورون‌ها - - مانند نورون‌ها بدون هیچ PrPC - - از سمیت prion مصون بودند .
محققان نتایج خود را به شرح زیر خلاصه می‌کنند : " ما یک سیستم جدید را توصیف می‌کنیم که قادر به تولید spines حاد prion ، بر روی نورون‌های hippocampal PrPSc است " .
از آنجا که " کاهش ستون فقرات dendritic " یک موضوع مشترک در بسیاری از بیماری‌های دامی از جمله Alzheimer's ، Huntington's و Parkinson's است و پیشنهاد شده‌است که در درمان علائم بالینی بیماران نقش داشته باشد ، " محققان همچنین پیشنهاد کرده‌اند که سیستم آن‌ها " مقایسه مستقیم بین مکانیسم‌های pathogenic دخیل در بیماری‌های prion و دیگر اختلالات عصبی را مجاز می‌کند ."

منبع سایت علم روز

مطالعه موش‌ها و zebrafish ، محققانی از دانشکده پزشکی دانشگاه واشنگتن در سنت لوییس و دانشگاه زوریخ نشان داده‌اند که این پروتیین‌ها هنگامی که به درستی تا شده نقش حیاتی در عملکرد سلول عصبی ایفا می‌کنند با حفظ عایق‌بندی در اطراف آکسون‌ها ، اختلال عصبی مصنوعی عصبی ، نقش حیاتی ایفا می‌کنند .
این مطالعه در ۸ اوت در مجله Nature منتشر شد .
improperly prion که باعث ایجاد بیماری می‌شوند ، مسری هستند ، زیرا آن‌ها همسایه خود را می‌دزدند و منجر به misfolded پروتیین و ایجاد یک اثر دومینو می‌شود که از طریق بافت نابود سازی مغز گسترش می‌یابد . اگرچه نقش پروتیین‌ها در این بیماری‌های مرگبار مغزی به خوبی شناخته شده‌است اما دانشمندان مدت‌ها است که از عملکرد نرمال پروتیین که PrPC نام دارد ، سر و کار دارند .
یکی از مولفین به نام کلی R می‌گوید : " مطالعات پیشین نقش پروتیین‌ها در حفظ نورون‌ها را نشان داده‌اند ، اما تا به حال هیچ‌کس نمی‌دانست که چگونه نسخه‌های درست شده از عملکرد پروتیین‌ها را مشخص کند . " با توجه به اینکه یک نسخه misfolded از PrPC در حفظ ساختار سلول‌های عصبی نقش دارد ، با توجه به اینکه یک نسخه misfolded از PrPC به علت بیماری‌های مرگبار مغزی شناخته شده‌است ، Monk ، دکترای خود را در دانشگاه واشنگتن غافلگیر کرد .
تحقیقات گذشته توسط محققان در دانشگاه زوریخ نشان داد که موش‌ها فاقد اختلال در عایق‌بندی بین آکسون‌ها هستند ، اما دلایل این اختلالات مشخص نیست . مطالعه جدید نشان می‌دهد که PrPC به سلول‌های Schwann متصل می‌شود که سلول‌هایی هستند که از نورون‌های brain's پشتیبانی می‌کنند . سلول‌های Schwann ، پروتیین عایقی به نام میلین تولید می‌کنند و سپس این عایق‌بندی را در اطراف آکسون‌ها بلند مدت پنهان می‌کنند . آکسون‌ها که به درستی عایق می‌شوند ، انتشار سریع سیگنال‌های عصبی را ممکن می‌سازند . به طور خاص ، PrPC به یک محل اتصال بر روی سلول‌های Schwann به نام Gpr۱۲۶ متصل می‌شود .
در کاره‌ای گذشته ، مانک و همکاران دانشگاه واشنگتن نشان دادند که محل اتصال در سلول‌ها نقش مهمی در شکل‌گیری اعصاب در طول رشد جنینی در zebrafish و در موش‌ها ایفا می‌کند . اما این مطالعه جدید ، نقش‌ها را برای both و PrPC در حفظ تمامیت نورون‌ها در بزرگسالی شناسایی می‌کند .
وقتی یکی از این اجزا وجود ندارد ، مانک گفت که موش‌ها باعث از دست رفتن تدریجی تعامل بین سلول‌های Schwann و آکسون‌ها با تلفات ناشی از مرگ میلین می‌شوند . بدون این عایق مهم ، راه رفتن به تدریج برای موش‌ها دشوارتر می‌شود و سرانجام به حالت فلج می‌رسند .
Adriano Aguzzi نویسنده ارشد دانشگاه زوریخ گفت : " ما یک تابع قطعی برای پروتئین prion نرمال شناسایی کردیم و توضیح دادیم که چگونه در سطح مولکولی کار می‌کند .
محققان گفتند که یافته‌ها ممکن است مفاهیمی برای درک و در نهایت درمان اختلالات عصبی داشته باشند که ناشی از از دست دادن غلاف میلین عایق‌بندی ، مانند بیماری Charcot - Marie و دیگر محیطی مخرب می‌باشد .
چگونه prions نورون‌ها را می‌کشند : سیستم فرهنگ جدید سمیت زودرس را به تیغ‌های dendritic نشان می‌دهد .
مبدا :
PLOS
خلاصه :
بیماری‌های قلبی کشنده و کشنده اعصاب بشر و حیوانات هستند . با این وجود ، چگونه prions باعث مرگ سلول‌های عصبی می‌شوند ( یا نورون‌ها ) هنوز مشخص نشده اند . یک مطالعه جدید ، سیستمی را توصیف می‌کند که در آن حمله اولیه by بر سلول‌های مغز میزبان آلوده مورد مطالعه قرار می‌گیرد .
بیماری‌های قلبی کشنده و کشنده اعصاب بشر و حیوانات هستند . با این وجود ، چگونه prions باعث مرگ سلول‌های عصبی می‌شوند ( یا نورون‌ها ) هنوز مشخص نشده اند . مطالعه‌ای که در ۲۶ مه ۲۰۱۶ در PLOS Pathogens منتشر شد ، سیستمی را توصیف می‌کند که در آن حمله اولیه by بر سلول‌های مغز میزبان آلوده مورد مطالعه قرار می‌گیرد .

منبع سایت علم روز

بیماری‌های prion ، اختلالات عصبی کشنده در انسان‌ها و حیوانات هستند که با شکل‌های misfolded پروتئین prion شناخته می‌شوند . فقدان مدل‌های تجربی خوب ، توسعه درمان‌های موثر را مختل کرده‌است . در یک مطالعه جدید که در ژورنال Pathology آمریکا منتشر شد، پژوهشگران مراحل متمایز بیماری prion در شبکیه چشم موشی را توصیف می‌کنند و یک مدل آزمایشی را به طور خاص رویکردهای درمانی آزمایش می‌کنند .
Heather وست Greenlee ، استادیار دپارتمان علوم پزشکی در دانشکده علوم پزشکی دانشگاه ایالتی آیووا ( ایمز IA ) گفت : " این کار با هم‌کاری سرویس تحقیقات کشاورزی آمریکا و یک نمونه عالی از این که چگونه تحقیقات بیماری حیوانات می‌تواند اهرمی برای استفاده از سلامت انسان باشد ، انجام شد .
این مطالعه از یک مدل تجربی از مدل موش آزمایشگاهی برای تشخیص رابطه زمانی بین انتقال پروتیین misfolded ( PrPSc ) از مغز به شبکیه چشم، تجمع of در شبکیه چشم، پاسخ التهابی بافت شبکیه مجاور و از دست دادن نورون‌ها استفاده کرد .
اعتقاد بر این است که پیشرفت encephalopathy اسفنجی شکل گاوی ( TSE ) به گسترش پروتیین misfolded از یک ساختار سیستم عصبی مرکزی به دیگری بستگی دارد . محققان scrapie های سازگار با موس را به مغزهای موش تزریق کردند و حرکت پروتئین prion prion را از مغز به شبکیه چشم از طریق عصب بینایی برای بیش از ۱۵۳ روز پس از تلقیح ( dpi ) مورد مطالعه قرار دادند ، هنگامی که بیماری بالینی آشکار شد .
با مطالعه بیماری prion در شبکیه چشم ، که نسبتا ً از مغز جدا است ، محققان قادر به تشخیص تفاوت زمانی بین مراحل فرآیند بیماری بودند و پس از آن تجمع of و فعال‌سازی شبکیه چشم در ۹۰ روز ، فعال شدن سلول‌های اندوتلیال در دمای ۱۰۵ اینچ ، و منجر به مرگ سلول‌های نورونی در ۱۲۰ dpi را به دنبال داشتند .
دکتر Greenlee توضیح داد : " بیماری‌های prion که به نام transmissible spongiform encephalopathies ( TSEs ) نیز شناخته می‌شوند ، یک بیماری misfolding پروتیین هستند که آن‌ها را برای مطالعه جنبه‌های مشترک این بیماری‌ها مفید می‌سازد .
با استفاده از این اطلاعات ، این امکان وجود دارد که یک درمان بالقوه برای توانایی آن برای تداخل با تجمع پروتیین‌ها ، یا جلوگیری از آسیب زدن به neuroinflammation یا جلوگیری از مرگ نورون‌ها ، ارزیابی شود .
بیماری prion شامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب و kuru در انسان‌ها ، scrapie در گوسفندان ، بیماری جنون گاوی در گاوها و بیماری‌های مزمن در گوزن است .
نقش Beneficial برای پروتئین مغزی مرتبط با بیماری جنون گاوی
پروتئین به حفظ عملکرد عصبی در طول عمر کمک می‌کند
مبدا :
دانشکده پزشکی دانشگاه واشنگتن
خلاصه :
دانشمندان جزئیات را در درک عملکرد مفید نوعی پروتیین که معمولا ً با بیماری‌های prion مغز مرتبط هستند ، مانند بیماری جنون گاوی ( که عموما ً به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود ) و همتای انسانی اش ، نوع متغیری از بیماری Creutzfeldt توضیح داده‌اند .
دانشمندان جزئیات را در درک عملکرد مفید نوعی پروتیین که معمولا ً با بیماری‌های prion مغز مرتبط هستند ، مانند بیماری جنون گاوی ( که عموما ً به عنوان بیماری جنون گاوی شناخته می‌شود ) و همتای انسانی اش ، نوع متغیری از بیماری Creutzfeldt توضیح داده‌اند .

منبع سایت علم روز

این مطالعه می‌تواند راه را برای آزمایش تشخیص زودهنگام هموار نماید.
مبدا :
دانشگاه ادینبرگ
خلاصه :
آزمونی که می‌تواند بیماری Parkinson's را در مراحل اولیه بیماری تشخیص دهد یک گام جلوتر رفته‌است .
آزمونی که می‌تواند بیماری Parkinson's را در مراحل اولیه بیماری تشخیص دهد یک گام جلوتر رفته‌است .
دانشمندان یک روش کشف یک مولکول مرتبط با شرایط موجود در نمونه‌های مایع نخاعی از بیماران را توسعه داده‌اند .
متخصصان می‌گویند که این آزمایش باید با یک گروه نمونه بزرگ‌تر تایید شود اما آن‌ها خوشبین هستند که می‌تواند یک روز به بهبود تشخیص بیماری کمک کند .
این آزمایش یک مولکول پروتیینی به نام آلفا - synuclein را شناسایی می‌کند که در داخل سلول‌های مغزی افراد با Parkinson's و انواعی از زوال عقل شکل می‌دهد .
تلاش‌های قبلی برای ایجاد یک تست برای آلفا - متیل synuclein نتایج متناقض تولید کرده‌است ، زیرا پروتیین در مغز سالم یافت می‌شود . تنها زمانی است که the با هم جمع می‌شوند و باعث بروز مشکلات می‌شوند .
محققان دانشگاه ادینبورگ از یک تکنولوژی بسیار حساس استفاده کردند که چسبندگی پروتئین‌ها را اندازه‌گیری می‌کند .
این رویکرد - - به نام تبدیل به زمان واقعی - - می‌تواند تفاوت‌های ریز در خواص پروتیین‌ها در مغز را تشخیص دهد که می‌تواند به معنی تفاوت بین بیماری باشد .
در تست‌های اولیه ، این تکنیک به دقت ۱۹ نمونه از ۲۰ نمونه از بیماران مبتلا به بیماری Parkinson's را شناسایی کرد و سه نمونه از افراد در معرض خطر ابتلا به این بیماری قرار گرفتند .
هیچ مثبت کاذب در هر ۱۵ نمونه کنترلی از افراد سالم وجود نداشت .
این روش همچنین بیماران مبتلا به نوعی جنون ناشی از بدن Lewy را شناسایی کرد ، اما نه انواع دیگر زوال عقل مانند بیماری Alzheimer's .
بیماری Parkinson's یک بیماری پیشرونده است که ناشی از از دست دادن سلول‌های عصبی است . مشخص نیست که چه چیزی باعث ایجاد شرایط می‌شود و در حال حاضر هیچ آزمون دقیقی برای آن وجود ندارد . بیماران اغلب باید منتظر تشخیص بیماری باشند که براساس نشانه‌های فیزیکی ، سابقه پزشکی آن‌ها و نتایج تمرین‌های فیزیکی و فیزیکی ساده است .
دکتر آلیسون گرین ، از واحد تحقیقات و نظارت ملی در دانشگاه ادینبورگ ، گفت : " ما قبلا ً از این تکنیک برای ایجاد یک آزمایش دقیق برای بیماری Creutzfeldt Creutzfeldt ، یک بیماری عصبی دیگر استفاده کرده‌ایم . ما امیدواریم که با اصلاح بیشتر ، رویکرد ما به بهبود تشخیص بیماران Parkinson's کمک کند .
وی گفت : " ما همچنین به این مساله علاقه‌مند هستیم که آیا می‌توان از آن برای شناسایی افراد مبتلا به Parkinson's و Lewy بدن در مراحل اولیه بیماری استفاده کرد . سپس این افراد می‌توانند به این فرصت داده شوند تا در آزمایش‌ها داروهای جدید شرکت کنند که ممکن است کند شوند ، یا توقف کنند ، پیشرفت بیماری ."
این مطالعه توسط دفتر مرکزی دانشمندان ، دولت اسکاتلند ، و مایکل جی . بنیاد فاکس برای تحقیقات Parkinson's . این کتاب در ژورنال Annals و عصب‌شناسی منتشر شده‌است .
Cascade از رویدادهایی که منجر به بیماری prion می‌شود
مبدا :
Elsevier
خلاصه :
براساس یک گزارش جدید ، آزمایش‌ها جدید در موش‌ها به محققان امکان می‌دهد تا پیشرفت بیماری prion و مداخلات درمانی بالقوه در بدن را ارزیابی کنند .
تجربیات جدید در موش‌ها امروزه محققان را قادر می‌سازد تا پیشرفت بیماری و مداخلات درمانی بالقوه در بدن را ارزیابی کنند .
بیماری‌های prion ، اختلالات عصبی کشنده در انسان‌ها و حیواناتی هستند که با اشکال misfolded پروتئین prion شناخته می‌شوند . فقدان مدل‌های تجربی خوب ، توسعه درمان‌های موثر را مختل کرده‌است . در یک مطالعه جدید که در ژورنال Pathology آمریکا منتشر شد، پژوهشگران مراحل متمایز بیماری prion در شبکیه چشم موشی را توصیف می‌کنند و یک مدل آزمایشی را به طور خاص رویکردهای درمانی آزمایش می‌کنند .

منبع سایت علم روز

تحقیقات قبلی نشان داد که پروتیین‌ها باید ابتدا در ساختارهای تخصصی در آستر روده کوچک ، قبل از اینکه بتوانند به مغز گسترش پیدا کنند ، ساخته شوند .
این بیماری‌ها شامل vCJD در مردم ، جنون گاوی ، گوسفندان در گوسفند و بیماری‌های مزمن در گوزن می‌شود . آن‌ها باعث عصبی گسترده و علائم عصبی شدید از جمله اختلال حافظه ، تغییرات شخصیت و مشکلات با حرکت می‌شوند .
این تحقیق در ژورنال PLOS Pathogens منتشر شده‌است . موسسه رزلین منابع مالی را از شورای تحقیقات علوم زیستی و علوم زیستی دریافت می‌کند .
پروفسور نیل Mabbott ، که تحقیقات را در موسسه رزلین رئیس دانشگاه برعهده داشت گفت : " مرحله بعدی درک این مساله است که the چطور از این سلول‌ها برای آلوده کردن شکم استفاده می‌کنند . اگر ما بتوانیم برای مسدود کردن جذب prions توسط سلول‌های M درمان را طراحی کنیم ، این ممکن است یک روش جدید برای جلوگیری از عفونت prion در انسان‌ها و حیوانات فراهم کند ."
ارائه ترکیبات مبتنی بر کافئین در برابر بیماری Parkinson's
مبدا :
دانشگاه of
خلاصه :
دو ترکیب شیمیایی بر پایه کافئین تهیه شده‌اند که وعده پیش‌گیری از بیماری پارکینسون را نشان می‌دهند . بیماری پارکینسون به سیستم عصبی حمله می‌کند و باعث لرزش کنترل‌نشده ، سفتی ماهیچه و حرکت آهسته و غیر دقیق و عمدتا ً در میان افراد میانسال و مسن می‌شود . از دست دادن سلول‌های مغزی ( نورون‌ها ) که دوپامین را تولید می‌کنند ، یک انتقال‌دهنده عصبی ضروری است که به نورون‌ها اجازه می‌دهد تا " با هم حرف بزنند .
گروهی از محققان دانشگاه ساسکچوان دو ترکیب شیمیایی بر پایه کافئین ایجاد کرده‌اند که وعده پیش‌گیری از آسیب بیماری Parkinson's را نشان می‌دهند .
بیماری Parkinson's به سیستم عصبی حمله می‌کند و باعث لرزش کنترل‌نشده ، سفتی ماهیچه و حرکت آهسته و غیر دقیق و عمدتا ً در میان افراد میانسال و مسن می‌شود . از دست دادن سلول‌های مغزی ( نورون‌ها ) که دوپامین را تولید می‌کنند ، یک انتقال‌دهنده عصبی ضروری است که به نورون‌ها اجازه می‌دهد تا " با هم حرف بزنند .
تیم بر روی یک پروتیین به نام آلفا - synuclein ( به عنوان ) که در تنظیم دوپامین دست دارد ، متمرکز بود .
در Parkinson's ، به عنوان یک ساختار فشرده همراه با مرگ نورون‌های تولید کننده دوپامین ( دوپامین ) . بدتر اینکه مثل یک بیماری prion عمل می‌کند ( برای مثال ، variant Creutzfeldt - ژاکوب یا " گاو دیوانه " ) . در بسیاری از بیماری‌ها ، یک پروتیین که به صورت نادرست کشیده می‌شود باعث می‌شود که در دیگران folding شود و مثل سقوط به زمین بیفتد .
جرمی لی ، زیست شیمیدان از دانشکده داروسازی دانشگاه دانشکده داروسازی و اد Krol از دانشکده داروسازی و تغذیه این تیم را سرپرستی کرد که شامل محققانی مانند Kevin Harkness و جو Kakish از دانشکده داروسازی و تحقیقات دارویی در دانشکده داروسازی و دارویی بود .
لی گفت : " بسیاری از ترکیبات درمانی جاری بر افزایش تولید دوپامین سلول‌های زنده تمرکز دارند ، اما این تنها تا زمانی موثر است که هنوز سلول‌های کافی برای انجام این کار وجود دارند .
اگرچه شیمی چالش برانگیز بود ، لی توضیح داد که این تیم ۳۰ داروی " dimer دوعاملی " را سنتز کرد ، یعنی مولکول‌هایی که دو مواد مختلف را پیوند می‌دهند که به سلول‌های تولید کننده دوپامین تاثیر دارند . آن‌ها با یک "داربست " شروع به کار کردند ، که توسط ادبیاتی که نشان می‌دهد محرک یک اثر حفاظتی در برابر Parkinson's دارد ، هدایت شدند . آن‌ها از این پایه ترکیبات دیگری با اثرات شناخته‌شده اضافه کردند : نیکوتین ، دیابت دارویی دیابت ، و aminoindan ، یک ماده شیمیایی تحقیقاتی مشابه داروی Parkinson's .
لی و تیم او با استفاده از یک مدل مخمر در مورد بیماری Parkinson's ، دو ترکیب را کشف کردند که باعث شد پروتیین به طور طبیعی رشد کند و به سلول‌ها اجازه می‌دهد تا به طور طبیعی رشد کنند .
لی گفت : " نتایج ما نشان می‌دهد که این dimers دوعاملی می‌تواند در جلوگیری از پیشرفت بیماری Parkinson's قول دهد . "

منبع سایت علم روز

او تخمین می‌زند که کشف جدید منجر به توسعه آنتی‌بیوتیک‌ها با مکانیزم جدید عمل خواهد شد . چنین داروهایی از تشکیل amyloid جلوگیری می‌کنند در نتیجه یکی از سلاح‌های مهم را در انبار این باکتری بیماری زا خنثی می‌کنند . به نظر او ، از آنجایی که این آنتی‌بیوتیک قصد کشتن باکتری را ندارد اما فقط میزان سمیت آن‌ها را به انسان کاهش می‌دهد، منجر به رشد سریع مقاومت باکتریایی در برابر آن نخواهد شد .
او گفت : " مقاومت در برابر آنتی‌بیوتیک‌ها به دلیل فشار تکاملی - - انتخاب طبیعی منجر به رشد باکتری می‌شود که آنتی‌بیوتیک‌ها قادر به کشتن آن نیستند .
پروفسور لا ندو وقتی به آینده نگاه می‌کند ، روشن می‌کند که " در خود دانشگاه ، انجام فرآیند کامل توسعه مواد مخدر به دلیل هزینه‌های بازدارنده ، دشوار است . با این وجود ، ما می‌توانیم توسعه دهندگان مواد مخدر را با دانش علمی فراهم کنیم که هزینه‌های فرآیند را تسریع و کاهش دهد . کشف کنونی یک قدم گذاشتن بر روی این احترام است . اکنون چالش ما یافتن ماده‌ای است که مانع از fibril α - α می‌شود در نتیجه این باکتری را خلع‌سلاح می‌کند ."
او ادامه داد : " از دیدگاه علمی ، یک درس مهم در اینجا وجود دارد - - فکر کردن از جعبه دره‌ای جدید را باز می‌کند . ساختارهای جدید amyloids ممکن است منجر به بینش‌های جدید در مورد مکانیسم بیماری‌های عصبی کشنده شوند . هم چنین ممکن است منجر به کشف of خوب شود که در حفاظت طبیعی organism's در برابر عفونت‌ها شرکت می‌کند . چنین تحقیقاتی می‌تواند منجر به توسعه روش‌های جدید حفاظت در برابر سموم یافت‌شده در باکتری‌ها و قارچ‌ها شود ."
سلول‌های روده ، gatekeepers بیماری‌های عفونی مغزی هستند و یافته‌های مطالعه دریافت می‌کنند.
مبدا :
دانشگاه ادینبرگ
خلاصه :
بینش تازه در وضعیت‌های عفونی مغز به توضیح این مساله کمک می‌کند که چرا برخی از مردم - و حیوانات - - بیش از دیگران در معرض خطر قرار دارند .
بینش تازه در وضعیت‌های عفونی مغز به توضیح این مساله کمک می‌کند که چرا برخی از مردم - و حیوانات - - بیش از دیگران در معرض خطر قرار دارند .
این مطالعه نشان می‌دهد که چگونه بیماری‌های prion - - که شامل بیماری Creutzfeldt - ژاکوب ( vCJD ) در مردم و گاوی spongiform گاوی ( BSE ) به گاوها می‌شود می‌تواند شکم را آلوده کند اگر گوشت آلوده خورده شود .
سلول‌های Specialised که سلول‌های M نامیده می‌شوند کلید این هستند که آیا این عفونت می‌تواند نگهداری شود یا نه ، تحقیقات در موش‌ها یافت شده‌است .
محققان می‌گویند عواملی که بر وفور سلول‌های M در آستر شکم تاثیر می‌گذارند - مثل التهاب ، عفونت و یا پیری - می‌تواند بر خطر person's ابتلا به بیماری prion پس از مصرف غذای آلوده تاثیر بگذارد .
این سلول‌ها در آستر شکم یافت می‌شوند و بخشی از استحکامات body's در برابر عفونت هستند . این سلول‌های تخصصی نقشی کلیدی در انتقال مواد از طریق آستر شکم که سلول‌های دیگر سیستم ایمنی در انتظار واکنش هستند ایفا می‌کنند .
این تیم - - که توسط موسسه زبان‌شناسی دانشگاه رزلین رهبری می‌شود - دریافته است که prions از سلول‌های M استفاده می‌کنند تا بتوانند روده را آلوده کنند . موش که سلول‌های M ندارند به طور کامل در برابر عفونت‌های prion مقاوم هستند .
با این حال ، آن‌هایی که تعداد بیشتری از سلول‌های M در آستر شکم خود دارند ، حدود ده برابر بیشتر آسیب‌پذیر هستند .
محققان می‌گویند که یافته‌ها ممکن است توضیح دهند که چرا اکثر موارد انسانی افراد جوان را تحت‌تاثیر قرار داده‌اند که تمایل دارند تعداد بیشتری از سلول‌های M را در دل و روده آن‌ها نسبت به افراد مسن‌تر داشته باشند .
تحقیقات همچنین نشان می‌دهند که وجود عفونت‌های دیگر در روده ، نظیر Salmonella ممکن است باعث افزایش احتمال of prions شود .
بیماری‌های prion - که به نام transmissible spongiform قابل انتقال نیز شناخته می‌شوند ، بیماری‌های عفونی مغزی هستند که بر مردم و حیوانات تاثیر می‌گذارند . آن‌ها از طریق پروتئین‌های غیر عادی شکل می‌گیرند که می‌توانند با خوردن گوشت آلوده منتقل شوند .

منبع سایت علم روز